MIOFIBRIL·LES: CARACTERÍSTIQUES, ESTRUCTURA, COMPOSICIÓ, FUNCIONS - BIOLOGIA - 2025

Les miofibril·les són les unitats estructurals de les cèl·lules musculars, també conegudes com a fibres musculars. Són molt abundants, s'arreglen paral·lelament i estan embegudes pel citosol d'aquestes cèl·lules.

Les cèl·lules o fibres musculars estriades són cèl·lules molt llargues, podent mesurar fins a 15 cm de llarg i des de 10 a 100 micres de diàmetre. La seva membrana plasmàtica es coneix com sarcolema i el seu citosol com sarcoplasma.

Diagrama de l'estructura muscular d'un ésser humà (Font: Deglr6328 ~ commonswiki, via Wikimedia Commons)

Dins d'aquestes cèl·lules es troben, a més de les miofibril·les, múltiples nuclis i mitocondris que es coneixen com sarcosomas, així com un prominent reticle endoplasmàtic conegut com reticle sarcoplásmico.

Les miofibril·les es reconeixen com els "elements contràctils" dels músculs en els animals vertebrats. Estan compostes per diversos tipus de proteïnes que són les que els donen les característiques elàstiques i retràctils. A més, ocupen part important de l'sarcoplasma de les fibres musculars.

Diferències entre les fibres musculars

Hi ha dos tipus de fibres musculars: les fibres estriades i les llises, cadascuna amb una distribució anatòmica i una funció específica. Les miofibril·les són especialment importants i evidents en les fibres musculars estriades que conformen el múscul esquelètic.

Les fibres estriades presenten un patró repetitiu de bandes transversals quan són observades a l'microscopi i es troben associades a la musculatura esquelètica i part de la musculatura cardíaca.

Les fibres llises, per contra, no presenten el mateix patró sota el microscopi i es troben en els músculs característics de la vasculatura i el sistema digestiu (i totes les vísceres).

Característiques generals

Les miofibril·les estan compostes per dos tipus de filaments contràctils (coneguts també com els miofilaments), que al seu torn es componen de les proteïnes filamentoses miosina i actina, que seran descrits més endavant.

Representació gràfica de les miofibril·les en el múscul esquelètic (Font: Modificat de BruceBlaus via Wikimedia Commons)

Diferents investigadors han determinat que la vida mitjana de les proteïnes contràctils de les miofibril·les va des de 5 dies fins a 2 setmanes, de manera que el múscul és un teixit altament dinàmic, no només des del punt de vista contràctil, sinó de la síntesi i la renovació dels seus elements estructurals.

La unitat funcional de cada miofibril·la en les cèl·lules o fibres musculars s'anomena sarcòmer i es troba delimitada per una regió coneguda com a "banda o línia Z", des d'on s'estenen els miofilaments d'actina paral·lelament ordenats.

Ja que les miofibril·les ocupen part substancial de l'sarcoplasma, aquestes estructures fibroses restringeixen la ubicació dels nuclis de les cèl·lules a les que pertanyen cap a la perifèria de les mateixes, a prop de l'sarcolema.

Algunes patologies humanes es relacionen amb el desplaçament dels nuclis cap a l'interior dels feixos miofibrilars, i aquestes es coneixen com les miopaties centre-nuclears.

Formació de les miofibril·les o "miofibrillogénesis"

Les primeres miofibril·les s'acoblen durant el desenvolupament de l'múscul esquelètic embrionari.

Les proteïnes que conformen els sarcòmers (les unitats funcionals de les miofibril·les) s'alineen inicialment a partir dels extrems i costats d'unes "premiofibrillas" que estan compostes per filaments d'actina i petites porcions de miosina II no-muscular i α-actina específica de múscul.

A mesura que això passa, en les fibres musculars s'expressen, en proporcions diferents, els gens codificants per a les isoformes cardíaca i esquelètica de la α-actina. Primer és major la quantitat de isoforma cardíaca que s'expressa i després això canvia cap a la esquelètica.

Posterior a la formació de les premiofibrillas, les miofibril·les naixents s'acoblen darrere de la zona de formació d'premiofibrillas i en aquestes es detecta la forma de miosina II muscular.

En aquest punt, els filaments de miosina s'alineen i s'acomplexen amb altres proteïnes específiques d'unió a miosina, cosa que també passa amb els filaments d'actina.

Estructura i composició

Com es va comentar fa un instant, les miofibril·les estan compostes per uns miofilaments de proteïnes contràctils: l'actina i la miosina, que també es coneixen com miofilaments prims i gruixuts, respectivament. Aquests són visibles a el microscopi òptic.

- miofilaments prims

Els filaments prims de les miofibril·les estan conformats per la proteïna actina en la seva forma filamentosa (actina F), que és un polímer de la forma globular (actina G), que té una mida menor.

Els fils filamentoses d'actina G (actina F) formen una doble cadena que s'enrotlla en forma d'hèlix. Cada monòmer d'aquestes pesa més o menys 40 kDa i és capaç d'unir-se a la miosina en llocs particulars.

Aquests filaments tenen prop de 7 nm de diàmetre i s'estenen entre dues zones conegudes com la banda I i la banda A. En la banda A, aquests filaments es situen al voltant dels filaments gruixuts formant un arranjament hexagonal secundari.

Concretament, cada filament prim es troba simètricament separat de tres filaments gruixuts, i cada filament gruixut està envoltat per sis filaments prims.

Els filaments prims i els gruixuts interactuen entre si a través de "ponts creuats" que sobresurten dels filaments gruixuts i que apareixen en l'estructura de la miofibril·la en intervals regulars de distàncies properes als 14 nm.

