ESTRUCTURA PRIMÀRIA DE LES PROTEÏNES: CARACTERÍSTIQUES - BIOLOGIA - 2025

L' estructura primària de les proteïnes és l'ordre en el qual es disposen els aminoàcids de l'o dels polipèptids que les conformen. Una proteïna és un biopolímer format per monòmers de α-aminoàcids units per mitjà d'enllaços peptídics. Cada proteïna presenta una seqüència definida d'aquests aminoàcids.

Les proteïnes exerceixen una enorme diversitat de funcions biològiques, entre elles donar forma i mantenir la integritat de les cèl·lules mitjançant el citoesquelet, defensar el cos d'agents estranys a través dels anticossos i catalitzar les reaccions químiques de l'organisme per mitjà dels enzims.

Estructures primària, secundaria, terciària i quaternària de les proteïnes, conformació tridimensional. Presa i editada de: Alejandro Porto.

Actualment, la determinació de la composició de les proteïnes i de l'ordre en què estan disposats els aminoàcids (seqüenciació) és més ràpida que anys enrere. Aquesta informació és dipositada en bases de dades electròniques internacionals, a les quals es poden accedir via internet (GenBank, PIR, entre d'altres).

aminoàcids

Els aminoàcids són molècules que contenen un grup amino i un grup àcid carboxílic. En el cas dels α-aminoàcids, aquests presenten un àtom de carboni central (carboni α) a el qual estan units, tant el grup amino com el grup carboxil, a més d'un àtom d'hidrogen i un grup R distintiu, el qual és anomenat cadena lateral.

A causa d'aquesta configuració de l'carboni α, els aminoàcids que es formen, coneguts com α-aminoàcids, són quirals. Es produeixen dues formes que són imatges especulars una de l'altra i que són anomenats enantiòmers L i D.

Totes les proteïnes dels éssers vius estan formades per 20 α-aminoàcids de configuració L. Les cadenes laterals d'aquests 20 aminoàcids són diferents i presenten una gran diversitat de grups químics.

Bàsicament, els α-aminoàcids poden ser agrupats (arbitràriament) depenent de el tipus de cadena lateral de l'següents manera.

aminoàcids alifàtics

En aquest grup estan continguts, segons alguns autors, la Glicina (Gli), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu) i Isoleucina (Ile). Altres autors inclouen també a la Metionina (Met) ia la prolina (Pro).

Aminoàcids amb cadenes laterals que contenen hidroxil o sofre

Conté la Serina (Ser), Cisteïna (Cys), Treonina (Thr) ia més Metionina. Segons alguns autors, el grup només hauria d'incloure a Ser i Thr.

aminoàcids cíclics

Integrat únicament per la prolina, que, com ja va ser assenyalat, és inclosa per altres autors entre els aminoàcids alifàtics.

aminoàcids aromàtics

Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr) i triptòfan (Trp).

aminoàcids bàsics

Histidina (His), Lisina (Lys) i Arginina (Arg)

Aminoàcids àcids i les seves amides

Conté els àcids aspàrtic (Asp) i glutàmic (Glu) ia més les amides Aspargina (Asn) i Glutamina (Gln). Alguns autors separen aquest últim grup en dos; d'una banda el dels aminoàcids àcids (els dos primers), i d'altra els que contenen carboxilamida (els dos restants).

Enllaços peptídics

Els aminoàcids poden unir-se entre ells per mitjà d'enllaços peptídics. Aquests enllaços, també anomenats enllaços amides, s'estableixen entre el grup α-amino d'un aminoàcid i el grup α-carboxil d'un altre. Aquesta unió es forma amb la pèrdua d'una molècula d'aigua.

La unió entre dos aminoàcids resulta en la formació d'un dipèptid, i si s'afegeixen nous aminoàcids es podrien formar, seqüencialment, tripéptidos, tetrapèptids, i així successivament.

