- Tipus de queratines i la seva estructura
- α-queratines
- Exemple d'una estructura amb α-queratines: els cabells
- Queratines toves i queratines dures
- β-queratines
- On es troba i quines són les seves funcions?
- A la protecció i cobertura
- En la defensa i altres funcions
- En el moviment
- En la indústria
- referències
La queratina és una proteïna fibrosa insoluble que forma part estructural de les cèl·lules i dels integumentos de molts organismes, especialment dels animals vertebrats. Té formes molt variades i és poc reactiva, químicament parlant.
La seva estructura va ser descrita per primera vegada pels científics Linus Pauling i Robert Corey l'any 1951, mentre analitzaven l'estructura de els cabells animal. Aquests investigadors també van donar indicis sobre l'estructura de la miosina de el teixit muscular
Esquema d'organització de l'alfa-queratina (Font: Mlpatton via Wikimedia Commons)
Després de l'col·lagen, és una de les proteïnes més importants dels animals i representa la major part de l'pes sec de cabells, de la llana, de les ungles, urpes i peülles, de les plomes, de les banyes i de part substancial de la capa externa de la pell.
Els elements o les parts "queratinitzades" dels animals poden tenir morfologies molt diferents que depenen, en gran mesura, de la funció que exerceixen en cada organisme en particular.
La queratina és una proteïna que posseeix característiques que li atorguen gran eficiència mecànica pel que fa a tensió ia compressió. És produïda per un tipus especial de cèl·lules que es denominen "queratinòcits", que usualment moren després que la produeixen.
Alguns autors afirmen que les queratines s'expressen de forma teixit i estadi-específica. En els humans hi ha més de 30 gens codificants per a aquestes proteïnes i aquests pertanyen a una família que va evolucionar per diverses rondes de duplicació genètica.
Tipus de queratines i la seva estructura
Ha, essencialment, dos tipus de queratines: les α i les β. Aquestes es distingeixen per posseir una estructura bàsica que està composta primordialment per cadenes polipeptídiques que poden enrotllar-se com hèlixs alfa (α-queratines) o unir-se paral·lelament com les làmines β-plegades (β-queratines).
α-queratines
Aquest tipus de queratina és el més estudiat i se sap que els mamífers tenen al menys 30 variants diferents d'aquest tipus de queratines. En aquests animals, les α-queratines formen part d'ungles, pèl, banyes, cascos, pues i epidermis.
A l'igual que el col·lagen, aquestes proteïnes contenen en la seva estructura una abundant proporció d'aminoàcids petits com la glicina i l'alanina, que són els que fan possible l'establiment de les hèlixs alfa. L'estructura molecular d'una α-queratina es compon de tres regions diferents: (1) les fibril·les cristal·lines o les hèlixs, (2) els dominis terminals dels filaments i (3) la matriu.
Les hèlixs són dos i formen un dímer que s'assembla a una espiral cargolada que es manté unida gràcies a la presència d'enllaços o ponts disulfur (SS). Cadascuna de les hèlixs té aproximadament 3.6 residus aminoacídics en cada gir que dóna i es compon de més o menys 310 aminoàcids.
Aquestes espirals enroscades es poden associar després per formar una estructura coneguda com protofilamento o protofibrilla, que té la capacitat d'acoblar amb altres del seu mateix tipus.
Els protofilaments posseeixen extrems N- i C-terminals no helicoïdals que són rics en residus de cisteïna i que estan units a la regió central o matriu. Aquestes molècules es polimeritzen per formar els filaments intermedis que tenen un diàmetre proper als 7nm.
Es distingeixen dos tipus de filaments intermedis compostos per queratina: els filaments intermedis acídics (tipus I) i els bàsics (tipus II). Aquests estan embeguts en una matriu proteica i la forma en la qual s'ordenen aquests filaments influeix directament en les propietats mecàniques de l'estructura que conformen.
En els filaments de tipus I, les hèlixs es connecten entre si per mitjà de tres "connectors helicoïdals" coneguts com L1, L12 i L2 i que es pensa proveeixen flexibilitat a l'domini helicoïdal. En els filaments de tipus II hi, a més, dos subdominis que es troben entre els dominis helicoïdals.
Exemple d'una estructura amb α-queratines: els cabells
Si s'analitza l'estructura d'un pèl típic, aquest té un diàmetre aproximat de 20 micres i està compost de cèl·lules mortes que contenen macrofibrillas empaquetades que s'orienten de forma paral·lela (una a costat de l'altra).
El pèl dels mamífers, com aquesta vaca, està compost per queratina (Font: Frank Winkler via pixabay.com)
Les macrofibrillas es componen de microfibril·les, que tenen menor diàmetre i estan unides unes amb les altres a través d'una substància proteica amorfa amb alts continguts de sofre.
Aquestes microfibril·les són grups de protofibrillas més petites amb un patró d'organització setembre +2, que vol dir que nou protofibrillas envolten a dues protofibrillas centrals; totes aquestes estructures estan compostes essencialment per α-queratina.
Queratines toves i queratines dures
Depenent de l'contingut de sofre que tinguin, les α-queratines poden classificar-se com queratines toves o queratines dures. Això té a veure amb la força de resistència mecànica que imposen els enllaços disulfur en l'estructura proteica.
En el grup de les queratines dures s'inclouen les que formen part de els cabells, les banyes i les ungles, mentre que les queratines toves estan representades pels filaments que es troben a la pell i els ulls de poll.
