La mioglobina és una proteïna globular intracel·lular que es troba en el citosol de les cèl·lules musculars esquelètiques i cardíaques. Té com a funció fonamental constituir una reserva d'oxigen i afavorir el transport intracel·lular d'oxigen.
John Kendrew i Max Perutz van rebre el premi Nobel de química el 1962 pels seus estudis sobre les proteïnes globulars. Aquests autors van dilucidar l'estructura tridimensional de la mioglobina i de l'hemoglobina, respectivament. Històricament la mioglobina va ser una de les primeres proteïnes de les que es va determinar l'estructura tridimensional.
Representació gràfica de l'estructura molecular de tres proteïnes oxigenades: la leghemoglobina, l'hemoglobina i la mioglobina (Font: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) via Wikimedia Commons)
Les proteïnes globulars són molècules compactes amb una forma esfèrica; són solubles en el citosol o en la porció lipídica de les membranes cel·lulars. Són les responsables de les principals accions biològiques, en contraposició a les proteïnes fibroses, les principals funcions són estructurals.
La mioglobina li dóna el color vermell a la carn fresca. Això passa quan la mioglobina es troba oxigenada com oximioglobina i el ferro que la compon es troba en forma de ferro ferrós: Mb-Fe2 + O2.
Quan la carn s'exposa a l'entorn el ferro ferrós, inestable, s'oxida i es converteix en fèrric i sota aquestes condicions la coloració canvia a tons marrons per la formació de metamioglobina (Mb-Fe3 + + O2-).
Normalment els nivells de mioglobina sanguínia són molt petits, estan en l'ordre dels micrograms per litre (mg / L). Aquests nivells augmenten quan passa destrucció muscular com en la rabdomiòlisi de l'múscul esquelètic o en cas d'infart cardíac amb destrucció tissular i en algunes miopaties.
La seva presència a l'orina s'observa en certes condicions en què els danys tissulars són molt importants. El seu valor diagnòstic d'hora per l'infart cardíac és discutible.
Estructura de la mioglobina
La mioglobina té un pes molecular de gairebé 18 kDa incloent a el grup hemo. Està composta per quatre segments helicoïdals units per "girs bruscos". Aquestes hèlixs de la mioglobina estan estretament empaquetades i mantenen la seva integritat estructural tot i que es retira el grup hemo.
L'estructura de les proteïnes globulars, així com de totes les proteïnes cel·lulars, és jeràrquica de manera que l'estructura de la mioglobina també ho és. El primer nivell és l'estructura primària formada per la seqüència lineal d'aminoàcids i la mioglobina està constituïda per una cadena de 153 aminoàcids.
Esquema gràfic de l'estructura helicoïdal i globular de la mioglobina (Font: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) via Wikimedia Commons)
L'estructura secundària de la mioglobina consisteix en la conformació de les hèlixs alfa. La mioglobina conté 8 hèlixs alfa formades per porcions polipeptídiques repetides que s'uneixen per segments curts d'ordenació aperiòdica.
L'estructura terciària consisteix en la conformació tridimensional amb activitat biològica. Les característiques més importants d'aquesta estructura són els plegaments. L'estructura quaternària fa referència a l'acoblament de dues o més cadenes polipeptídiques separades i unides a través d'enllaços o interaccions no covalents.
La mioglobina i el seu grup prostètic hemo (Font: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) via Wikimedia Commons)
La mioglobina té una estructura molt compacta, amb residus hidròfobs dirigits cap a l'interior i residus hidrofílics o polars dirigits cap a l'exterior. Els residus apolars interns estan formats per leucina, valina, metionina i fenilalanina. Els únics residus polars interns són dos histidines que tenen funcions en el centre actiu.
