VALINA: CARACTERÍSTIQUES, FUNCIONS, ALIMENTS RICS, BENEFICIS - BIOLOGIA - 2025

La valina pertany als 22 aminoàcids identificats com els components "bàsics" de les proteïnes; s'identifica amb l'acrònim "Val" i amb la lletra "V". Aquest aminoàcid no pot ser sintetitzat pel cos humà, per tant, és catalogat en el grup dels nou aminoàcids essencials per als humans.

Moltes proteïnes globulars posseeixen un interior ric en residus de valina i leucina, ja que tots dos s'associen mitjançant interaccions hidrofòbiques i són indispensables per al plegament de l'estructura i la conformació tridimensional de les proteïnes.

Estructura química de l'aminoàcid Valina (Font: Clavecin via Wikimedia Commons)

La valina va ser purificada per primera vegada l'any 1856 per V. Grup-Besanez a partir d'un extracte aquós de l'pàncrees. No obstant això, el nom "valina" va ser encunyat per E. Fisher a l'any 1906, quan va aconseguir sintetitzar artificialment i va observar que la seva estructura era molt similar a la de l'àcid valérico, trobat en les plantes conegudes comunament com "valerianes".

La valina és un dels aminoàcids que es troben en posicions conservades en certes proteïnes compartides pels vertebrats, per exemple, en la posició 80 de citocrom C dels vertebrats es troben leucina, valina, isoleucina i metionina en el mateix ordre.

En els teixits o biomaterials amb característiques resistents, dures i elàstiques com els lligaments, tendons, vasos sanguinis, fils o teranyines, es troben grans quantitats de valina, que li proporciona flexibilitat i resistència gràcies a les seves interaccions hidrofòbiques amb altres aminoàcids.

Una substitució d'un residu de glutamat per un valina en la cadena β de l'hemoglobina, la proteïna encarregada de l'transport d'oxigen per la sang causa una mal formació en l'estructura proteica, el que origina l'hemoglobina "S".

Aquesta mutació produeix l'anèmia falciforme o drepanocitosi, una condició patològica en què els glòbuls vermells adquireixen una forma de mitja lluna o de falç característica, que els diferencia dels glòbuls normals, d'aspecte arrodonit i aplanat.

Alguns dels herbicides més emprats en l'actualitat posseeixen com compostos actius a la sulfonilurea i a l'metil sulfometuron, que causen danys a l'enzim acetolactato sintasa, necessària per al primer pas de síntesi de la valina, la leucina i la isoleucina. El dany causat per aquests pesticides evita que les herbes i males herbes puguin desenvolupar-se normalment.

Característiques

La valina és un aminoàcid amb un esquelet de cinc carbonis i pertany a el grup dels aminoàcids amb cadenes laterals alifàtiques. El seu caràcter hidrofòbic és tal, que pot comparar amb el de la fenilalanina, el de la leucina i el de la isoleucina.

Els aminoàcids que posseeixen cadenes hidrocarbonades en els seus grups R o cadenes laterals, es coneixen comunament en la bibliografia com aminoàcids ramificats o de cadena ramificada. En aquest grup es troben la valina, la fenilalanina, la leucina i la isoleucina.

Generalment, els aminoàcids d'aquest grup són emprats com a elements estructurals interns en la síntesi de proteïnes, ja que aquests poden associar-se entre si per mitjà d'interaccions hidrofòbiques, "fugint" de l'aigua i establint els plegaments estructurals característics de moltes proteïnes.

El seu pes molecular està al voltant dels 117 g / mol i, ja que el seu grup R o cadena lateral és un hidrocarbur ramificat, no té càrrega i la seva abundància relativa en les estructures proteiques és poc més gran de el 6%.

estructura

La valina comparteix l'estructura general i els tres grups químics típics de tots els aminoàcids: el grup carboxil (COOH), el grup amino (NH2) i un àtom d'hidrogen (-H). En el seu grup R o cadena lateral posseeix tres àtoms de carboni que li atorguen característiques molt hidrofòbiques.

Com és cert per a tots els compostos químics classificats com "aminoàcids", la valina posseeix un àtom de carboni central que és quiral i que es coneix com a carboni α, a el qual s'uneixen els quatre grups químics esmentats.

El nom IUPAC de la valina és àcid 2-3-amino-3-butanóico, però alguns químics també la denominen àcid α-amino valeriano i la seva fórmula química és C5H11NO2.

Tots els aminoàcids poden trobar-se en la forma D o L i la valina no és l'excepció. No obstant això, la forma L-valina és molt més abundant que la forma D-valina i, a més, és espectroscópicamente més activa que la forma D.

La L-valina és la forma que s'empra per a la formació de les proteïnes cel·lulars i per tant és, de les dues, la forma biològicament activa. Compleix funcions com nutracèutic, micronutrient per a les plantes, metabòlit per humans, algues, llevats i bacteris, entre moltes altres funcions.

funcions

La valina, tot i ser un dels nou aminoàcids essencials, no exerceix un paper significatiu addicional a la seva participació en la síntesi de proteïnes i com metabòlit en la seva pròpia ruta de degradació.

No obstant això, els aminoàcids voluminosos com la valina i la tirosina són els responsables de la flexibilitat de la fibroïna, el principal component proteic dels fils de seda que produeixen els cucs de l'espècie Bombyx mori, comunament coneguts com cucs de la seda o de l' arbre de morera.