Representació esquemàtica dels miofilaments que componen les miofibril·les i els seus talls transversals (Font: Kamran Maqsood 93 via Wikimedia Commons)

Els filaments d'actina i altres proteïnes associades s'estenen sobresortint dels "vores" de les línies Z i es solapen amb els filaments de miosina cap al centre de cada sarcòmer.

- miofilaments gruixuts

Els filaments gruixuts són polímers de la proteïna miosina II (de 510 kDa cada un) i estan delimitats per les regions conegudes com "bandes A".

Els miofilaments de miosina tenen aproximadament 16 nm de llarg i es troben distribuïts en arranjaments hexagonals (si s'observa una secció transversal d'una miofibrilla).

Cada filaments de miosina II està conformat per moltes molècules de miosina empaquetades, cadascuna de les quals consisteix en dues cadenes polipeptídiques que posseeixen una regió o "cap" en forma de maça i que s'acomoden en "manats" per formar els filaments.

Tots dos manats estan sostinguts a través dels seus extrems al centre de cada sarcòmer, de manera que els "caps" de cada miosina estan dirigides cap a la línia Z, on es fixen els filaments prims.

Els caps de miosina compleixen funcions molt importants, atès que posseeixen llocs d'unió per a molècules d'ATP i, a més, durant la contracció muscular, són capaços de formar els ponts creuats per interactuar amb els filaments prims d'actina.

- Proteïnes associades

Els filaments d'actina es "s'ancoren" o es "fixen" a la membrana plasmàtica de les fibres musculars (sarcolema) gràcies a la seva interacció amb una altra proteïna coneguda com distrofina.

A més, hi ha dos proteïnes importants d'unió a actina conegudes com troponina i tropomiosina que, en conjunt amb els filaments d'actina, formen un complex proteic. Les dues proteïnes són essencials per a la regulació de les interaccions que tenen lloc entre filaments prims i gruixuts.

La tropomiosina també és una molècula filamentosa de dos brins que s'associa amb les hèlixs d'actina específicament a la regió dels solcs que es donen entre els dos brins. La troponina és un complex proteic globular tripartit que es disposa en intervals sobre els filaments d'actina.

Aquest últim complex funciona com un "switch" calci-dependent que regula els processos de contracció de les fibres musculars, per la qual cosa és molt important.

En el múscul estriat dels animals vertebrats, a més, hi ha altres dues proteïnes que interactuen amb els filaments gruixuts i prims, conegudes com titina i nebulina, respectivament.

La nebulina té importants funcions en la regulació de la longitud dels filaments d'actina, mentre que la titina participa en el suport i ancoratge dels filaments de miosina en una regió de l'sarcòmer coneguda com la línia M.

altres proteïnes

Existeixen altres proteïnes que s'associen amb els miofilaments gruixuts que es coneixen com la proteïna C d'unió a la miosina i la miomesina, que s'encarreguen de la fixació dels filaments de miosina en la línia M.

funcions

Les miofibril·les tenen implicacions elementals en la capacitat de moviment dels animals vertebrats.

Ja que estan constituïdes pels complexos de proteïnes fibroses i contràctils de l'aparell muscular, aquestes són essencials per executar les respostes als estímuls nerviosos que comporten a el moviment i a el desplaçament (en els músculs estriats esquelètics).

Les indiscutibles propietats dinàmiques de l'múscul esquelètic, que comprèn més de el 40% de l'pes corporal, confereix les miofibril·les que, a el mateix temps, posseeixen entre el 50 i el 70% de les proteïnes de el cos humà.

Les miofibril·les, com a part d'aquests músculs, participen en totes les seves funcions:

- Mecàniques: per convertir l'energia química en energia mecànica per generar força, mantenir la postura, produir moviments, etc.

- Metabòliques: ja que el múscul participa en el metabolisme energètic basal i serveix com lloc d'emmagatzematge de substàncies fonamentals com aminoàcids i carbohidrats; també contribueix a la producció de calor i a el consum de l'energia i l'oxigen empleats durant la realització d'activitats físiques o exercicis esportius.

Ja que les miofibril·les estan compostes principalment per proteïnes, aquestes representen un lloc d'emmagatzematge i alliberament d'aminoàcids que contribueixen a el manteniment dels nivells sanguinis de glucosa durant el dejuni o la inanició.

També, l'alliberament dels aminoàcids a partir d'aquestes estructures musculars té transcendència des del punt de vista de les necessitats biosintètiques d'altres teixits com la pell, el cervell, el cor i altres òrgans.

referències

1. Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Color Atlas of Physiology (5th ed.). New York: Thieme.
2. Friedman, A EL, & Goldman, YE (1996). Mechanical characterization of skeletal muscle myofibrils. Biophysical Journal, 71 (5), 2774-2785.
3. Frontera, WR, & Ochala, J. (2014). Skeletal Muscle: A Brief Review of Structure and Function. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183-195.
4. Goldspink, G. (1970). The Proliferation of Myofibrils during muscle fibre growth. J. Cell Sct., 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper 's Illustrated Bioquímica (28th ed.). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN, & Baylies, MK (2017). Myofibrils put the squeeze on nuclei. Nature Cell Biology, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, I., White, J., El meu-meu, L., Dube, D.,… Pruyne, D. (2016). Assembly and Maintenance of Myofibrils in Striated Muscle. In Handbook of Experimental Pharmacology (pàg. 37). New York, USA: Springer International Publishing Switzerland.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, I., White, J., & Sanger, JM (2010). Assembly and Dynamics of Myofibrils. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Preparation and Properties of Vertebrate Smooth-Muscle Myofibrils and Actomyosin. European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49-60.
10. Villée, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). General Zoology (2nd ed.). London: WB Saunders Company.