El grup prostètic hemo s'ubica en una esquerda de la part interna apolar de la cadena polipeptídica de la mioglobina. Aquest grup conté ferro en forma de ferro ferrós, que s'uneix a l'oxigen per formar la oximioglobina.
funció
La funció de la mioglobina és la d'unir l'oxigen a el grup hemo de la seva estructura i conformar una reserva d'oxigen per a la funció muscular. En la mesura que l'oxigen queda atrapat en l'estructura de la mioglobina en el citoplasma de la cèl·lula muscular, la seva pressió intracel·lular, determinada per l'oxigen lliure, roman baixa.
La pressió d'oxigen intracel·lular baixa manté el gradient per a l'entrada d'oxigen a la cèl·lula. Això afavoreix el pas de l'oxigen des del torrent circulatori cap a la cèl·lula muscular. Quan la mioglobina es satura l'oxigen intracel·lular augmenta, el que va disminuint progressivament el gradient i disminueix així el traspàs.
La corba d'unió de l'oxigen a la mioglobina és hiperbòlica. En les porcions inicials de la corba petits canvis en la pressió parcial d'oxigen produeixen grans canvis en la saturació de la mioglobina amb oxigen.
Després, en la mesura que va augmentant la pressió parcial d'oxigen la saturació segueix augmentant, però de manera més lenta, és a dir, es necessita un augment molt més gran en la pressió parcial d'oxigen per augmentar la saturació de la mioglobina, i progressivament la corba es va aplanant.
Hi ha una variable que mesura l'afinitat de la corba que es diu P50, aquesta representa la pressió parcial d'oxigen necessària per saturar en un 50% la mioglobina que conté una dissolució. De manera que, si la P50 augmenta es diu que la mioglobina té menys afinitat i si la P50 disminueix es diu que la mioglobina té major afinitat per l'oxigen.
Quan s'examinen les corbes d'unió de l'oxigen amb la mioglobina i amb l'hemoglobina s'observa que per a qualsevol pressió parcial d'oxigen examinada la mioglobina es satura més que l'hemoglobina, el que indica que la mioglobina té una major afinitat per l'oxigen que la hemoglobina.
Tipus de fibres musculars i mioglobina
Els músculs esquelètics tenen en la seva composició diferents tipus de fibres musculars, unes trucades de contracció lenta i altres de contracció ràpida. Les fibres de contracció ràpida estan adaptades estructural i metabòlicament per contraure ràpida i vigorosament i de manera anaeròbica.
Les fibres de contracció lenta estan adaptades per contraccions de baixa velocitat, però més prolongades, típiques dels exercicis aeròbics de resistència. Una de les diferències estructurals d'aquestes fibres és la concentració de mioglobina, que els atorga el nom de fibres blanques i vermelles.
Les fibres vermelles tenen un alt contingut de mioglobina, que els dóna el color vermell, però que, a més, els permet mantenir grans quantitats d'oxigen, que és indispensable per a la seva funció.
valors normals
Els valors normals en sang per als homes són de 19 a 92 mg / li en les dones de 12 a 76 mg / l, però, hi ha diferències en els valors en els diferents laboratoris.
Aquests valors augmenten quan passa destrucció muscular com passa en la rabdomiòlisi de l'múscul esquelètic, a les cremades extenses, els xocs elèctrics o en les necrosi musculars extenses per oclusió arterial, en l'infart a l'miocardi i en algunes miopaties.
Sota aquestes condicions la mioglobina apareix en orina i li dóna un color característic.
referències
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL, & Loscalzo, J. (2012). Harrison 's principles of internal medicine. DL Longo (Ed.). New York: Mcgraw-hill
- Ganong WF: Central Regulation of Visceral Function, in Review of Medical Physiology, 25th ed. New York, McGraw-Hill Education, 2016.
- Guyton AC, Hall JE: The Body Fluid Compartments: extracel·lular and intracellular fluids; Edema, in Textbook of Medical Physiology, 13th ed, AC Guyton, JE Hall (eds). Philadelphia, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL, & Huether, ES (2018). Pathophysiology-Ebook: the Biologic basis for disease in adults and children. Elsevier Health Sciences.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Harper 's illustrated biochemistry. Mcgraw-hill.