VIMENTINA: CARACTERÍSTIQUES, ESTRUCTURA, FUNCIONS I USOS - BIOLOGIA - 2025

La vimentina és una de les proteïnes fibroses de 57 kDa que formen part de l'citoesquelet intracel·lular. És part dels denominats filaments intermedis i és el primer d'aquests elements en formar-se en qualsevol tipus de cèl·lula eucariota. Es troba principalment en les cèl·lules embrionàries, i roman en algunes cèl·lules d'adults, com les endotelials i sanguínies.

Durant molts anys els científics van creure que el citosol era una espècie de gel en el qual suraven els orgànuls cel·lulars i havia proteïnes en dilució. Actualment, però, reconeixen que la realitat és més complexa, i que les proteïnes formen un entramat complex de filaments i microtúbuls que han anomenat citoesquelet.

Proteïna de l'filament intermedi, regió de la bobina enrotllada, bobina de vimentina. Presa i editada de: Jawahar Swaminathan i el personal de MSD a l'Institut Europeu de Bioinformàtica.

Característiques

La vimentina és una proteïna fibrosa de filament intermedi, de 57kDa i conté 466 aminoàcids. És comú com a part de l'citoesquelet de cèl·lules de l'mesènquima, embrionàries, de l'endoteli i vasculars. És poc freqüent trobar aquesta proteïna en organismes no eucariotes, però no obstant això ha estat aïllada en alguns bacteris.

La vimentina està unida de forma lateral o terminal a l'reticle endoplasmàtic, mitocondris i el nucli.

En organismes vertebrats, la vimentina és una proteïna altament conservada i està estretament relacionada amb la resposta immunitària i el control i transport de lípids de baixa densitat.

estructura

La vimentina és una molècula simple, que a l'igual que tots els filaments intermedis, posseeix un domini alfa-helicoïdal central. En els seus extrems (cua i cap) presenta dominis amino (cap) i carboxil (cua) sense hèlixs o no helicoïdals.

Les seqüències alfa-helicoïdals presenten un patró d'aminoàcids hidrofòbics, que serveixen o contribueixen a la formació de l'segell hidròfob a la superfície helicoïdal.

el citoesquelet

Com el seu nom ho indica, és el suport estructural de les cèl·lules eucariotes. Va des de la cara interna de la membrana plasmàtica fins al nucli. A més de servir d'esquelet, permetent a les cèl·lules adquirir i mantenir la seva forma, presenta altres funcions importants.

Entre aquestes està participar en el moviment cel·lular, així com en el seu procés de divisió. També suporta els orgànuls intracel·lulars i els permet desplaçar-se activament dins el citosol, i participa en algunes unions intercel·lulars.

A més, alguns investigadors sostenen que els enzims que es creuen estan en solució en el citosol, realment estan ancorades a l'citoesquelet, i enzims d'una mateixa ruta metabòlica han d'estar ubicades pròximes entre si.

Elements estructurals de l'citoesquelet

El citoesquelet presenta tres elements estructurals principals: microtúbuls, microfilaments i filaments intermedis. Aquests elements es troben només en cèl·lules eucariotes. Cadascun d'aquests elements té una mida, estructura i distribució intracel·lular característics, i cada un posseeix a més una composició diferent.

microtúbuls

Els microtúbuls estan compostos per heterodímers de tubulina. Posseeixen forma tubular, d'allí el seu nom, amb un diàmetre de 25 nm i un centre buit. Són els elements de major mida de l'citoesquelet. La seva longitud varia entre menys de 200 nm i diversos micròmetres de llarg.

La seva paret generalment està formada per 13 protofilaments, disposats al voltant de l'lumen (buit) central. Hi ha dos grups de microtúbuls: d'una banda, els microtúbuls de l'axonema, relacionats amb el moviment de cilis i flagels. Per l'altre costat, hi ha els microtúbuls citoplasmàtics.

Aquests últims posseeixen diverses funcions, entre elles organitzar i mantenir la forma de les cèl·lules animals, així com dels axons de les cèl·lules nervioses. També participen en la formació dels fusos mitòtics i meiòtics durant les divisions cel·lulars, i en l'orientació i el moviment de vesícules i altres orgànuls.

microfilaments

Són filaments constituïts per actina, una proteïna de 375 aminoàcids i uns 42 kDa de pes molecular. Aquests filaments tenen un diàmetre menor a un terç el diàmetre dels microtúbuls (7 nm), el que els fa els filaments més petits de l'citoesquelet.

