- Característiques i estructura
- Per a què serveix l'hemoglobina?
- Com és una molècula d'hemoglobina?
- Com és el grup hemo?
- Com es forma l'oxihemoglobina?
- Quina és la quantitat màxima d'oxigen que pot carregar l'hemoglobina?
- Corba d'unió de l'oxihemoglobina
- referències
O xihemoglobina és el nom que rep l'hemoglobina quan s'uneix a l'oxigen. L'hemoglobina és una proteïna que es troba dins dels glòbuls vermells i la funció principal és la de transportar oxigen des dels pulmons fins als teixits.
Els primers éssers vius eren unicel·lulars i vivien en un ambient líquid de què es nodrien i a què eliminaven les seves deixalles, a l'igual que alguns dels organismes que existeixen en l'actualitat. Sota aquestes condicions, aquests processos s'aconsegueixen per mecanismes de difusió simple, ja que la paret cel·lular està en contacte íntim amb el medi que l'abasteix.
Corba de dissociació de la Oxihemoglobina (Font: Ratznium at English WikipediaLater versions were uploaded by Aaronsharpe at en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)
El desenvolupament d'organismes pluricel·lulars cada vegada més complexos va implicar que les cèl·lules internes s'allunyessin considerablement de l'entorn, de manera que els mecanismes de difusió com a única font de proveïment es van fer insuficients.
Així doncs, es van desenvolupar sistemes especialitzats per obtenir els nutrients i els gasos com el sistema digestiu i el sistema respiratori, així com mecanismes de transport per apropar aquests nutrients i gasos a la cèl·lula: el sistema cardiovascular.
Per produir energia en forma de molècules d'ATP, les cèl·lules necessiten oxigen. En vista que l'ATP no pot emmagatzemar-se, hauria de sintetitzar constantment, el que significa una demanda permanent d'oxigen per part de les cèl·lules.
L'hemoglobina va sorgir, evolutivament parlant, com un transportador de gasos que "va resoldre" el problema de l'transport d'oxigen des del medi ambient fins a la cèl·lula.
Característiques i estructura
Per parlar de les característiques i l'estructura de l'oxihemoglobina cal fer referència a l'hemoglobina, ja que l'oxihemoglobina no és més que hemoglobina unida a oxigen. Per tant, d'ara endavant, es descriuran les característiques conjuntes de la molècula en presència o no d'el gas en qüestió.
Per a què serveix l'hemoglobina?
L'hemoglobina és necessària per transportar l'oxigen cap als teixits en la quantitat i la velocitat que aquests mereixen, en vista que l'oxigen té tan poca solubilitat en la sang que el seu transport per difusió seria insuficient per abastir les necessitats tissulars.
Com és una molècula d'hemoglobina?
L'hemoglobina és una proteïna tetramèrica (que posseeix quatre subunitats), té forma esfèrica i una massa molecular de 64 kDa.
Els seus quatre subunitats constitueixen una sola unitat funcional, on cadascuna influeix recíprocament sobre l'altra. Cada subunitat es compon d'una cadena polipeptídica, la globina, i d'un grup prostètic, el grup hemo o "hem", que actua com a cofactor i que no està format per aminoàcids; és a dir, no és de naturalesa proteica.
La globina es troba de dues formes: la globina alfa i la globina beta. El tetràmer de l'hemoglobina consta d'un parell de cadenes de globina alfa (de 141 aminoàcids) i un parell de cadenes de globina beta (de 146 aminoàcids).
Cadascuna de les quatre cadenes polipeptídiques estan unides a un grup hemo, que té en el centre un àtom de ferro en estat ferrós (Fe2 +).
Com és el grup hemo?
El grup hemo és un anell porfirínico que està format per quatre anells pirrólicos (compostos aromàtics heterocíclics amb la fórmula C4H5N) units mitjançant ponts metil. El ferro en estat ferrós que es troba al centre està subjecte a l'estructura a través d'enllaços de nitrogen coordinats.
Cada grup hemo és capaç d'unir-se a una molècula d'oxigen, de manera que cada molècula d'hemoglobina només pot unir 4 molècules de gas.
