GLOBINA: CARACTERÍSTIQUES, ESTRUCTURA, FUNCIÓ I ALTERACIONS - BIOLOGIA - 2025

La globina és una estructura de naturalesa proteica disposada en forma esfèrica o globular, sent així d'on prové el seu nom. Aquesta estructura és de tipus terciària i es caracteritza per ser complexa, ja que la cadena d'aminoàcids es plega fins a formar la esferoproteína. Hi ha diversos tipus de cadenes de globina i aquestes van ser classificades en lletres gregues: globina de cadena alfa, beta, delta, gamma, èpsilon i zeta.

Els aminoàcids que conformen l'estructura primària de la proteïna varien d'acord a l'espècie a la qual pertanyen (humans o animals). També hi ha variacions dins d'una mateixa espècie d'acord a l'estat de vida actual de l'organisme (vida embrionària, vida fetal o vida post naixement).

Diferents estructures que contenen globina en la composició. Fonts: Wikipedia.com/BiancaDescals / The original uploader was ProteinBoxBot at English Wikipedia. /Wikipedia.com

La informació genètica per a la síntesi de les diverses cadenes de globines estan continguts en diversos cromosomes. Per exemple, les globines de cadena alfa es troben en el cromosoma 16, mentre que la informació genètica de les globines beta, delta, gamma i èpsilon són al cromosoma 11.

Característiques

La globina forma part d'importants estructures en l'organisme, per exemple les més rellevants són: l'hemoglobina i la mioglobina.

L'hemoglobina conté quatre cadenes de globina (alfa 1 i alfa 2) i (beta 1 i beta 2). Cada globina posseeix un replegament on protegeix a el grup hemo.

D'altra banda, es troba la mioglobina. La qual té una estructura menys complexa que l'hemoglobina. Aquesta presenta un polipèptid globular d'una sola tira disposada de forma secundària.

Fins fa poc temps es creia que aquestes eren les úniques substàncies que contenien globina en els éssers superiors, però avui dia es coneixen dos més que posseeixen globina en la seva constitució: la citoglobina i la neuroglobina.

La citoglobina està present en la majoria dels teixits i especialment se situa en el teixit connectiu, així com també s'ha trobat a la retina.

Al seu torn, la neuroglobina té preferència pel teixit nerviós, d'allí el seu nom. S'ha trobat neuroglobina en cèl·lules nervioses de el cervell situades a nivell de l'escorça cerebral, així com en altres localitzacions com el tàlem, l'hipotàlem, l'hipocamp i el cerebel.

No obstant això, no són les úniques localitzacions, doncs fora de el sistema nerviós es pot trobar en els illots de Langerhans de el pàncrees i en la retina.

estructura

Existeixen 6 tipus diferents de cadenes de globines que es designen amb les lletres de l'alfabet grec: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), èpsilon (ε) i zeta (ζ). Aquestes cadenes pertanyen a la família de les globines, però es diferencien entre si en el nombre d'aminoàcids que posseeixen.

Aquests polipèptids presenten una estructura primària, secundària i terciària. La cadena simple d'aminoàcids representa l'estructura primària. Quan la cadena s'enrotlla formant espirals o hèlixs conformen l'estructura secundària.

Si aquesta estructura després es plega moltes vegades sobre si mateixa, forma una estructura globular corresponent a l'estructura terciària.

Així mateix, només poden adquirir la forma quaternària quan es combinen 4 molècules o cadenes de globina en forma terciària.

Així es presenta en l'estructura complexa de l'hemoglobina. No obstant això, en la mioglobina és diferent. En aquest cas la globina es presenta com un monòmer, és a dir, posseeix una sola cadena peptídica que es disposa en plecs, creant 8 hèlixs (estructura secundària).

Tant l'hemoglobina com la mioglobina alberguen a l'interior de la seva complexa estructura un grup hemo.

hemoglobina

En aquesta molècula s'uneixen 2 cadenes de globina alfa i 2 cadenes beta. És així com queden perfectament acoblades per allotjar en el seu centre a el grup hemo, més el ferro.

Entre aquestes estructures existeixen unions febles i unions fortes. En les unions febles participen 19 aminoàcids i la unió es dóna de la següent manera: la cadena alfa 1 s'uneix a la cadena beta 2 i la cadena alfa 2 s'uneix a la cadena beta 1.

En tant que, en les unions fortes participen 35 aminoàcids i les cadenes que s'uneixen són: la cadena alfa 1 s'uneix a la cadena beta 1 i la cadena alfa 2 s'uneix a la cadena beta 2.

Ubicació de les cadenes alfa 1 i alfa 2, beta 1 i beta 2 en l'estructura de l'hemoglobina. Font: OpenStax College imatge editada (traduïda a l'espanyol)

mioglobina

A la mioglobina també està present un grup proteic globular, però en aquest cas hi ha una sola cadena peptídica constituïda per 153 aminoàcids. La seva disposició espacial és secundària i presenta 8 hèlixs alfa.

