ESTRUCTURA QUATERNÀRIA DE LES PROTEÏNES: CARACTERÍSTIQUES - BIOLOGIA - 2025

L' estructura quaternària de les proteïnes defineix les relacions espacials entre cadascuna de les seves subunitats de polipèptids unides per forces no covalents. En les proteïnes polimèriques, cadascuna de les cadenes de polipèptids que la conformen reben el nom de subunitats o protómeros.

Les proteïnes poden estar formades per un (monomèriques), dos (dimèriques), diversos (oligomèriques) o molts protómeros (polimèriques). Aquests protómeros poden posseir una estructura molecular similar o molt diferent entre ells. En el primer cas es diu que són proteïnes homotípicas i en el segon cas, heterotípicas.

Exemple d'una estructura quaternària d'una proteïna de l'antigen nuclear de cèl·lules en proliferació. Presa i editada de: Thomas Shafee.

En la notació científica, els bioquímics fan servir lletres gregues amb subíndexs per descriure la composició de protómeros de les proteïnes. Per exemple, una proteïna homotípica tetramérica es designa com α ₄, mentre que una proteïna tetramèrica formada per dos dímers diferents es designa com α ₂ β ₂.

estructura proteica

Les proteïnes són molècules complexes que adquireixen diferents configuracions tridimensionals. Aquestes configuracions són exclusives per a cada proteïna i els permeten exercir funcions molt específiques. Els nivells d'organització estructural de les proteïnes són els següents.

estructura primària

Es refereix a la seqüència en què estan disposats els diferents aminoàcids a la cadena polipeptídica. Aquesta seqüència ve donada per la seqüència de l'ADN que codifica aquesta proteïna.

estructura secundària

La majoria de les proteïnes no són llargues cadenes d'aminoàcids completament esteses, sinó que posseeixen regions que es troben plegades regularment en forma d'hèlixs o làmines. Aquest plegat, és el que rep el nom d'estructura secundària.

estructura terciària

Les zones plegades de l'estructura secundària poden, al seu torn, plegar i acoblar-se a estructures més compactes. Aquest últim plegat és el que atorga a la proteïna la seva forma tridimensional.

estructura quaternària

En les proteïnes que estan formades per més d'una subunitat, les estructures quaternàries són les relacions espacials que hi ha entre cada subunitat, les quals es troben unides per enllaços no covalents.

Estructures primària, secundaria, terciària i quaternària de les proteïnes, conformació tridimensional. Presa i editada de: Alejandro Porto.

Estabilitat de l'estructura quaternària

L'estructura tridimensional de les proteïnes està estabilitzada per interaccions febles o no covalents. Si bé aquests enllaços o interaccions són molt més febles que els enllaços covalents normals, aquests són nombrosos i el seu efecte acumulatiu és poderós. A continuació veurem algunes de les interaccions més comunes.

interaccions hidrofòbiques

Alguns aminoàcids contenen cadenes laterals hidròfobes. Quan les proteïnes posseeixen aquests aminoàcids, el plegament de la molècula ordena aquestes cadenes laterals cap a l'interior de la proteïna i les protegeix de l'aigua. La naturalesa de les diferents cadenes laterals fa que aquestes contribueixin de diferents maneres en l'efecte hidròfob.

Interaccions de van der Waals

Aquestes interaccions tenen lloc quan molècules o àtoms que no estan units per enllaços covalents s'aproximen massa entre ells, ia causa d'això els seus orbitals electrònics més externs comencen a solapar-se.

En aquest moment s'estableix una força de repulsió entre aquests àtoms que creix molt ràpidament a mesura que els seus respectius centres s'aproximen. Aquestes són les anomenades «forces de van der Waals».

Interaccions càrrega-càrrega

És la interacció electrostàtica que passa entre un parell de partícules carregades. En les proteïnes ocorren aquest tipus d'interaccions, tant a causa de la càrrega elèctrica neta de la proteïna, com a la càrrega individual dels ions continguts en el seu interior. Aquest tipus d'interaccions és denominat en ocasions pont salí.