El cos humà conté aproximadament 2,5 x 1013 eritròcits, que són les cèl·lules sanguínies que produeixen i transporten l'hemoglobina. Cada eritròcit posseeix uns 280 milions de molècules d'hemoglobina i podrà transportar, llavors, més de 1000 milions de molècules d'oxigen.
Com es forma l'oxihemoglobina?
La oxihemoglobina es forma després de la unió d'un àtom d'oxigen a cada àtom de ferro en estat ferrós que troba en cada grup hemo de la molècula d'hemoglobina.
El terme oxihemoglobina es refereix, llavors, a una hemoglobina oxigenada i no químicament rovellada, ja que aquesta no perd un electró a l'combinar-se amb l'oxigen i el ferro es manté en estat ferrós.
L'oxigenació produeix un canvi en l'estructura quaternària de la molècula, és a dir, un canvi de conformació que es pot transmetre de les cadenes de globina a el grup hemo i viceversa.
Quina és la quantitat màxima d'oxigen que pot carregar l'hemoglobina?
L'hemoglobina pot, com a màxim, unir quatre molècules d'oxigen en la seva estructura. Si el volum molar dels gasos ideals és de 22.4 L / mol, un mol d'hemoglobina (64.500g) s'unirà amb 89.6 litres d'oxigen (4 mols de O2 x 22.4 L / mol).
Llavors, cada gram d'hemoglobina ha de unir-se a 1.39 ml d'O2 per estar 100% saturat (89.6L / 64500g x (1000ml / L)).
A la pràctica, les anàlisis sanguinis llancen resultats lleugerament inferiors, ja que existeixen petites quantitats de metahemoglobina (hemoglobina oxidada) i carboxihemoglobina (hemoglobina + monòxid de carboni (CO)) que no poden unir oxigen.
Tenint en compte això, la regla de "Hüfner" estableix que, en la sang, 1g d'hemoglobina té una capacitat màxima d'unir oxigen de 1.34ml.
Corba d'unió de l'oxihemoglobina
La quantitat de molècules d'oxigen que es poden unir a una molècula d'hemoglobina depèn de la pressió parcial d'oxigen o PO2. En absència d'oxigen l'hemoglobina està desoxigenada, però a mesura que augmenta la PO2, augmenta el nombre d'oxígens que s'uneixen a l'hemoglobina.
El procés d'unió d'oxigen a l'hemoglobina dependent de la pressió parcial d'oxigen. Quan es gràfica, el resultat s'anomena «corba de l'oxihemoglobina» i té una forma característica de 'S' o sigmoide.
Depenent de la PO2, l'hemoglobina estarà en menor o major capacitat de "alliberar" o "lliurar" l'oxigen que transporta, així com de carregar-se amb aquest.
Per exemple, a la regió entre 10 i 60 mmHg de pressió s'obté la part amb més pendent de la corba. En aquesta condició l'hemoglobina pot cedir fàcilment grans quantitats d'O2. Aquesta és la condició que s'aconsegueix en els teixits.
Quan la PO2 està entre els 90 i els 100 mmHg (12 a 13 kPa), l'hemoglobina està gairebé 100% saturada amb O2; i quan la PO2 arterial és de 60 mmHg (8 kPa) la saturació amb O2 encara és tan elevada com 90%.
En els pulmons aquestes són les condicions que predominen (pressió entre 60 i 100 mmHg), i és això el que permet que les molècules d'hemoglobina presents en els eritròcits es carreguin amb oxigen.
Aquesta forma sigmoide que dibuixa la corba de l'oxihemoglobina assegura que aquesta proteïna es comporti com un excel·lent carregador a nivell pulmonar, un transportador molt eficient en la sang arterial i un excel·lent donador d'O2 als teixits, en proporció a la taxa metabòlica local, és a dir, a la demanda.
referències
- Fox, SI (2006). Human Physiology 9th Edition (pp. 501-502). McGraw-Hill press, New York, USA.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Harper 's illustrated biochemistry. McGraw-Hill.
- Rawn, JD (1998). Bioquímica (1989). Burlington, North Carolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, I. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
- Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fisiologia. (3r Ed.) Edicions Harcourt, SA
- West, JB (1991). Physiological basis of medical practice. Williams & Wilkins