Els enllaços disulfur poden eliminar-se mitjançant l'aplicació d'algun agent reductor, de manera que les estructures compostes per queratina no són fàcilment digeribles pels animals, llevat que aquests posseeixin intestins rics en mercaptans, com és el cas d'alguns insectes.
β-queratines
Les β-queratines són molt més fortes que les α-queratines i es troben en els rèptils i les aus com a part de les urpes, les escates, les plomes i els pics. En els geckos, les microvellositats que es troben en les seves potes (bolets) també estan compostes per aquesta proteïna.
La seva estructura molecular està composta per làmines β-plegades formades per cadenes polipeptídiques antiparal·leles que s'uneixen entre si a través d'enllaços o ponts d'hidrogen. Aquestes cadenes, una a la banda de l'altra, formen unes petites superfícies rígides i planes, lleugerament plegades.
On es troba i quines són les seves funcions?
Les funcions de la queratina es relacionen, sobretot, amb el tipus d'estructura que construeix i el lloc de el cos de l'animal on es troba.
Com altres proteïnes fibroses, aquesta confereix estabilitat i rigidesa estructural a les cèl·lules, ja que pertany a la gran família de proteïnes coneguda com la família dels filaments intermedis, que són proteïnes de l'citoesquelet.
A la protecció i cobertura
La capa superior de la pell dels animals superiors posseeix una gran xarxa de filaments intermedis formats per queratina. Aquesta capa es denomina epidermis i té entre 30 micres i 1 nm de gruix en els humans.
L'epidermis funciona com a barrera protectora contra diferents tipus d'estrès mecànic i químic i és sintetitzada per un tipus especial de cèl·lules anomenat "queratinòcits".
A més de l'epidermis, hi ha una capa encara més externa que es muda constantment i es coneix com a estrat corni, que compleix funcions similars.
Espines i pues també són emprades per diversos animals per la seva pròpia protecció contra depredadors i altres agressors.
La "armadura" dels pangolins, uns petits mamífers insectívors que habiten a Àsia i Àfrica, també està composta per "escates" de queratina que els protegeixen.
En la defensa i altres funcions
Les banyes s'observen en animals de la família Bovidae, és a dir, en vaques, ovelles i cabres. Són estructures molt fortes i resistents i els animals que els tenen els fan servir com a òrgans de defensa i festeig.
Les banyes estan formats per un centre ossi format per os "esponjós" que està recobert per pell que es projecta des de la zona posterior de l'crani.
Les ungles són un altre exemple de parts de el cos compostes per queratina (Font: Adobe Stock via pixabay.com)
Les urpes i les ungles, a més de les seves funcions en l'alimentació i la subjecció, també els serveixen als animals com a "armes" de defensa contra atacants i depredadors.
Els pics de les aus compleixen diversos propòsits entre els quals destaquen l'alimentació, la defensa, el seguici, l'intercanvi de calor, i la neteja, entre d'altres. Es troben en la naturalesa múltiples varietats de pics en les aus, especialment pel que fa a forma, color, mida i força de les mandíbules associades.
Els pics estan compostos, a l'igual que les banyes, per un centre ossi que es projecta des del crani i que està cobert amb làmines resistents de β-queratina.
Les dents dels animals no mandibulados (vertebrats "ancestrals") estan compostos per queratina i, a l'igual que les dents dels vertebrats "superiors", tenen múltiples funcions en l'alimentació i la defensa.
En el moviment
Els cascos de molts animals remugants i ungulats (cavalls, ases, ants, etc.) estan compostos per queratina, són molt resistents i estan dissenyats per protegir les potes i col·laborar en el moviment.
Les plomes, que també són emprades pels ocells per desplaçar-se, estan compostes per β-queratina. Aquestes estructures, a més, tenen funcions en el camuflatge, al seguici, en l'aïllament tèrmic i en la impermeabilitat.
Les plomes i el bec de les aus també estan compostos de queratina (Font: Couleur, via pixabay.com)
En la indústria
La indústria tèxtil és una de les principals explotadores de les estructures queratinitzades, antropocéntricamente parlant. La llana i el pèl de molts animals té importància a nivell industrial, ja que amb ells es manufacturen diverses peces que li són útils als homes des de diversos punts de vista.
referències
- Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Color Atlas of Biochemistry (2nd ed.). New York, USA: Thieme.
- Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Bioquímica (3th ed.). San Francisco, Califòrnia: Pearson.
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger Principis de Bioquímica. Edicions Omega (5th ed.).
- Pauling, L., & Corey, R. (1951). The Structure of Hair, Muscle, and Related Proteins. Chemistry, 37, 261-271.
- Phillips, D., Korge, B., & James, W. (1994). Keratin and keratinization. Journal of the American Academy of Dermatology, 30 (1), 85-102.
- Rouse, JG, & Dyke, EM Van. (2010). A Review of Keratin-Based Biomaterials for Biomedical Applications. Materials, 3, 999-1014.
- Smith, FJD (2003). The Molecular Genetics of Keratin Disorders. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347-364.
- Voet, D., & Voet, J. (2006). Bioquímica (3th ed.). Editorial Mèdica Panamericana.
- Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratin: Structure, mechanical properties, occurrence in biological organisms, and efforts at Bioinspiration. Progress in Materials Science.