DESNATURALITZACIÓ DE PROTEÏNES: FACTORS I CONSEQÜÈNCIES - BIOLOGIA - 2025

La desnaturalització de les proteïnes consisteix en la pèrdua de l'estructura tridimensional per diferents factors ambientals, com temperatura, pH o certs agents químics. La pèrdua de l'estructura dóna com a resultat la pèrdua de la funció biològica associada a aquesta proteïna, ja sigui enzimàtica, estructural, transportadora, entre d'altres.

L'estructura de la proteïna és altament sensible als canvis. La desestabilització d'un sol pont d'hidrogen essencial pot desnaturalitzar la proteïna. De la mateixa manera, hi ha interaccions que no són estrictament essencials per complir amb la funció proteica, i, en cas de ser desestabilitzada, no té efecte en el funcionament.

Estructura de les proteïnes

Per poder entendre els processos de desnaturalització proteica, hem de conèixer com s'organitzen les proteïnes. Aquestes presenten estructura primària, secundària, terciària i quaternària.

estructura primària

És la seqüència d'aminoàcids que conformen aquesta proteïna. Els aminoàcids són els blocs fonamentals que constitueixen aquestes biomolècules i hi 20 tipus diferents, cadascun amb propietats físiques i químiques particulars. S'uneixen entre si per mitjà d'un enllaç peptídic.

estructura secundària

En aquesta estructura aquesta cadena lineal d'aminoàcids comença a plegar per ponts d'hidrogen. Hi ha dues estructures secundàries bàsiques: l'hèlix α, amb forma d'espiral; i el full plegada β, quan dues cadenes lineals s'alineen paral·lelament.

estructura terciària

Involucra un altre tipus de forces que resulten en plegaments específics de la forma tridimensional.

Les cadenes R dels residus d'aminoàcids que componen l'estructura de la proteïna poden formar ponts disulfur i les parts hidrofòbiques de les proteïnes s'agrupen a l'interior, mentre que les hidrofíliques donen la cara a l'aigua. Les forces de van der Waals actuen com estabilitzant de les interaccions descrites.

estructura quaternària

Consisteix d'agregats d'unitats proteiques.

Quan una proteïna es desnaturalitza, perd l'estructura quaternària, terciària i secundària, mentre que la primària es manté intacta. Les proteïnes que són riques en els enllaços disulfur (estructura terciària) atorga major resistència a l'desnaturalització.

Factors que provoquen la desnaturalització

Qualsevol factor que desestabilitzi els enllaços no covalents encarregats de mantenir l'estructura nativa de la proteïna pot produir la seva desnaturalització. Entre els més importants podem esmentar:

pH

A valors molt extrems de pH, ja sigui mitjans àcids o bàsics, la proteïna pot perdre la seva configuració tridimensional. L'excés d'ions H ⁺ i OH ^- en el medi desestabilitza les interaccions de la proteïna.

Aquest canvi de patró iònic produeix la desnaturalització. La desnaturalització per pH pot ser reversible en alguns casos, i en altres irreversible.

temperatura

La desnaturalització tèrmica passa a l'augmentar la temperatura. En organismes que viuen en condicions ambientals mitjana, les proteïnes comencen a desestabilitzar-se a temperatures majors de 40 ° C. Clarament, les proteïnes d'organismes termòfils poden suportar aquests intervals de temperatures.

Els augments de temperatura es tradueixen en augment dels moviments moleculars que afecten els ponts d'hidrogen i altres enllaços no covalents, resultant en la pèrdua de l'estructura terciària.

Aquests augments de temperatura comporten a disminuir la velocitat de reacció, si estem parlant d'enzims.

substàncies químiques

Les substàncies polars -com la urea- en altes concentracions afecten els ponts d'hidrogen. Així mateix, les substàncies no polars poden tenir conseqüències similars.

