- Característiques
- en mamífers
- en llevats
- en plantes
- síntesi
- en mamífers
- en llevats
- en bacteris
- funcions
- referències
La maltasa, també coneguda com α-glucosidasa, maltasa àcida, glucosa invertasa, glucosidosucrasa, α-glucosidasa lisosomal o maltasa-glucoamilasa, és l'enzim encarregat de la hidròlisi de la maltosa en les cèl·lules de l'epiteli intestinal durant els passos finals de la digestió de l'midó.
Pertany a la classe de les hidrolases, específicament a la subclasse de les glicosidases, que són capaços de trencar els enllaços α-glicosídics entre residus de glucosa (EC. 3.2.1.20). Aquesta categoria agrupa diverses enzims l'especificitat està dirigida a l'exo-hidròlisi de glucòsids terminals units per enllaços α-1,4.
Reacció catalitzada per la maltasa. A l'esquerra una molècula de maltosa ia la dreta les dues molècules de glucosa resultants de la hidròlisi (Font: Dapantazis.jpg via Wikimedia Commons)
Algunes maltasas són capaços de hidrolitzar polisacàrids, però amb molta menys velocitat. En general, després de l'acció de la maltasa s'alliberen residus de α-D-glucosa, però, enzims de la mateixa subclasse poden hidrolitzar β-glucans, alliberant així residus de β-D-glucosa.
L'existència dels enzims maltasas es va demostrar inicialment l'any 1880 i ara se sap que aquesta no només és present en mamífers, sinó que també està en microorganismes com llevats i bacteris, així com en moltes plantes superiors i cereals.
Un exemple de la importància de l'activitat d'aquests enzims està relacionat amb Saccharomyces cerevisiae, el microorganisme responsable de la producció de cervesa i pa, que és capaç de degradar maltosa i maltotriosa gràcies a que posseeix enzims maltasas, els productes són metabolitzats cap als productes fermentatius característics d'aquest organisme.
Característiques
en mamífers
La maltasa és una proteïna anfipática associada a la membrana de les cèl·lules de raspall intestinals. Es coneix també una isoenzim coneguda com maltasa àcida, situada en els lisosomes i capaç d'hidrolitzar diferents tipus d'enllaços glicosídics en diferents substrats, no només maltosa i enllaços α-1,4. Les dues enzims comparteixen moltes característiques estructurals.
L'enzim lisosomal té aproximadament 952 aminoàcids i és processada postraduccionalmente mitjançant glicosilació i remoció de pèptids en els extrems N- i C-terminals.
Estudis realitzats amb l'enzim provinent de l'intestí de rates i porcs estableixen que en aquests animals l'enzim consisteix en dues subunitats que difereixen entre si pel que fa a algunes propietats físiques. Aquestes dues subunitats sorgeixen d'un mateix precursor polipeptídic que és tallat proteolíticament.
A diferència dels porcs i les rates, l'enzim en humans no posseeix dues subunitats, sinó que és una sola, de gran pes molecular i altament glicosilada (per N- i O- glicosilació).
en llevats
La maltasa de llevats, codificada pel gen MAL62, pesa 68 kDa i és una proteïna citoplasmàtica que existeix com a monòmer i hidrolitza un ampli espectre de α-glucòsids.
En els llevats ha cinc isoenzims codificades en les zones telomèriques de cinc cromosomes diferents. Cada locus codificant de el gen MAL comprèn també un complex gènic de tots els gens implicats en el metabolisme de maltosa, incloent les proteïnes permeasas i reguladores, com si d'un operó es tractés.
en plantes
S'ha demostrat que l'enzim present en plantes és sensible a temperatures superiors als 50 ° C i que la maltasa passa en grans quantitats en cereals germinats i no germinats.
A més, durant la degradació de l'midó, aquest enzim és específica per a la maltosa, ja que no actua sobre altres oligosacàrids, però sempre acaba amb la formació de glucosa.
síntesi
en mamífers
La maltasa intestinal dels humans és sintetitzada com una sola cadena polipeptídica. Carbohidrats rics en residus de manosa són afegits cotraduccionalmente per glucosilació, el que sembla protegir la seqüència de degradació proteolítica.
Estudis sobre la biogènesi d'aquest enzim estableixen que la mateixa és acoblada com una molècula d'alt pes molecular en un estat "unit a la membrana" de l'reticle endoplasmàtic, i que és processada posteriorment per enzims pancreàtics i "re-glicosilada" al complex de Golgi.
en llevats
En els llevats ha cinc isoenzims codificades en les zones telomèriques de cinc cromosomes diferents. Cada locus codificant de el gen MAL comprèn també un complex gènic de tots els gens implicats en el metabolisme de maltosa, incloent les proteïnes permeasas i reguladores.
en bacteris
El sistema de metabolisme de maltosa en els bacteris com ara E. coli, és molt similar a el sistema de lactosa, especialment en l'organització genètica de l'operó responsable de la síntesi de les proteïnes reguladores, transportadores i amb activitat enzimàtica sobre el substrat (maltasas).
funcions
En la major part dels organismes on s'ha detectat la presència d'enzims com la maltasa, aquest enzim exerceix el mateix paper: la degradació de disacàrids com la maltosa amb la finalitat d'obtenir productes carbohidratados solubles més fàcilment metabolizables.
A l'intestí dels mamífers la maltasa té un paper clau en els passos finals de la degradació de l'midó. Les deficiències en aquest enzim s'observen en general en patologies com la glucogenosi tipus II, que està relacionada amb l'emmagatzematge de l'glucogen.
En els bacteris i llevats les reaccions catalitzades per enzims d'aquest tipus representen una font important d'energia en forma de glucosa que entra a la via glucolítica, amb fins fermentatius o no.
En les plantes, la maltasa, en conjunt amb les amilases, participa de la degradació de l'endosperma en les llavors que es troben "adormides", i que són activades per les gibberel·lines, hormones reguladores de el creixement vegetal, com a requisit previ a la germinació.
A més, moltes plantes productores de midó transitori durant el dia posseeixen maltasas específiques que contribueixen a la degradació dels intermediaris del seu metabolisme durant la nit, i s'ha determinat que els cloroplasts són els principals llocs d'emmagatzematge de maltosa en aquests organismes.
referències
- Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Further Purification and Characterization of the Acid a-Glucosidase. Biochemical Journal, 108, 161-167.
- Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosynthesis of intestinal microvillar proteins. Biochemical Journal, 210, 389-393.
- Davis, WA (1916). III. The distribution of maltase in plants. The function of maltase in Starch Degradation and its influence on the amyloclastic activity of plant materials. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
- ExPASy. Bioinformatics Resource Portal. (Nd). Retrieved from enzyme.expasy.org
- Lu, I., Gehan, JP, & Sharkey, TD (2005). Daylength and Circadian Effects on Starch Degradation and Maltose Metabolism. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
- Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Structure, Biosynthesis, and Glycosylation of Human Small Intestinal. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19.709-19.717.
- Needleman, R. (1991). Control of maltase synthesis in yeast. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079-2084.
- Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). (2019). Retrieved from qmul.ac.uk.
- Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (1995). Glycogenosis type II (Acid Maltase Deficiency). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
- Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Dormancy studies in seed of Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
- Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amphiphilic Pig Intestinal Microvillus Maltase / Glucoamylase Structure and Specificity. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.