INTERACCIONS HIDROFÒBIQUES: QUÈ ÉS, IMPORTÀNCIA I EXEMPLES - BIOLOGIA - 2025

Les interaccions hidrofòbiques (HI) són les forces que mantenen la cohesió entre compostos apolars immersos en una solució o solvent polar. A diferència d'altres interaccions de caràcter no-covalent, com els ponts d'hidrogen, les interaccions iòniques o les forces de van der Waals, les interaccions hidrofòbiques no depenen de les propietats intrínseques dels soluts, sinó més aviat dels solvents.

Un exemple molt il·lustratiu d'aquestes interaccions pot ser la separació de fases que passa quan es tracta de barrejar aigua amb oli. En aquest cas, les molècules d'oli «interactuen» entre si com a resultat de l'ordenament de les molècules d'aigua al seu voltant.

Emulsió de greixos en aigua (Catrin Sohrabi, from Wikimedia Commons)

La noció d'aquestes interaccions existeix des d'abans dels anys quaranta. No obstant això, el terme «enllaç hidrofòbic» va ser encunyat per Kauzmann en l'any 1959, mentre estudiava els factors més importants en l'estabilització de l'estructura tridimensional de certes proteïnes.

Les HI són de les interaccions inespecífiques més importants que tenen lloc en els sistemes biològics. També tenen un paper important en gran varietat d'aplicacions d'enginyeria i de la indústria química i farmacèutica que coneixem avui dia.

En què consisteixen les interaccions hidrofòbiques?

La causa física de les HI es basa en la incapacitat de les substàncies apolars de formar enllaços d'hidrogen amb les molècules d'aigua en una solució.

Es coneixen com «interaccions inespecífiques» atès que no es relacionen amb l'afinitat entre les molècules de solut, sinó més aviat amb la tendència de les molècules d'aigua a mantenir les seves pròpies interaccions per mitjà d'enllaços d'hidrogen.

A l'entrar en contacte amb l'aigua, les molècules apolars o hidrofòbiques tendeixen a agregar-espontàniament, per tal d'aconseguir la major estabilitat a l'disminuir l'àrea de superfície de contacte amb l'aigua.

Aquest efecte podria confondre amb una forta atracció, però no és més que una conseqüència de l'caràcter apolar de les substàncies en relació amb el solvent.

Explicat des d'un punt de vista termodinàmic, aquestes associacions espontànies ocorren en recerca d'un estat energèticament favorable, on es tingui la menor variació d'energia lliure (Δ G).

Tenint en compte que Δ G = Δ H - TΔ S, l'estat més energèticament favorable serà aquell on l'entropia (Δ S) sigui més gran, és a dir, on hi hagi menys molècules d'aigua la llibertat rotacional i traslacional estigui reduïda pel contacte amb un solut apolar.

Quan les molècules apolars s'associen entre si, obligades per les molècules d'aigua, s'obté un estat més favorable que si aquestes molècules romanguessin separades, cadascuna envoltada per una «gàbia» de molècules d'aigua diferent.

importància biològica

Les HI tenen una gran rellevància ja que ocorren en diversitat de processos bioquímics.

Entre aquests processos es troben els canvis conformacionals en les proteïnes, la unió de substrats a enzims, l'associació de subunitats de complexos enzimàtics, l'agregació i formació de membranes biològiques, l'estabilització de proteïnes en solucions aquoses i altres.

En termes quantitatius, diferents autors s'han donat a la tasca de determinar quina és la importància de les HI en l'estabilitat de l'estructura de gran quantitat de proteïnes, concloent que aquestes interaccions contribueixen en més d'un 50%.

Moltes proteïnes de membrana (integrals i perifèriques) s'associen a les bicapes lipídiques gràcies a HI quan, en les seves estructures, aquestes proteïnes posseeixen dominis amb caràcter hidrofòbic. A més, l'estabilitat de l'estructura terciària de moltes proteïnes solubles depèn de HI.

Algunes tècniques en l'estudi de la Biologia Cel·lular exploten la propietat que posseeixen alguns detergents iònics per formar micel·les, que són estructures «semiesfèriques» de compostos anfifílicos les regions apolars s'associen entre si gràcies a HI.

Les micel·les també són emprades en estudis farmacèutics que involucren el lliurament de drogues liposolubles i la seva formació també és essencial per a l'absorció de vitamines i lípids complexos en el cos humà.

Exemples d'Interaccions hidrofòbiques

membranes

Un excel·lent exemple de HI és la formació de membranes cel·lulars. Aquestes estructures estan compostes per una bicapa de fosfolípids. La seva organització es dóna gràcies a les HI que ocorren entre les cues apolars en «repulsió» a el medi aquós circumdant.

proteïnes

Les HI tenen una gran influència sobre el plegament de les proteïnes globulars, la forma biològicament activa s'obté després de l'establiment d'una configuració espacial particular, governada per la presència de determinats residus aminoacídics en l'estructura.

• El cas de la apomioglobina

La apomioglobina (mioglobina mancada de el grup hemo) és una petita proteïna alfa-helicoïdal que ha servit com a model per estudiar el procés de plegament i la importància de les HI entre els residus apolars en la cadena polipeptídica de la mateixa.

En un estudi realitzat per Dyson i col·laboradors en 2006 on es van emprar seqüències mutades de la apomioglobina, es va demostrar que la iniciació dels esdeveniments de plegament d'aquesta depèn primordialment de les HI entre els aminoàcids amb grups apolars de les alfa-hèlixs.

Així, petits canvis introduïts en la seqüència aminoacídica signifiquen importants modificacions en l'estructura terciària, el que dóna lloc a proteïnes mal formades i inactives.

detergents

Un altre exemple clar de les HI és la manera d'acció dels detergents comercials que fem servir amb finalitats domèstiques cada dia.

Els detergents són molècules anfipáticas (amb una regió polar i una altra apolar). Poden «emulsificar» greixos ja que tenen la capacitat de formar enllaços d'hidrogen amb les molècules d'aigua i tenir interaccions hidrofòbiques amb els lípids presents en els greixos.

A l'entrar en contacte amb greixos en una solució aquosa, les molècules de detergent s'associen entre si de tal manera que les cues apolars s'enfronten, tancant les molècules lipídiques, i s'exposen cap a la superfície de la micel·la les regions polars, que entren en contacte amb l'aigua.

referències

1. Chandler, D. (2005). Interfícies and the driving force of HYDROPHOBIC assembly. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Modulation of Hydrophobic Interacció by Mediating Surface Nanoscale Structure and Chemistry, not Monotonically by Hydrophobicity. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11.903-11.908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). El rol dels HYDROPHOBIC interactions in initiation and propagation of protein folding. PNAS, 103 (35), 13.057-13.061.
4. Lodish et, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, el Sr. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5th ed.). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Membrane structural biology: with biochemical and biophysical foundations. Cambridge University Press. Retrieved from www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, & Israelachvili, J. (2006). Recent progress in understanding HYDROPHOBIC interactions. Proceedings of the National Academy of Sciences, 103 (43), 15.739-15.746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger Principis de Bioquímica. Edicions Omega (5th ed.).
8. Nemethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Hydrophobic interactions and chemical reactivity. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR (2011). Contribution of HYDROPHOBIC interactions to protein stability. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
11. Silverstein, TP (1998). The Real Reason Why Oil and Water Do not Mix. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.