LIPASA: CARACATERÍSTICAS, ESTRUCTURA, TIPUS, FUNCIONS - BIOLOGIA - 2025

Les lipases constitueixen una gran família d'enzims capaços de catalitzar la hidròlisi dels enllaços èster presents en substrats com els triglicèrids, els fosfolípids, els èsters de colesterol i algunes vitamines.

Estan presents pràcticament en tots els regnes de la vida, tant en microorganismes com els bacteris i els llevats, com en plantes i animals; en cada tipus d'organisme aquests enzims tenen propietats i característiques especials que les diferencien unes de les altres.

Representació gràfica de l'estructura molecular d'una Lipasa (Font: Jawahar Swaminathan and MSD staff at the European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Depenent de l'tipus de classificació, es pot fer la distinció entre les "veritables" lipases, també conegudes com triacilglicerol lipases, i altres enzims amb activitat lipolítica similar com les fosfolipases, les esterol esterases i les retinil-palmitat esterases.

El primer informe publicat de la seqüència d'un enzim lipasa va ser el de De Car i col·laboradors en 1981, els qui van estudiar la triacilglicerol lipasa pancreàtica de porcins. Estudis posteriors van demostrar l'existència de moltes altres lipases sistèmiques en els organismes vius.

Les lipases més importants en els animals són les lipases digestives produïdes pel pàncrees i el fetge, que participen en el metabolisme dels greixos consumides en la dieta regularment, i que per això tenen importants implicacions fisiològiques des de diversos punts de vista.

En l'actualitat, aquests enzims no només s'estudien amb propòsits clínics i / o metabòlics, sinó que també es produeixen industrialment amb fins comercials per al processament d'aliments i altres productes, i es poden obtenir a partir de l'cultiu de microorganismes especials.

Característiques

Les lipases són proteïnes solubles en aigua i catalitzen reaccions hidrolítics en substrats insolubles. Es troben en la natura en un equilibri entre la seva forma activa i la seva forma inactiva i l'activació o inactivació depèn de diferents factors cel·lulars interns.

Pertanyen a la superfamília d'enzims hidrolases amb plecs α / β, on també es classifiquen les esterases, les tioesterasas, algunes proteases i peroxidases, deshalogenasas i altres hidrolases intracel·lulars.

Les lipases són codificades per gens que pertanyen a una família que inclou els gens codificants de la lipasa pancreàtica, la lipasa hepàtica, la lipasa lipoproteica, la lipasa endotelial i la fosfatidilserina fosfolipasa A1.

mecanisme catalític

Alguns autors proposen que la forma de catàlisi que tenen aquests enzims és anàloga a la de les serín proteases, el que es relaciona amb la presència de tres residus aminoacídics especials en el lloc actiu.

El mecanisme d'hidròlisi implica la formació d'un complex enzim-substrat (lipasa: triglicèrid), subseqüentment la formació d'un intermediari hemiacetal i després l'alliberament d'un diacilglicérido i un àcid gras.

L'últim pas de la hidròlisi, l'alliberament de l'àcid gras de el lloc actiu, ocorre per un model conegut com el model de "catapulta", que implica que després de l'clivatge o la ruptura de l'enllaç èster, l'àcid gras és ejectat ràpidament de el lloc catalític.

Especificitat de substrat

Les lipases poden ser específiques i diferenciar entre substrats com els triglicèrids, diacilglicèrids, monoglicèrids i fosfolípids. Algunes són específiques pel que fa als àcids grassos, és a dir, respecte a la seva longitud, el seu grau de saturació, etc.

També poden ser selectives pel que fa a la regió on catalitzen la hidròlisi, això vol dir que poden tenir especificitat posicional que fa a el lloc a què s'uneixen les molècules d'àcid gras a l'esquelet de glicerol (en qualsevol dels tres carbonis).

estructura

Així com els altres membres de la família enzimàtica a què pertanyen, les lipases es caracteritzen per una topologia composta per hèlixs α i làmines β-plegades. El lloc catalític d'aquests enzims generalment està compost per una tríada d'aminoàcids: serina, àcid aspàrtic o glutàmic i histidina.

La major part de les lipases són glicoproteïnes que, depenent de la mida de la porció carbohidratada, tenen entre 50 i 70 kDa de pes molecular.

Lipasa pancreàtica d'humans

Té 449 residus aminoacídics i dos dominis separats: un N-terminal, on es troba el lloc catalític i el plec característic de les hidrolases (α / β), i un altre C-terminal, de menor grandària i considerat "auxiliar", amb una estructura denominada "sandvitx β".

El seu pes molecular està entre els 45 i 53 kDa i la seva activitat catalítica és més gran a temperatures properes als 37 ° C ia pH entre 6 i 10.

funcions

Depenent de l'òrgan on es trobin en els mamífers, per exemple, les lipases exerceixen funcions fisiològiques una mica diferents.

Com s'ha comentat, existeixen lipases específiques en el pàncrees, al fetge, els ovaris i les glàndules adrenals (en els ronyons) i en els teixits endotelials.

Les lipases hepàtiques s'encarreguen de el metabolisme de les partícules lipoproteicas, que són complexos formats per lípids i proteïnes que funcionen principalment en el transport de triglicèrids i colesterol entre els òrgans i teixits.

Concretament, les lipases participen en la hidròlisi o alliberament dels àcids grassos a partir de les molècules de triglicèrids contingudes en les lipoproteïnes. Això és necessari per extreure energia d'aquestes molècules o per reciclar-les, emprant-les com precursores en la síntesi d'altres compostos.

Les lipases endotelials són presents en el fetge, els pulmons, la tiroide i en els òrgans reproductius i l'expressió dels seus gens està regulada per diferents citoquines. Aquests enzims també participen en el metabolisme de lipoproteïnes.

funcions Industrials

En la indústria de producció d'aliments lactis, l'ús de les lipases és comú per hidrolitzar els greixos presents en la llet, el que té efectes directes en la "potenciació" de l'sabor en formatges, cremes i altres productes lactis.

També són utilitzades en la manufactura d'altres productes alimentaris, especialment durant la fermentació, per tal de millorar el sabor i la "digestibilitat" d'alguns menjars de preparació industrial.

Lluny de la indústria alimentària, l'ús de les lipases d'origen microbià és popular en la formulació de detergents i substàncies de neteja general, que disminueixen els efectes deleteris sobre l'ambient que comporta l'enorme càrrega química present en els productes de neteja convencionals.

referències

1. Lowe, ME (2002). The triglyceride lipases of the pàncrees. Journal of Lipid Research, 43, 2007-2016.
2. Mead, JR, Irvine, SA, & Ramji, DP (2002). Lipoprotein Lipase: structure, function, regulation, and role in disease. J. Mol. Med., 80, 753-769.
3. Perret, B., Mabile, L., Martínez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Hepatic Lipase: structure / function relationship, synthesis, and regulation. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-Fojo, S., González-navarrès, H., Freeman, L., Wagner, I., Santamarina-Fojo, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Hepatic Lipase, Lipoprotein Metabolism, and Atherogenesis. Arteriosclerosi, Thrombosis, and Vascular Biology, 24, 1750-1754.
5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I.,… Zhao, XIN (2012). Lipases from Mammals and Fishes. Reviews in Fisheries Science, 29, 37-41.