La ovoalbúmina és la proteïna més abundant de la "clara" dels ous de les aus. Pertany a la família de proteïnes coneguda com "Serpins" o "inhibidors de serín proteases", que és un grup summament divers de proteïnes eucariotes (inclou a més de 300 proteïnes homòlogues).
Va ser una de les primeres proteïnes aïllades amb gran puresa i, gràcies al seu sorprenent abundància en les estructures reproductives de les aus, aquesta és àmpliament utilitzada com a "model" en la preparació de "estàndards" per a l'estudi de l'estructura, les propietats, la síntesi i la secreció de moltes proteïnes.
Estructura molecular de la ovalbúmina (Font: Jawahar Swaminathan and MSD staff at the European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)
En termes percentuals, l'ovoalbúmina comprèn entre el 60 i el 65% de l'contingut proteic total de la clara d'ou, però a diferència dels altres membres de la família de proteïnes Serpins, aquesta no té activitat com a inhibidor de proteases.
La clara dels ous de gallina té, a més, altres proteïnes:
- La ovotransferrina, també anomenada conalbúmina, que representa el 13% de l'contingut proteic total de la clara
- La ovomucoide, una glicoproteïna que comprèn el 11% de l'total
- La ovomucina, una altra glicoproteïna sulfatada que representa el 3.5%
- La lisozima o muramidasa, que també comprèn el 3.5% de l'total de proteïnes de la clara
- Les globulines, que representen el 4%
La síntesi de l'ovoalbúmina passa a partir d'una barreja de pèptids intermediaris durant el trànsit de l'ou per l'oviducte de les aus i hi reportis que la transcripció dels gens implicats només ocorre en resposta a la presència de l'estrogen, una hormona sexual.
estructura
L'ovoalbúmina és una fosfoglicoproteína monomèrica d'al voltant de 45 kDa de pes molecular i un punt isoelèctric proper a 4.5. En la seva estructura, per tant, hi ha nombrosos llocs per fosforilació i glicosilació, que són modificacions postraduccionals molt comuns en les proteïnes.
Aquesta proteïna és codificada per un gen de 7.700 parells de bases, caracteritzat per la presència de 8 exons intercalats amb 7 introns, per la qual cosa s'intueix que el seu missatger pateix múltiples modificacions post-transcripcionals per rendir la proteïna madura.
La ovoalbúmina dels ous de gallina posseeix 386 residus aminoacídics i s'ha demostrat que la forma pura d'aquesta proteïna consisteix en tres subclasses conegudes com A1, A2 i A3, caracteritzades per contenir dos, un i cap grup fosfat, respectivament.
Pel que fa a l'estructura terciària, la seqüència aminoacídica de l'ovoalbúmina revela la presència de 6 residus de cisteïna, entre els quals es formen quatre ponts disulfur. A més, alguns estudis estructurals han comprovat que l'extrem N-terminal d'aquesta proteïna està acetilat.
S-
Quan els ous són emmagatzemats, l'estructura de l'ovoalbúmina es modifica, formant-se el que es coneix en la literatura com S- ovoalbúmina, que és un forma més estable davant la calor i que es forma a causa de mecanismes d'intercanvi entre disulfurs i sulfidrilos.
A més de la temperatura d'emmagatzematge, aquesta "forma" de l'ovoalbúmina també es forma depenent de l'pH intern dels ous, el que pot esperar-se en qualsevol tipus de proteïna en la natura.
La S- ovoalbúmina és, llavors, a la qual se li atribueixen algunes reaccions d'hipersensibilitat que pateixen algunes persones després d'ingerir ous.
funcions
Tot i que l'ovoalbúmina pertany a una família de proteïnes caracteritzades per la seva activitat com a inhibidors de proteases, aquesta no posseeix activitat inhibitòria i la seva funció no ha estat completament dilucidada.
Això no obstant, s'ha hipotetitzat que una funció potencial d'aquest enzim és la de l'transport i l'emmagatzematge de ions metàl·lics des de i cap a l'embrió. Altres autors han proposat que aquesta també funciona com a font nutricional de l'embrió durant el seu creixement.
Des del punt de vista experimental, l'ovoalbúmina representa una de les principals proteïnes "model" per a diversos sistemes d'estudi estructural, funcional, de síntesi i de secreció proteica, per la qual cosa ha estat molt important per a l'avanç en matèria científica.
Funcions per a la indústria alimentària
A més, en vista que és una de les proteïnes més abundants en la clara d'l'ou de gallina, aquesta és una proteïna summament important per a la nutrició dels éssers humans i d'altres animals que s'alimenten dels ous de diferents aus.
En l'aspecte culinari, l'ovoalbúmina, així com la resta de les proteïnes de la clara d'l'ou, s'empren per les seves propietats funcionals, especialment per la capacitat de formació d'escuma, procés durant el qual els polipèptids es desnaturalitzen, formant la interfase aire / líquid estable pròpia d'aquest estat de dispersió.
desnaturalització
Ja que l'ovoalbúmina posseeix nombrosos grups sulfhidril, aquesta és una proteïna bastant reactiva i fàcilment desnaturalizable.
La temperatura de desnaturalització de l'ovoalbúmina està entre 84 i 93 ° C, sent 93 la que caracteritza la forma S- ovoalbúmina, que és més estable a temperatures més altes. La desnaturalització de l'ovoalbúmina per calor resulta en la formació dels "gels" blanquinosos característics que s'observen durant la cocció dels ous.
Ous fregits (Font: WhatamIdoing via Wikimedia Commons)
El pH també és un factor important quan es considera la desnaturalització d'aquesta proteïna, així com el tipus i la concentració de sals. Per a la ovoalbúmina, el pH de desnaturalització està al voltant de 6.6.
Sota diferents condicions de desnaturalització, les molècules d'ovoalbúmina tenen una elevada tendència a agregar-se, procés que usualment pot ser accelerat amb l'addició de sals i l'increment de la temperatura.
La capacitat de l'ovoalbúmina i d'altres proteïnes de la clara d'ou per a formar estructures tipus gel quan són escalfades, així com la seva capacitat d'unir-se a molècules d'aigua i funcionar com emulsificantes, són les que els donen les seves característiques funcionals més importants i la raó per la qual són tan explotades especialment en la indústria alimentària.
El procés de desnaturalització d'aquesta proteïna ha estat molt útil per a la investigació dels mecanismes de transició entre els estats sòlid i gel, així com també per a l'estudi de l'efecte que tenen diferents tipus de sals a diferents concentracions (força iònica) sobre la integritat de les proteïnes.
referències
- Huntington, JA, & Stein, PE (2001). Structure and properties of ovalbumin. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, I. (1989). Irreversible thermal denaturation and formation of lineal aggregates of ovalbumin. Food Hydrocolloids, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). The complete amino-acid sequence of hen ovalbumin. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO, & Williams, PA (Eds.). (2011). Handbook of food proteins. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, I. (1993). The ovalbumin family of serpin proteins. FEBS letters, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Biosynthesis of ovalbumin. Nature, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Food Materials Science in Egg Powder Industry. In Role of Materials Science in Food Bioengineering (pp. 505-537). Academic Press.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, & Visschers, RW (2003). Heat-induced denaturation and Aggregation of ovalbumin at neutral pH described by irreversible first-order Kinetics. Protein science: a publication of the Protein Society, 12 (12), 2693-2703.