Enllaços d'hidrogen

Un enllaç d'hidrogen s'estableix entre un àtom d'hidrogen unit, mitjançant enllaç covalent, a un grup donador d'l'enllaç d'hidrogen i un parell d'electrons lliures pertanyents a un grup acceptor de l'enllaç.

Aquest tipus d'enllaç és molt important, ja que les propietats de moltes molècules, incloent la de l'aigua i molècules biològiques, es deuen en gran part als enllaços d'hidrogen. Comparteix propietats dels enllaços covalents (es comparteixen electrons) i també de les interaccions no covalents (interacció càrrega-càrrega).

Interaccions de dipols

En molècules, incloent proteïnes, que no presenten càrrega neta, es pot presentar una disposició no uniforme de les seves càrregues internes, amb un extrem lleugerament més negatiu que un altre. Això és el que es coneix com un dipol.

Aquesta condició dipolar de la molècula pot ser permanent, però també pot ser induïda. Els dipols poden ser atrets per ions o per altres dipols. Si els dipols són permanents, la interacció té més abast de la qual es presenta amb dipols induïts.

A més d'aquestes interaccions no covalents, algunes proteïnes oligomèriques estabilitzen la seva estructura quaternària mitjançant un tipus d'enllaç covalent, l'enllaç disulfur. Aquests s'estableixen entre els grups sulfhidril de les cisteïnes de diferents protómeros.

Els enllaços disulfur també ajuden a estabilitzar l'estructura secundària de les proteïnes, però en aquest cas, uneixen els residus cisteinilo dins d'un mateix polipèptid (enllaços disulfur intrapolipeptídicos).

Interaccions entre protómeros

Com ja es va assenyalar abans, en les proteïnes que estan conformades per diverses subunitats o protómeros, aquestes subunitats poden ser similars (homotípicas) o diferents (heterotípicas).

interaccions homotípicas

Les subunitats que conformen una proteïna són cadenes polipeptídiques asimètriques. No obstant això, en les interaccions homotípicas, aquestes subunitats poden associar-se de diferents maneres aconseguint diversos tipus de simetria.

Els grups que interaccionen de cada protómero generalment estan situats en posicions diferents, per la qual cosa es denominen interaccions heteròlogues. Les interaccions heteròlogues entre les diferents subunitats, de vegades ocorren de manera que cada subunitat està torta pel que fa a la precedent, podent aconseguir una estructura helicoïdal.

En altres ocasions les interaccions es donen de tal manera que grups definits de subunitats es disposen al voltant d'un o diversos eixos de simetria, en el que es coneix com a simetria punt - grup. Quan existeixen diversos eixos de simetria, cada subunitat trencada pel que fa a la seva veïna 360 ° / n (on n representa el nombre d'eixos).

Entre els tipus de simetria que s'obtenen d'aquesta manera es troben per exemple, helicoïdal, cúbica i icosaèdrica.

Quan interactuen dues subunitats mitjançant un eix binari, cada unitat trencada 180 ° respecte a l'altra, al voltant d'aquest eix. Aquesta simetria és coneguda com simetria C ₂. En ella, els llocs d'interacció en cada subunitat són idèntics; en aquest cas no es parla d'interacció heteròloga, sinó d'una interacció isóloga.

Si per contra, l'associació entre els dos components de l'dímer és heteròloga, llavors s'obtindrà un dímer asimètric.

interaccions heterotípicas

No sempre les subunitats que interaccionen en una proteïna són de la mateixa naturalesa. Hi proteïnes que estan formades per dotze o més subunitats diferents.

Les interaccions que mantenen l'estabilitat de la proteïna són les mateixes que en les interaccions homotípicas, però s'obtenen en general molècules completament asimètriques.

L'hemoglobina, per exemple, és un tetràmer que presenta dos parells de subunitats diferents (α ₂ β ₂).

Estructura quaternària de l'hemoglobina. Presa i editada de: Benjah-bmm27. Modificat per Alejandro Porto..

referències

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3th edition. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Harper 's Biochemestry. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5th edition. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Color Atlas of Biochemistry. 2nd edition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Bioquímica. Edicions Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, Nova York.