LACASES: CARACTERÍSTIQUES, ESTRUCTURA, FUNCIONS - CIÈNCIA - 2025

Les lacases, p- difenol: dioxigen oxidorreductasas o benzenediol-oxigen oxidorreductasas, són enzims que pertanyen a el grup dels enzims oxidases anomenades "oxidases blaves de coure".

Existeixen en les plantes superiors, en alguns insectes, en bacteris i en pràcticament tots els fongs que han estat estudiats; el seu color blau característic és producte de quatre àtoms de coure units a la molècula al seu lloc catalític.

Representació gràfica de l'estructura molecular d'un enzim Lacasa (Font: Jawahar Swaminathan and MSD staff at the European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Aquests enzims van ser descrites per Yoshida i col·laboradors en l'any 1883, a l'estudiar la resina de l'arbre Rhus vernicifera o "arbre de la laca" japonès, on es va determinar que la seva funció principal era la de catalitzar reaccions de polimerització i despolimerització de compostos.

Molt després es va descobrir que, en els fongs, aquestes proteïnes amb activitat enzimàtica tenen funcions específiques en els mecanismes de remoció de fenols tòxics de l'medi on creixen, mentre que a les plantes estan implicades en processos sintètics com la lignificació.

Els avenços científics respecte l'estudi d'aquests enzims van permetre la seva feina a nivell industrial, on s'ha aprofitat la seva capacitat catalítica, especialment en els contextos de la bioremediació, de textilería, en la remoció de tints aplicats a tèxtils, en la indústria paperera, entre altres.

Les principals raons per les quals les lacases són tan interessants des del punt de vista industrial tenen a veure amb el fet que les seves reaccions d'oxidació implica, simplement, la reducció de l'oxigen molecular i la producció d'aigua com a element secundari.

Característiques

Els enzims lacases poden ser secretades o trobar-se en la regió intracel·lular, però això depèn de l'organisme que s'estudiï. Tot i això, la major part dels enzims analitzades (amb excepció d'algunes proteïnes de certs fongs i insectes) són proteïnes extracel·lulars.

distribució

Aquests enzims, com es va comentar anteriorment, es troben predominantment en fongs, en plantes superiors, en bacteris i en algunes espècies d'insectes.

Entre les plantes on s'ha demostrat la seva existència estan pomeres, espàrrecs, patates, peres, mànecs, préssecs, pins, pruneres, entre d'altres. Els insectes que expressen lacases pertanyen principalment als gèneres Bombyx, Calliphora, Diploptera, Drosophila, Musca, Papilio, Rhodnius, i altres.

Els fongs són organismes dels quals s'han aïllat i estudiat la major quantitat i varietat de lacases, i aquests enzims són presents tant en ascomicets com a deuteromicetes i basidiomicets.

catàlisi

La reacció que catalitzen les lacases consisteix en l'oxidació monoelectrónica d'una molècula de substrat, que pot pertànyer a el grup de fenols, compostos aromàtics o amines alifàtiques, al seu radical reactiu corresponent.

El resultat de la reacció catalítica és la reducció d'una molècula d'oxigen a dues molècules d'aigua i l'oxidació, a el mateix temps, de quatre molècules de substrat per produir quatre radicals lliures reactius.

Els radicals lliures intermediaris poden unir-se i formar dímers, oligòmers o polímers, per això es diu que les lacases catalitzen reaccions de polimerització i "despolimerització".

estructura

Les lacases són glicoproteïnes, és a dir, són proteïnes que posseeixen residus oligosacàrids units covalentment a la cadena polipeptídica, i aquests representen entre el 10 i el 50% de l'pes total de la molècula (en els enzims vegetals el percentatge pot ser una mica més gran).

La porció carbohidratada d'aquest tipus de proteïnes conté monosacàrids com glucosa, manosa, galactosa, fucosa, arabinosa i algunes hexosaminas, i es pensa que la glicosilació té importants funcions en la secreció, la susceptibilitat proteolítica, en l'activitat, la retenció de coure i l'estabilitat tèrmica de la proteïna.

Generalment aquests enzims es troben a la natura com monòmers o homodímers i el pes molecular de cada monòmer pot variar entre els 60 i els 100 kDa.