Els polipèptids formats per un nombre petit d'aminoàcids, reben el nom general de oligopéptidos, i si el nombre d'aminoàcids és elevat, llavors s'anomenen polipèptids.

Cada aminoàcid que s'addiciona a la cadena de polipèptids allibera una molècula d'aigua. La porció de l'aminoàcid que ha perdut l'H + o el OH- durant la unió, rep el nom de resta aminoàcid.

La majoria d'aquestes cadenes de oligopéptidos i polipèptids van a presentar, en un extrem, un grup amino-terminal (N-terminal), i en l'altre un carboxil terminal (C-terminal). A més d'això, poden contenir molts grups ionitzables entre les cadenes laterals dels residus aminoàcids que les conformen. A causa d'això, són considerats polianfolitos.

Formació d'un enllaç peptídic entre dos aminoàcids. Presa i editada de: Alejandro Porto.

Seqüència d'aminoàcids

Cada proteïna té una seqüència determinada dels seus residus d'aminoàcids. Aquest ordre és el que es coneix com l'estructura primària de la proteïna.

Cada proteïna individual de cada organisme és específica de l'espècie. És a dir, la mioglobina d'un ésser humà és idèntica a la d'un altre ésser humà, però té petites diferències amb les mioglobinas d'altres mamífers.

La quantitat i tipus d'aminoàcids que conté una proteïna és tan important com la ubicació d'aquests aminoàcids dins de la cadena de polipèptids. Per conèixer les proteïnes, els bioquímics han de primer aïllar i purificar cada proteïna particular, després fer una anàlisi de l'contingut d'aminoàcids, i finalment determinar la seva seqüència.

Per aïllar i purificar les proteïnes existeixen diferents mètodes, entre els quals es troben: la centrifugació, la cromatografia, la filtració en gel, la diàlisi i la ultrafiltració, així com l'ocupació de les propietats de solubilitat de la proteïna en estudi.

La determinació dels aminoàcids presents en les proteïnes es realitza seguint tres passos. El primer és trencar els enllaços peptídics per hidròlisi. Posteriorment són separats els diferents tipus d'aminoàcids de la barreja; i finalment, es quantifica cada un dels tipus d'aminoàcids obtinguts.

Per determinar l'estructura primària de la proteïna, es poden emprar diferents mètodes; però actualment el més emprat és el mètode d'Edman, que consisteix, bàsicament, en el marcatge i separació de l'aminoàcid N-terminal de la resta de la cadena en reiterades ocasions, i anar identificant cada aminoàcid alliberat individualment.

Codificació de les proteïnes

L'estructura primària de les proteïnes està codificada en els gens dels organismes. La informació genètica està continguda en l'ADN, però per la seva traducció a proteïnes ha de primer ser transcrita a molècules d'ARNm. Cada triplet de nucleòtids (codó) codifica un aminoàcid.

A causa de que hi ha 64 possibles codons i només 20 aminoàcids són emprats en la construcció de les proteïnes, cada aminoàcid pot ser codificat per més d'un codó. Pràcticament tots els éssers vius fan servir els mateixos codons per codificar els mateixos aminoàcids. Per això, el codi genètic és considerat un llenguatge gairebé universal.

En aquest codi, hi ha codons utilitzats per iniciar i també aturar la traducció de l'polipèptid. Els codons de finalització no codifiquen cap aminoàcid, sinó que detenen la traducció al C-terminal de la cadena, i estan representats pels triplets UAA, UAG i UGA.

D'altra banda, el codó AUG normalment funciona com a senyal de començament i també codifica a la metionina.

Després de la traducció, les proteïnes poden patir cert processament o modificació, com per exemple un escurçament mitjançant fragmentació, per aconseguir la seva configuració definitiva.

referències

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Biochemestry. 3 ^th edition. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell. 1996. Harper 's Biochemestry. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (sf). Biochemestry. 5 ^th edition. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Color Atlas of Biochemistry. 2 ^nd edition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Bioquímica. Edicions Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, Nova York.