ESTRUCTURA TERCIÀRIA DE LES PROTEÏNES: CARACTERÍSTIQUES PRINCIPALS - BIOLOGIA - 2025

L' estructura terciària de les proteïnes és la conformació tridimensional que adquireixen les cadenes polipeptídiques a l'plegar-se sobre si mateixes. Aquesta conformació apareix per interaccions entre les cadenes laterals dels residus aminoàcids de l'polipèptid. Les cadenes laterals poden interaccionar independentment de la seva posició en la proteïna.

A causa de que depèn de les interaccions entre els grups R, l'estructura terciària mostra aspectes no repetitius de la cadena, ja que aquests grups són diferents per a cada residu aminoàcid. L'estructura secundària, en canvi, depèn dels grups carboxil i amino, que estan presents en tots els aminoàcids.

Estructura terciària de la proteïna kinasa fosfatasa, amb estructures secundàries en hèlix alfa i full beta. Presa i editada de: A2-33. Modificat per Alejandro Porto..

Alguns autors suggereixen que les proteïnes fibroses posseeixen una estructura terciària simple, però no obstant això, altres autors assenyalen que aquesta estructura és pròpia de les proteïnes globulars.

proteïnes fibroses

En les proteïnes fibroses, les cadenes polipeptídiques estan disposades en forma de llargs filaments o llargues làmines; generalment estan conformades per un tipus únic d'estructura secundària. Aquesta estructura secundària és, en la majoria dels casos, més important que l'estructura terciària en la determinació de la forma de la proteïna.

La seva funció biològica és estructural, conferint força i / o elasticitat als òrgans i estructures on es troben, alhora que les mantenen unides. Totes les proteïnes fibroses són insolubles en aigua, a causa de la gran quantitat de residus aminoàcids hidròfobs que presenten.

Entre aquestes proteïnes fibroses es troben les queratines i el col·lagen. Les primeres es troben en teixits conjuntius i en estructures com pèls, ungles (α-queratines), escates i plomes (β-queratines). El col·lagen, per la seva banda, es troba en ossos, tendons i pell, entre d'altres.

α-queratines

Aquestes proteïnes formen part de les anomenades proteïnes dels filaments intermedis, que juguen un paper important en el citoesquelet d'organismes pluricel·lulars. A més, són el constituent principal de pèls, ungles, llana, banyes, peülles, i una de les principals proteïnes de la pell animal.

L'estructura de la molècula és una hèlix α. Dos brins de α-queratina poden disposar-se en forma paral·lela i enrotllar una sobre l'altra amb els seus grups R hidròfobs interaccionant entre ells. D'aquesta manera es crea una estructura superhelicoidal o cabdell amb enrotllament cap a l'esquerra.

L'estructura terciària de la α queratina és simple i es troba dominada per l'estructura secundària de la α-hèlix. D'altra banda, també està present l'estructura quaternària, ja que participen dues molècules en l'estructura superhelicoidal, les quals interaccionen per mitjà d'enllaços no covalents.

β-queratines

L'estructura primària és similar a la de les α-queratines, però la seva estructura secundària està dominada per làmines β. Són constituent principal de les escates dels rèptils i les plomes de les aus.

col·lagen

Aquesta proteïna pot arribar a representar més de l'30% de la massa total de proteïna d'alguns animals. Es troba en cartílags, ossos, tendons, la còrnia i la pell, entre d'altres teixits.

L'estructura secundària de l'col·lagen és única, estant representada per una hèlix levogira amb 3,3 residus aminoàcids per cada volta. Tres cadenes d'hèlix levógiras (cadenes α) s'enrotllen unes sobre les altres donant una molècula superenrotllada dextrogira, anomenada per alguns autors com tropocolágeno.

Les molècules d'tropocolágeno s'ajunten per formar una fibra de col·lagen que posseeix una gran resistència, superior a la de l'acer i comparable amb la de l'coure d'alta resistència.