Els detergents també poden desestabilitzar l'estructura proteica; però, no és un procés agressiu i majorment són reversibles.

agents reductors

El β-mercaptoetanol (HOCH2CH2SH) és un agent químic d'ús freqüent en el laboratori per desnaturalitzar a les proteïnes. S'encarrega de reduir els ponts disulfur entre els residus d'aminoàcid. Pot desestabilitzar l'estructura terciària o quaternària de la proteïna.

Un altre agent reductor amb funcions similars és el ditiotreitol (DTT). A més, altres factors que contribueixen a la pèrdua de l'estructura nativa en les proteïnes són els metalls pesants en altes concentracions i radiació ultraviolada.

conseqüències

A l'ocórrer la desnaturalització, la proteïna perd la seva funció. Les proteïnes funcionen òptimament quan es troben en el seu estat natiu.

La pèrdua de la funció no sempre ve associada a un procés de desnaturalització. Potser un petit canvi en l'estructura proteica comporti la pèrdua de la funció sense que es desestabilitzi tota l'estructura tridimensional.

El procés pot o no ser irreversible. Al laboratori, si les condicions es reverteixen pot ser que la proteïna torni a la seva configuració inicial.

renaturalització

Un dels experiments més famosos i concloents sobre la renaturalització va ser evidenciat en la ribonucleasa A.

Quan els investigadors afegien agents desnaturalitzants com urea o β-mercaptoetanol, la proteïna es desnaturalitzava. Si aquests agents eren retirats, la proteïna tornava a la seva conformació nativa i podia exercir la seva funció amb una eficiència de 100%.

Una de les conclusions més important d'aquesta investigació va ser demostrar experimentalment que la conformació tridimensional de la proteïna ve donada per la seva estructura primària.

En alguns casos, el procés de desnaturalització és totalment irreversible. Per exemple, quan cuinem un ou estem aplicant calor a les proteïnes (la principal és l'albúmina) que el constitueixen, la clara pren un aspecte sòlid i blanquinós. Intuïtivament podem concloure que, encara que ho enfriemos, no tornarà a la seva forma inicial.

En la majoria dels casos, el procés de desnaturalització ve acompanyat de pèrdua de la solubilitat. També es redueix la viscositat, la velocitat de difusió i cristal·litza amb més facilitat.

proteïnes xaperones

Les proteïnes xaperones o xapero- estan encarregades d'impedir la desnaturalització d'altres proteïnes. També reprimeixen certes interaccions que no són adequades entre les proteïnes per assegurar un plegament correcte de les mateixes.

Quan la temperatura de l'mig s'incrementa, aquestes proteïnes augmenten la seva concentració i actuen impedint la desnaturalització d'altres proteïnes. Per això també són anomenades "proteïnes de xoc tèrmic» o HSP per les sigles en anglès (Heat Shock Proteins).

Les xapero- són anàlogues a una gàbia o un barril que protegeix al seu interior a la proteïna d'interès.

Aquestes proteïnes que responen a situacions d'estrès cel·lular s'han reportat en diversos grups d'organismes vius i són altament conservades. Existeixen diferents classes de xapero- i es classifiquen d'acord amb el seu pes molecular.

referències

1. Campbell, NA, & ​​Reece, JB (2007). Biologia. Ed. Mèdica Panamericana.
2. Devlin, TM (2004). Bioquímica: llibre de text amb aplicacions clíniques. Reverté.
3. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Bioquímica: text i atles. Ed. Mèdica Panamericana.
4. Melo, V., Ruiz, VM, & Cuamatzi, O. (2007). Bioquímica dels processos metabòlics. Reverte.
5. Pacheco, D., & Leal, DP (2004). Bioquímica mèdica. Editorial Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Bioquímica. Editorial Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, WH (2009). Vida: La ciència de la biologia. Ed. Mèdica Panamericana.
8. Tortora, GJ, Funke, BR, & Casi, CL (2007). Introducció a la microbiologia. Ed. Mèdica Panamericana.
9. Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Fonaments De Bioquímica. Ed. Mèdica Panamericana.