- Característiques
- estructura
- funcions
- Quina és la funció principal de la prolina en les fibres de col·lagen?
- altres funcions
- biosíntesi
- degradació
- Aliments rics en valina
- Beneficis de la seva ingesta
- Trastorns per deficiència
- desordres metabòlics
- referències
La prolina (Pro, P) pertany als 22 aminoàcids classificats com a bàsics. És un aminoàcid no essencial, ja que pot ser sintetitzat per l'home i altres animals mamífers.
El 1900, el científic alemany Richard Willstätter va ser el primer a extreure i observar la prolina. No obstant això, va ser Emili Fischer, el 1901, qui va encunyar el terme "prolina" basant-se l'anell de pirrolidina de l'aminoàcid; aquesta investigadora, a més, va aconseguir explicar detalladament la síntesi de la prolina a partir de la caseïna de la llet.
Estructura química de l'aminoàcid prolina (Font: Clavecin via Wikimedia Commons)
En proteïnes com la caseïna, la prolina té una funció indispensable en els "girs" i plegaments estructurals. En aquesta proteïna, la prolina es distribueix homogèniament per tota l'estructura i enllaça a la caseïna β ia la proteïna αs1; a més, evita que es formin bucles o plegaments estructurals defectuosos.
En les anàlisis bioquímics empleats correntment per determinar la seqüència exacta d'aminoàcids que componen a les proteïnes, la prolina és un dels aminoàcids de més difícil detecció, ja que el grup amino secundari de la prolina té un comportament diferent i no pot ser fàcilment detectat.
L'escorbut és potser la malaltia més coneguda relacionada amb la prolina. Té a veure amb una deficiència en la ingesta de vitamina C, que afecta directament la hidroxilació de la prolina en les fibres de col·lagen, la qual cosa causa un debilitament sistèmic causa de la inestabilitat de les fibres de col·lagen que estan per tot el cos.
Característiques
El grup amino secundari unit a l'carboni α fa que la tasca de classificació de la prolina sigui una mica difícil. No obstant això, en alguns textos aquest és classificat al costat dels aminoàcids ramificats o amb cadenes laterals alifàtiques, ja que la cadena lateral o grup R de la prolina té caràcter hidrofòbic o alifàtic.
Una de les característiques més importants de la prolina és que en cap cas pot formar ponts d'hidrogen, el que la fa ideal per a estructurar els girs complexos i intricats en les estructures terciàries de les proteïnes.
Així com tots els aminoàcids posseeixen dues isoformes que depenen de l'àtom de carboni central, la prolina pot trobar-se en la naturalesa com L-prolina o com D-prolina. No obstant això, forma L-prolina és la més abundant en la naturalesa i és la que forma part de les estructures proteiques.
En les proteïnes on es troba, la prolina freqüentment ocupa llocs propers a la superfície o als llocs de plec o "gir" de la cadena polipeptídica, ja que l'estructura rígida i tancada de la prolina fan que sigui difícil una interacció forta amb altres aminoàcids.
estructura
La prolina posseeix una estructura particular entre els aminoàcids bàsics, ja que presenta un grup amino (NH2) secundari i no el grup amino primari que és característic de tots els aminoàcids.
El grup R o la cadena lateral de la prolina és un anell de pirrolidina o tetrahidropirrol. Aquest grup es forma per una amina heterocíclica (sense dobles enllaços) de cinc àtoms de carboni, on cada un d'aquests està saturat amb àtoms d'hidrogen.
La prolina té la particularitat que l'àtom de carboni "central" està inclòs en l'anell heterocíclic de pirrolidina, de manera que els únics àtoms "lliures" o "excel·lents" són el grup carboxil (COOH) i l'àtom d'hidrogen (H) de l'anell heterocíclic de l'aminoàcid.
La fórmula molecular de la prolina és C5H9NO2 i el seu nom IUPAC és àcid pirrolidin-2-carboxílic. Té un pes molecular aproximat de 115,13 g / mol i la seva freqüència d'aparició en les proteïnes és aproximadament de el 7%.
funcions
Les fibres de col·lagen i de tropocolágeno són les proteïnes més abundants a la majoria dels animals vertebrats. Aquestes componen la pell, els tendons, la matriu dels ossos, i molts altres teixits.
Les fibres de col·lagen es componen de moltes hèlixs triples de repetits polipeptídics que, al seu torn, estan compostes de múltiples residus de prolina i glicina en la seqüència glicina-prolina-prolina / hidroxiprolina (aquest últim és un derivat modificat de la prolina).
En la seva forma nativa, la prolina és part de l'procolágeno, d'aquesta manera un precursor dels polipèptids de l'col·lagen i d'algunes altres proteïnes de el teixit conjuntiu. L'enzim procolágeno prolina hidroxilasa s'encarrega de hidroxilar dels residus de prolina per originar la hidroxiprolina i aconseguir així la maduració de l'procolágeno a col·lagen pròpiament dit.