Altres proteïnes fibroses

Altres tipus de proteïnes fibroses les constitueixen la fibroïna i l'elastina. La primera d'elles està formada per làmines β, constituïdes principalment per glicina, alanina i serina.

Les cadenes laterals d'aquests aminoàcids són de mida petita, per la qual cosa poden empaquetar estretament. El resultat és una fibra que és alhora molt resistent i molt poc extensible.

En l'elastina, per la seva banda, la valina substitueix la serina entre els seus aminoàcids constituents principals. A l'contrari de la fibroïna, l'elastina és molt extensible, d'allí el seu nom. En la constitució de la molècula, també actua la lisina, que pot participar en entrecreuaments que permeten l'elastina recuperar la seva forma a l'cessar la tensió.

proteïnes globulars

Les proteïnes globulars, a l'contrari que les fibroses, són solubles i generalment presenten diversos tipus d'estructures secundàries. No obstant això, en aquestes són més importants les conformacions tridimensionals que adquireixen a l'plegar-se sobre si mateixes (estructura terciària).

Aquestes conformacions tridimensionals particulars li confereixen activitat biològica específica a cada proteïna. La principal funció d'aquestes proteïnes és reguladora, tal com passa amb els enzims.

Característiques de l'estructura terciària de proteïnes globulars

L'estructura terciària de les proteïnes globulars posseeix algunes característiques importants:

- Les proteïnes globulars són compactes gràcies a l'empaquetament a l'plegar la cadena polipeptídica.

- Els residus aminoàcids distants en l'estructura primària de les cadenes polipeptídiques, queden pròxims, podent interaccionar entre elles a causa de l'plegat.

- Les proteïnes globulars més grans (de més de 200 aminoàcids) poden posseir diversos segments compactes, independents entre ells i amb funcions particulars, i cada un d'aquests segments rep el nom de domini. Un domini pot tenir entre 50 i 350 residus aminoàcids.

Estructura terciària de la mioglobina. Presa i editada de: Thomas Splettstoesser. Modificat per Alejandro Porto..

Regles generals de l'plegament de les proteïnes globulars

Com ja es va assenyalar, les proteïnes presenten formes particulars de plegat, que els confereixen característiques també particulars. Aquest plegat no és aleatori i es veu afavorit tant per l'estructura primària i secundària com per algunes interaccions no covalents, i igualment hi ha algunes restriccions físiques a l'plegat, per la qual cosa s'han formulat algunes regles:

- Totes les proteïnes globulars posseeixen patrons de distribució definits, amb els grups R hidròfobs dirigits cap a l'interior de la molècula i els residus hidròfils en la capa externa. Per a això es requereixen al menys dues capes d'estructura secundària. El llaç β-α-β i el vèrtex α-α poden aportar aquestes dues capes.

- Les làmines β es disposen generalment en forma enrotllada levogira.

- En una cadena polipèptida, poden ocórrer diferents girs per passar d'una estructura secundària a una altra, com ara els girs β o γ, que poden aconseguir invertir la direcció de la cadena en quatre residus aminoàcids o menys.

- Les proteïnes globulars posseeixen hèlixs α, làmines β, girs i segments estructurats irregularment.

desnaturalització proteica

Si una proteïna perd la seva estructura tridimensional nativa (natural), perd la seva activitat biològica i la majoria de les seves propietats específiques. A aquest procés se li coneix amb el nom de desnaturalització.

La desnaturalització pot ocórrer quan canvien les condicions ambientals naturals, per exemple a l'variar la temperatura o el pH. El procés és irreversible en moltes proteïnes; però, altres poden recuperar espontàniament la seva estructura natural a l'restablir les condicions ambientals normals.

referències

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3th edition. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R.Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Harper 's Biochemestry. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5th edition. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) World of the Cell. 6th Edition. Pearson Education Inc.
5. A.Lehninger (1978). Bioquímica. Edicions Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Bioquímica: The molecular basis of life. 3rd edition. The McGraw-Poni Companies, Inc.