Estan presents en la majoria de les cèl·lules eucariotes i tenen diverses funcions; entre elles, participar en el desenvolupament i manteniment de la forma cel·lular. A més, participen en activitats locomotores, tant de moviment ameboide, com en les contraccions musculars, per interacció amb la miosina.

Durant la citocinesi (divisió citoplasmàtica), són els encarregats de produir solcs de segmentació. Finalment, també participen en les unions cèl·lula-cèl·lula i cèl·lula-matriu extracel·lular.

Citoesquelet. Una xarxa de proteïnes filamentoses de l'citoplasma cel·lular. Presa i editada de: Alice Avelino.

filaments intermedis

Amb un diàmetre aproximat de 12 nm, els filaments intermedis són els que presenten major estabilitat i més són els menys solubles dels elements que conformen el citoesquelet. Només es troben en organismes pluricel·lulars.

El seu nom es deu al fet que la seva mida està entre el dels microtúbuls i els microfilaments, així com entre els dels filaments d'actina i els de miosina en els músculs. Poden trobar-se en forma individual o en grup formant fas.

Estan formats per una proteïna principal, i diverses proteïnes accessòries. Aquestes proteïnes són específiques per a cada teixit. Els filaments intermedis només es troben en organisme pluricel·lulars, ia diferència dels microtúbuls i dels microfilaments, presenten una seqüència d'aminoàcids molt diferent d'un teixit a un altre.

Amb base en el tipus de cèl·lula i / o de teixit on es troben, els filaments intermedis s'agrupen en sis classes.

classe I

Conformada per citoqueratines àcides que donen resistència mecànica a el teixit epitelial. El seu pes molecular és de 40-56,5 kDa

classe II

El constitueixen les citoqueratines bàsiques, les quals són lleugerament més pesades que les anteriors (53-67 kDa), i les ajuden a donar resistència mecànica a el teixit epitelial.

classe III

Representada per la vimentina, la desmina i la proteïna GFA, que es troben principalment en cèl·lules de l'mesènquima (com ja ha estat esmentat abans), embrionàries i musculars, respectivament. Ajuden a donar-li la seva forma característica a cadascuna d'aquestes cèl·lules.

classe IV

Són les proteïnes dels neurofilaments. A més de donar rigidesa als axons de les cèl·lules nervioses, també determinen la mida d'aquests.

classe V

Representada per les làmines que formen la bastida nuclear (làmines nuclears). Estan presents en tots els tipus de cèl·lules

classe VI

Formada per la nestina, una molècula de 240 kDa trobada en les cèl·lules mares nervioses i la funció es manté desconeguda.

Funció de la vimentina

La vimentina participa en molts processos fisiològics, però destaca principalment el permetre rigidesa i resistència a les cèl·lules que la contenen, evitant el dany cel·lular. Retenen orgànuls en el citosol. També participen en la unió, migració i senyalització de les cèl·lules.

usos

metge

Estudis mèdics indiquen que la vimentina actua com un marcador de cèl·lules derivades de l'mesènquima, durant el desenvolupament normal i progressiu de la metàstasi de el càncer.

Altres estudis indiquen que els anticossos o cèl·lules immunitàries que contenen el gen VIM (gen que codifica a la vimentina), poden ser utilitzats com a marcadors en histopatologia i sovint per detectar tumors mesenquimals i de l'epiteli.

Farmacèutica i biotecnologia

Les indústries farmacèutiques i de biotecnologia han aprofitat àmpliament les propietats de la vimentina i l'han utilitzat per a la producció d'una important varietat de productes com anticossos dissenyats amb enginyeria genètica, proteïnes vimentinas, kits ELISA, i productes d'ADN complementaris, entre molts altres.

Patró d'immunofluorescència d'anticossos contra vimentina. Produït utilitzant sèrum d'un pacient en cèl·lules HEp-20-10 amb un conjugat FITC. Presa i editada de: Simon Caulton.

referències

1. What is Vimentin? Recuperat de: technologynetworks.com.
2. MT Cabeen & C. Jacobs-Wagner (2010). The bacterial cytoskeleton. Annual Review of Genetics.
3. Vimentin. Recuperat de en.wikipedia.org.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin. (2006). World of the cell. 6 ^th edition. Pearson Education Inc,
5. H. Herrmann, & O. Aebi (2000). Intermediate Filaments and their associates: Multi-talented structural elements specifying cytoarchitecture and cytodynamics. Current Opinion in Cell Biology
6. D'Ingber (1998). The architecture of life. Scientific American.