Quina és la funció principal de la prolina en les fibres de col·lagen?
La hidroxiprolina li atorga les característiques de resistència a l'col·lagen, ja que aquest derivat aminoacídic té la capacitat de formar gran quantitat de ponts d'hidrogen entre les cadenes de la triple hèlix que conformen la proteïna.
Els enzims que catalitzen la hidroxilació dels residus de prolina requereixen de la presència de vitamina C (àcid ascòrbic) i, com es va esmentar anteriorment, l'escorbut es deu a l'afebliment de les fibres de col·lagen per falles en la hidroxilació dels residus de prolina, el que ocasiona una disminució en els ponts d'hidrogen que sostenen les fibres de col·lagen.
altres funcions
La prolina és indispensable per a la formació dels plecs i girs de les proteïnes.
La seva estructura tancada fa que aquest aminoàcid sigui difícil de "acomodar" a l'interior de les proteïnes, a més, atès que no pot formar ponts d'hidrogen per a "interactuar" amb altres residus propers, indueix la formació de "voltes" o "girs" al llarg de l'estructura de les proteïnes on es troba.
Totes les proteïnes amb un temps de vida curt posseeixen, a el menys, una regió amb abundants repetits de prolina, glutamat, serina i treonina. Aquestes regions van de 12 a 60 residus i se'ls denomina seqüències PEST.
Les proteïnes que contenen la seqüència PEST són marcades per ubiquitinación per a la posterior degradació en els proteosomes.
biosíntesi
Molts aminoàcids poden ser sintetitzats a partir d'intermediaris de la glucòlisi, de la ruta de les pentoses fosfat o de el cicle de l'àcid cítric (cicle de Krebs). La prolina i l'arginina es formen en les rutes curtes de l'glutamat.
La ruta biosintètica virtualment comú per a tots els organismes vius comença amb la conversió de l'L-glutamat γ-L-glutamil-5-fosfat gràcies a l'acció de l'enzim glutamat-5-quinasa (en bacteris) o per la γ-glutamil -quinasa (en humans).
Aquesta reacció implica una fosforilació dependent d'ATP per la qual cosa, a més del producte principal, es genera una molècula d'ADP.
La reacció catalitzada per la glutamat 5-semialdehid deshidrogenasa (en bacteris) o per la γ-glutamil fosfat reductasa (en humans) converteix l'γ-L-glutamil-5-fosfat en L-glutamat-5-semialdehid i aquesta reacció mereix la presència de l'cofactor NADPH.
El L-glutamat-5-semialdehid és deshidratat reversible i espontàniament a (S) -1-1-pirrolina-5-carboxilat, que posteriorment és convertit en L-prolina per l'enzim pirrolina-5-carboxilat reductasa (en bacteris i humans), en la reacció també és necessària una molècula de NADPH o NADH.
degradació
La prolina, l'arginina, la glutamina i la histidina són constantment degrades a α-cetoglutarato per entrar en el cicle de l'àcid cítric o cicle de Krebs. En el cas particular de la prolina, aquesta primer és oxidada per l'enzim prolina oxidasa a pirrolin-5-carboxilat.
En el primer pas, on ocorre l'oxidació de la prolina a pirrolin-5-carboxilat, els protons despresos són acceptats per l'E-FAD, reduint-se a E-FADH2; aquest pas és exclusiu per a l'aminoàcid prolina.
Per una reacció espontània, el pirrolin-5-carboxilat es transforma en glutamat γ-semialdehid, que després serveix com a substrat per l'enzim glutamat γ-semialdehid deshidrogenasa. En aquest pas es desprenen dos protons, un d'ells és acceptat pel NAD que es redueix a NADH, i l'altre queda lliure en forma d'H +.
La arginina, a l'igual que la prolina, es transforma en glutamat γ-semialdehid, però a través d'una ruta metabòlica alternativa en què participen dos enzims diferents.
L'enzim glutamat γ-semialdehid deshidrogenasa transforma el glutamat γ-semialdehid en L-glutamat. Posteriorment, aquest L-glutamat és oxidat novament per un enzim glutamat deshidrogenasa, amb el que finalment es forma el α-cetoglutarato que serà incorporat en el cicle de l'àcid cítric.
En el pas d'oxidació de l'glutamat s'allibera un protó (H +) i un grup amino (NH 3 +). El protó redueix un grup NADP + i s'origina una molècula de NADPH.
Tot i les nombroses semblances que hi ha entre les rutes de degradació i biosíntesi de la prolina i l'arginina, aquests aminoàcids es sintetitzen i es degraden mitjançant rutes totalment oposades que fan servir enzims diferents, cofactors diferents i que tenen lloc compartiments intracel·lulars diferents.
