- estructura
- funcions
- Mecanisme d'acció
- tipus
- -D'acord a l'organisme
- -D'acord a el lloc actiu
- Hemoperoxidasas
- Vanadi-Haloperoxidasas
- altres peroxidases
- referències
Les peroxidases són, majoritàriament, hemoproteínas amb activitat enzimàtica que catalitzen l'oxidació d'una gran varietat de substrats orgànics i inorgànics emprant per a això peròxid d'hidrogen o altres substàncies relacionades.
En el seu sentit més ampli, el terme "peroxidasa" inclou a enzims com les NAD- i les NADP-peroxidases, les àcid gras-peroxidases, les citocrom-peroxidases, les glutatió-peroxidases i moltes altres enzims no específiques.
Diagrama d'una proteïna peroxidasa hemo-depenent (Font: Jawahar Swaminathan and MSD staff at the European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)
No obstant això, s'empra més comunament per referir-se a enzims inespecífiques de diferents fonts que tenen activitat oxidoreductasa i que empren peròxid d'hidrogen i altres substrats per catalitzar les seves reaccions d'òxid-reducció.
Les "hemo-peroxidasas" són summament comuns en la natura. Es troben en animals, plantes superiors, llevats, fongs i bacteris.
En els mamífers, aquestes són produïdes pels leucòcits, l'úter, la melsa i el fetge, les glàndules salivals, les parets estomacals, els pulmons, les glàndules tiroides i altres teixits.
En les plantes, les espècies vegetals més riques en peroxidases són el rave picant i l'arbre de figa. La peroxidasa purificada a partir de l'rave picant ha estat extensament estudiada i emprada per a diversos propòsits en la biologia i la bioquímica experimental.
En les cèl·lules eucariotes, aquestes importants enzims usualment es troben a l'interior d'orgànuls especialitzats coneguts com "peroxisomes", que estan envoltats per una membrana senzilla i que es troben implicats en nombrosos processos metabòlics cel·lulars.
estructura
Tot i la poca homologia que existeix entre les diferents classes de peroxidases, s'ha determinat que la seva estructura secundària i la forma en què aquesta s'organitza està bastant conservada entre les diferents espècies.
Hi alguna excepcions, però la majoria de les peroxidases són glicoproteïnes i es creu que els carbohidrats contribueixen a la seva estabilitat davant elevades temperatures.
Aquestes proteïnes tenen pesos moleculars que van des dels 35 fins als 150 kDa, el que equival a 250 i 730 residus aminoacídics aproximadament.
Amb l'excepció de la mieloperoxidasa, totes les molècules d'aquest tipus contenen en la seva estructura un grup hemo que en estat de repòs presenta un àtom de ferro en estat d'oxidació Fe + 3. Les plantes posseeixen un grup prostètic conegut com ferroporfirina XI.
Les peroxidases posseeixen dos dominis estructurals que "envolten" el grup hemo i cadascun d'aquests dominis és producte de l'expressió d'un gen que va patir un esdeveniment de duplicació. Aquestes estructures estan compostes per més de 10 hèlixs alfa unides per bucles i girs polipeptídics.
El plegament adequat de la molècula sembla dependre de la presència de residus conservats de glicina i prolina, així com d'un residu d'àcid aspàrtic i un altre d'arginina que formen un pont salí entre ells que connecta els dos dominis estructurals.
funcions
La funció principal dels enzims peroxidasas és la remoció de l'peròxid d'hidrogen de l'entorn cel·lular, que pot produir-se per diferents mecanismes i que podria representar serioses amenaces per a l'estabilitat intracel·lular.
No obstant això, en aquest procés de remoció d'aquesta espècie reactiva d'oxigen (en la qual l'oxigen posseeix un estat d'oxidació intermedi) les peroxidases empren la capacitat oxidant d'aquesta substància per complir altres funcions importants per al metabolisme.
En les plantes, aquestes proteïnes són part important dels processos de lignificació i dels mecanismes de defensa en teixits infectats amb patògens o que han patit danys físics.