Aquesta estructura proteica situa de manera estratègica dels aminoàcids hidrofòbics cap a l'interior de l'estructura, en tant que els aminoàcids hidrofílics o polars es troben cap a l'exterior.

Aquest disseny és perfecte per a albergar a el grup hemo en el seu interior (part hidrofòbica). Aquest s'uneix a la proteïna per enllaços no covalents.

Citoglobina

Va ser descoberta en l'any 2001 i es diu que és un tipus d'hemoglobina, però es diferencia que és hexacoordinada, mentre que l'hemoglobina i la mioglobina són pentacoordinadas. Això té a veure amb la posició que adopta l'aminoàcid histidina proper a el grup hemo.

Neuroglobina

El seu descobriment es va realitzar en l'any 2000. La neuroglobina és un monòmer que posseeix 150 aminoàcids, per tant és molt similar a la mioglobina. L'estructura de la neuroglobina presenta una similitud entre 21 al 25% amb la mioglobina i l'hemoglobina.

funcions

A causa de que la globina no es troba sola en l'organisme, sinó formant part de certes estructures, s'esmenten les funcions que compleixen cadascuna d'elles:

hemoglobina

Es troba a l'interior dels eritròcits. S'encarrega de fixar i transportar l'oxigen des dels pulmons cap als teixits. Així com també depura l'organisme de l'diòxid de carboni, fent el recorregut contrari.

mioglobina

El grup hemo ubicat a la globina té com a funció emmagatzemar molècules d'oxigen per oxigenar el múscul cardíac i el múscul esquelètic.

Citoglobina

Aquesta proteïna es creu que pugui influir en la protecció dels estats d'hipòxia i estrès oxidatiu en els teixits. També es pensa que pugui transportar oxigen arterial fins al cervell.

Neuroglobina

Es pensa que la neuroglobina té capacitat per fixar oxigen, monòxid de carboni i òxid nítric.

No obstant això, encara no se sap amb certesa quina és la funció de la neuroglobina, però es creu que estigui relacionada amb la regulació de la hipòxia i isquèmia cerebral. Especialment actuaria com un neuroprotector.

Com que la neuroglobina té una estructura similar a l'hemoglobina ia la mioglobina, s'especula que podria participar en el subministrament d'oxigen a nivell neuronal. També es creu que pugui eliminar els radicals lliures i a el nitrogen que es produeixen en la cadena respiratòria.

En relació a l'òxid nítric, es pensa que l'elimina quan l'oxigen és normal i el produeix en processos d'hipòxia a partir de l'NO ₂.

alteracions

Les cadenes alfa i beta de la globina són codificades per gens diferents ubicats en els cromosomes 16 i 11 respectivament.

Els individus que posseeixen hemoglobina S (anèmia falciforme o drepanocítica) presenten un defecte en la cadena beta de la globina. El defecte consisteix en una substitució de bases nitrogenades a nivell de l'nucleòtid número 20 de el gen involucrat, on hi ha un canvi d'adenina per una timina.

Les mutacions en el gen β ^s de l'cromosoma 11 origina diferents haplotips de globines denominats: Senegal, Camerun, Benín, Bantu o CAR i Asiàtic o Àrab-Indi.

Conèixer el tipus de haplotip que presenten els pacients amb anèmia falciforme té importància epidemiològica, ja que permet conèixer la distribució dels diferents haplotips, però a més aquesta informació aporta dades importants per conèixer el pronòstic de la malaltia.

Per exemple: se sap que l'haplotip Bantú és més greu, mentre que el tipus Senegal i asiàtic són més lleus.

Les diferències entre un haplotip i un altre radiquen en la quantitat d'hemoglobina F que posseeixen. Com més percentatge d'hemoglobina F i menor hemoglobina S millor pronòstic. A menor quantitat d'hemoglobina F i major quantitat d'hemoglobina S pitjor pronòstic.

Aquestes mutacions s'hereten de forma autosòmica juntament amb la mutació de l'hemoglobina S.

referències

1. «Globina.» Viquipèdia L'enciclopèdia lliure. 19 oct 2018, 13:44 UTC. 11 jul 2019, 17:26, wikipedia.org
2. «Mioglobina.» Viquipèdia L'enciclopèdia lliure. 7 jul 2019, 21:16 UTC. 11 jul 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Duran C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotips de el gen de la globina beta en portadors d'hemoglobina S a Colòmbia. Biomèdica 2012; 32: 103-111. Disponible a: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobina: nou membre de la família de les globines. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Disponible a: scielo.sld
5. «Citoglobina.» Viquipèdia L'enciclopèdia lliure. 1 set 2017, 17:26 UTC. 12 jul 2019, 00:28 wikipedia.org