Aliments rics en valina
En general, tots els aliments amb un alt contingut proteic posseeixen grans quantitats de prolina. Entre aquests hi ha la carn, la llet, els ous i altres. Això no obstant, quan el nostre cos es troba en un estat òptim de salut i nutrició és capaç de sintetitzar prolina de forma endògena.
La prolina també es pot trobar en moltes llegums i fruits secs i en cereals integrals com la civada, per exemple. Altres aliments rics en prolina són el segó de blat, les nous, les ametlles, les veces, els fesols, entre d'altres.
Algunes botigues naturistes solen formular comprimits dels aminoàcids L-lisina i L-prolina combinats per ajudar les persones amb problemes en les articulacions o per retardar l'envelliment dels teixits.
No obstant això, no s'ha demostrat amb certesa que ingerir suplements dietètics d'aquests aminoàcids tingui un efecte significatiu en el retard de la vellesa o altres condicions pròpies de l'avanç de l'edat.
Beneficis de la seva ingesta
Les dietes riques en prolina usualment són prescrites per a les persones que presenten malalties articulars com l'artritis, els esquinços, els trencaments de lligaments, luxacions, tendinitis i altres, i això es deu a la seva relació amb la síntesi de les fibres de col·lagen presents en els teixits connectius corporals.
Moltes de les locions i comprimits farmacològics emprats en la indústria estètica estan enriquits amb L-prolina, ja que alguns estudis han demostrat que aquest aminoàcid pot d'alguna manera augmentar la síntesi de col·lagen i, per tant, millorar la textura de la pell, accelerar la cicatrització de ferides, de laceracions, d'úlceres i de cremades.
En la indústria alimentària existeixen proteïnes que posseeixen "pèptids bioactius" que exerceixen funcions més enllà de les seves propietats nutricionals. Aquests pèptids tenen, en general, de dos a nou residus aminoacídics entre els quals abunden la prolina, l'arginina i la lisina.
Aquests pèptids bioactius poden tenir activitat antihipertensiva amb cert efecte opioide; poden actuar com immunomoduladors a l'estimular la resposta immune contra alguns patògens i fins i tot poden ocasionar increments en la vasoactividad, el que millora la circulació dels que els consumeixen.
Trastorns per deficiència
El gluten és una proteïna present en els grans de l'blat que causa la inflamació de l'intestí. Les persones que pateixen de "intolerància a l'gluten" es coneixen com a pacients "celíacs" i se sap que aquesta proteïna és rica en prolina i glutamina, la degradació proteolítica és dificultosa per a les persones amb aquesta condició.
Algunes malalties tenen a veure amb el mal plegament de proteïnes importants i és molt comú que aquests defectes hagin de veure amb la isomerització cis - trans dels enllaços amida en els residus de prolina, ja que, a diferència d'altres enllaços peptídics en els quals l'isòmer trans està molt afavorit, a la prolina es troba desfavorit.
En els residus de prolina s'ha observat que hi ha una tendència significativa cap a la formació de l'isòmer cis primer que l'isòmer trans en les amides adjacents als residus de prolina, el que pot generar una conformació "incorrecta" de les proteïnes.
desordres metabòlics
Tal com succeeix amb altres aminoàcids essencials i no essencials, els principals trastorns patològics relacionats amb la prolina tenen a veure, usualment, amb defectes en les rutes d'assimilació d'aquest aminoàcid.
La hiperprolinemia, per exemple, és un cas típic de deficiència en una de les enzims que participen en la ruta de degradació de la prolina, concretament a la 1-pirrolina-5-carboxilat deshidrogenasa, el que condueix a una acumulació del seu substrat, que finalment inactiva la ruta.
Aquesta patologia sol diagnosticar per elevats continguts de prolina en el plasma sanguini i per la presència de l'metabòlit 1-pirrolina-5-carboxilat en l'orina dels pacients afectats.
Els símptomes principals d'aquesta malaltia consisteixen en desordres neurològics, malalties renals i pèrdua de la capacitat auditiva o sordesa. Altres casos més severs inclouen retard mental sever i marcades dificultats psicomotores.
referències
- Abu-Baker, S. (2015). Review of Biochemistry: Concepts and Connections
- Delauney, AJ, & Verma, DPS (1993). Proline biosynthesis and osmoregulation in plants. The plant journal, 4 (2), 215-223.
- List, B., Lerner, RA, & Barbes, CF (2000). Proline-catalyzed direct asymmetric aldol reactions. Journal of the American Chemical Society, 122 (10), 2395-2396
- Nelson, DL, Lehninger, A EL, & Cox, MM (2008). Lehninger principles of biochemistry. Macmillan.
- Plimmer, RHA (1912). The chemical constitution of the proteins (Vol. 1). Longmans, Green.
- Szabados, L., & Savouré, A. (2010). Proline: a Multifunctional amino acid. Trends in plant science, 15 (2), 89-97.