En el context científic, noves aplicacions han sorgit per a les peroxidases i entre aquestes s'inclouen el tractament d'aigües residuals que contenen compostos fenòlics, la síntesi de compostos aromàtics i la remoció de l'peròxid de materials alimentaris o de rebuig.
En termes analítics i de diagnòstic, la peroxidasa de rave picant és potser l'enzim més utilitzada per a la preparació d'anticossos conjugats que s'empren per a les proves immunològiques d'absorció com ELISA (de l'anglès "Enzyme-linked immunosorbent assay") i també per a la determinació de diversos tipus de compostos.
Mecanisme d'acció
El procés catalític de les peroxidases passa a través de passos seqüencials que comencen amb la interacció entre el lloc actiu de l'enzim i peròxid d'hidrogen, el que oxida l'àtom de ferro en el grup hemo i genera un compost intermediari inestable conegut com compost I (CoI).
La proteïna oxidada (CoI) té, llavors, un grup hemo amb un àtom de ferro que va passar de l'estat d'oxidació III a l'estat IV i per a aquest procés es va reduir el peròxid d'hidrogen a aigua.
El compost I és capaç d'oxidar a un substrat donador d'electrons, formant un radical de substrat i convertint-se en una nova espècie química coneguda com el compost II (coii), que és posteriorment reduït per una segona molècula de substrat, regenerant el ferro en estat III i produint un altre radical.
tipus
-D'acord a l'organisme
Les peroxidases s'agrupen en tres classes depenent de l'organisme on es trobin:
- Classe I: peroxidases procariotes intracel·lulars.
- Classe II: peroxidases fúngiques extracel·lulars.
- Classe III: peroxidases vegetals secretades.
Contrari a les proteïnes de la classe I, les de les classes II i III posseeixen en les seves estructures ponts disulfurs construïts entre residus de cisteïna, el que els atorga una rigidesa considerablement més gran.
Les proteïnes de les classes II i III es diferencien també de les de la classe I en que en general posseeixen glicosilaciones a la superfície.
-D'acord a el lloc actiu
Mecanísticamente parlant, les peroxidases també poden ser categoritzades d'acord amb la naturalesa dels àtoms que es troben en el seu centre catalític. D'aquesta manera s'han descrit les hemoperoxidasas (les més comunes), les vanadi-haloperoxidasas i altres.
Hemoperoxidasas
Com ja es va comentar, aquestes peroxidases tenen un grup prostètic en el seu centre catalític conegut com a grup hemo. L'àtom de ferro en aquest lloc està coordinat mitjançant quatre enllaços amb els àtoms de nitrogen.
Vanadi-Haloperoxidasas
En lloc d'un grup hemo, les vanadi-haloperoxidasas posseeixen vanadat com a grup prostètic. Aquests enzims han estat aïllades d'organismes marins i d'alguns fongs terrestres.
El vanadi en aquest grup està coordinat per tres oxígens no-proteics, un nitrogen provinent d'un residu d'histidina i un nitrogen d'un enllaç azida.
altres peroxidases
En aquest grup es categoritzen moltes haloperoxidasas bacterianes que tenen grups prostètics diferents a l'hemo o a l'vanadi. En aquest grup també es troben les glutatió peroxidases, que contenen un grup prostètic seleno-cisteínico i alguns enzims capaços d'oxidar lignina.
referències
- Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M.,… Walter, P. (2004). Essential Cell Biology. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
- Banci, L. (1997). Structural properties of peroxidases. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
- Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Selective Oxidations Catalyzed by Peroxidases. Tetrahedron, 53 (39), 13.183-13.220.
- Dunford, HB, & Stillman, JS (1976). On the Function and Mechanism of action of Peroxidases. Coordinació Chemistry Reviews, 19, 187-251.
- Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Potential applications of peroxidases. Food Chemistry, 115 (4), 1177-1186.
- Rawn, JD (1998). Bioquímica. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
- Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Molecular and Cell Biology. (KE Cullen, Ed.). McGraw-Hill eBooks.