El centre catalític de les lacases està conformat per quatre àtoms de coure (Cu), que li atorguen a la molècula en general un color blau a causa de l'absorció electrònica que té lloc en els enllaços coure-coure (Cu-Cu).

Les lacases vegetals tenen punts isoeléctricos amb valors propers a 9 (bastant bàsics), mentre que els enzims fúngiques estan entre punts isoeléctricos de 3 i 7 (pel que són enzims que treballen en condicions àcides).

isoenzims

Molts fongs que produeixen lacases també posseeixen isoformes d'aquestes, que estan codificades pel mateix gen o per gens diferents. Aquestes isoenzims difereixen unes de les altres principalment pel que fa a la seva estabilitat, al seu pH i temperatura òptims per catalitzar i pel que fa a l'afinitat per diferents tipus de substrat.

En determinades condicions, aquestes isoenzims poden tenir funcions fisiològiques diferents, però això depèn de l'espècie o de la condició en què aquesta habita.

funcions

Alguns investigadors han demostrat que les lacases estan implicades en la "esclerotització" de la cutícula en els insectes i de l'acoblament d'espores resistents a llum ultraviolada en microorganismes de l'gènere Bacillus.

A les plantes

En els organismes vegetals, els lacases participen en la formació de la paret cel·lular, en els processos de lignificació i "deslignificació" (pèrdua o desintegració de la lignina); ia més, s'han relacionat amb la desintoxicació dels teixits mitjançant l'oxidació de fenols antifúngics o la desactivació de fitoalexines.

En els fongs

Significativament abundants en aquest grup d'organismes, les lacases participen en varietat de processos cel·lulars i fisiològics. Entre ells es pot esmentar la protecció dels fongs patogènics dels tanins i les "fitoalexines" vegetals; per la qual cosa es pot dir que, per als fongs, aquests enzims són factors de virulència.

Les lacases també tenen funcions en la morfogènesi i diferenciació de les estructures de resistència i espores dels basidiomicets, així com en la biodegradació de lignina en els fongs que degraden teixits d'espècies vegetals llenyoses.

A el mateix temps, les lacases participen en la formació de pigments dels micelis i els cossos fructífers de molts fongs i contribueixen en els processos d'adhesió cèl·lula-cèl·lula, en la formació del "cola" polifenólico que uneix les hifes i en l'evasió de el sistema immune dels hostes infectats amb fongs patògens.

En la indústria

Aquestes particulars enzims són emprades industrialment amb diversos propòsits, però els més resaltantes corresponen a les indústries tèxtils i papereres i als processos de bioremediació i descontaminació d'aigües residuals producte d'altres processos industrials.

Puntualment, aquests enzims són emprades amb freqüència per a l'oxidació de fenols i els seus derivats presents en aigües contaminades amb deixalles industrials, els productes de catàlisi són insolubles (polimeritzats) i precipiten, el que els fa fàcilment separables.

En la indústria alimentària també tenen certa importància ja que la remoció de compostos fenòlics és necessària per a l'estabilització de begudes com el vi, la cervesa i els sucs naturals.

Són emprades en la indústria de cosmètics, en la síntesi química de molts compostos, en la bioremediació de sòls i en la nanobiotecnologia.

Les més emprades són les lacases provinents de fongs, però recentment s'ha determinat que les lacases bacterianes tenen característiques més destacades des del punt de vista industrial; són capaços de treballar amb major varietat de substrats ja rangs de temperatura i pH molt més amplis, a més que són molt més estables enfront agents inhibitoris.

referències

1. Claus, H. (2004). Laccases: structure, reactions, distribution. Micron, 35, 93-96.
2. Couto, SR, Lluís, J., & Herrera, T. (2006). Industrial and Biotechnological applications of laccases: A review. Biotechnology Advances, 24, 500-513.
3. Madhavi, V., & Lele, SS (2009). Laccase: properties and applications. Bioresources, 4 (4), 1694-1717.
4. Riva, S., Molecolare, R., & Bianco, VM (2006). Laccases: blue enzymes for green chemistry. Trends in Biotechnology, 24 (5), 219-226.
5. Singh, P., Bindi, C., & Arunika, G. (2017). Bacterial laccase: recent update on production, properties and industrial applications. Biotech, 7 (323), 1-20.