Teixits com els lligaments i vasos sanguinis arterials estan compostos per una proteïna fibrosa coneguda com elastina. Aquesta es compon de cadenes polipeptídiques amb seqüències repetides dels aminoàcids glicina, alanina i valina, sent la valina el residu més important respecte a l'extensió i flexibilitat de la proteïna.

La valina participa en les principals rutes de síntesi dels compostos responsables de l'olor característica de les fruites. Les molècules de valina són transformades en derivats metilats i ramificats d'èsters i alcohols.

En la indústria alimentària

Hi ha molts additius químics que fan servir valina en combinació amb glucosa per obtenir olors desitjables en certes preparacions culinàries.

A una temperatura de 100 ° C, aquests additius tenen una olor característica a sègol ja més de 170 ° C fan olor de xocolata calenta, de manera que són populars en la producció d'aliments a la indústria fornera i pastissera (rebosteria).

Aquests additius químics fan servir L-valina sintetitzada artificialment, ja que la seva purificació a partir de fonts biològiques és enutjosa i no sol obtenir el grau de puresa requerit.

biosíntesi

Tots els aminoàcids de cadena ramificada com són la valina, la leucina i la isoleucina són sintetitzats principalment en plantes i bacteris. El que vol dir que els animals com l'ésser humà i altres mamífers necessiten ingerir aliments rics en aquests aminoàcids per poder suplir els seus requeriments nutricionals.

Usualment, la biosíntesi de la valina comença amb la transferència de dos àtoms de carboni des del pirofosfat de hidroxietil-tiamina a l'piruvat per acció de l'enzim àcid acetohidroxi-isòmer reductasa.

Els dos àtoms de carboni deriven d'una segona molècula de piruvat a través d'una reacció dependent de TPP molt semblant a la que catalitza l'enzim piruvat descarboxilasa, però que és catalitzada per la dihidroxi-àcid deshidratasa.

L'enzim valina aminotransferasa, finalment, incorpora un grup amino a l'compost cetoácido resultant de la descarboxilació passat, de manera que es forma la L-valina. Els aminoàcids leucina, isoleucina i valina tenen una gran semblança estructural, i això es deu al fet que comparteixen molts intermediaris i enzims en les seves rutes biosintètiques.

El cetoácido produït durant la biosíntesi de la L-valina regula alguns passos enzimàtics per retroalimentació negativa o regulació al·lostèrica a la ruta biosintètica de la leucina i dels altres aminoàcids relacionats.

Això vol dir que les rutes biosintètiques són inhibides per un metabòlit generat en les mateixes que, quan s'acumula, li dóna a les cèl·lules un senyal específic que els indica que un determinat aminoàcid està en excés i per tant la seva síntesi pot aturar-se.

degradació

Els primers tres passos de degradació de la valina són compartits en la ruta de degradació de tots els aminoàcids de cadena ramificada.

La valina pot entrar en el cicle de l'àcid cítric o cicle de Krebs a ser transformada en succinil-CoA. La ruta de degradació consisteix en una transaminació inicial, catalitzada per un enzim conegut com aminotransferasa d'aminoàcids de cadena ramificada (BCAT).

Aquest enzim catalitza una transaminación reversible que aconsegueix convertir els aminoàcids de cadena ramificada en els seus α-cetoàcids de cadena ramificada corresponents.

En aquesta reacció és imprescindible la participació de l'parell glutamat / 2-cetoglutarato, ja que el 2-cetoglutarato rep el grup amino que es remou de l'aminoàcid que està sent metabolitzat i es converteix en glutamat.

Aquest primer pas de reacció de l'catabolisme de la valina produeix el 2-cetoisovalerato i és acompanyada de la conversió de piridoxal 5'-fosfat (PLP) en piridoxamina 5'-fosfat (PMP).

Seguidament, el 2-cetoisovalerato és emprat com a substrat d'un complex enzimàtic mitocondrial, conegut com deshidrogenasa d'α-cetoàcids de cadena ramificada, que afegeix una porció CoASH i forma el isobutiril-CoA, que subseqüentment és deshidrogenado i convertit en metacrilil-CoA.

El metacrilil-CoA és processat aigües avall en 5 passos enzimàtics addicionals que impliquen hidratació, eliminació de la porció CoASH, oxidació, addició d'una altra porció CoASH i reordenament molecular, que acaben amb la producció de succinil-CoA, que ingressa immediatament a l'cicle de Krebs.

Aliments rics en valina

Les proteïnes contingudes en les llavors de sèsam o de sèsam són riques en valina, amb gairebé 60 mg de l'aminoàcid per cada gram de proteïna. Per aquesta raó, les galetes, pa de pessic i barres o torrons de sèsam són recomanades per a nens amb dietes deficients d'aquest aminoàcid.

Els grans de soja, en general, són rics en tots els aminoàcids essencials, fins i tot en valina. No obstant això, són pobres en metionina i cisteïna. La proteïna o el texturitzat de soja posseeix estructures quaternàries molt complexes, però que són fàcils de dissoldre i separar en subunitats més petites en presència dels sucs gàstrics.

La caseïna, que es troba típicament en la llet i els seus derivats, és rica en seqüències repetides de valina. A l'igual que la proteïna de la soja, aquesta proteïna és fàcilment degradada i absorbida en el tracte intestinal dels mamífers.

S'ha estimat que per cada 100 grams de proteïna de soja s'ingereixen prop de 4,9 grams de valina; mentre que per cada 100 ml de llet s'ingereixen prop 4,6 ml d'valina.

Altres aliments rics en aquest aminoàcid són la carn de res, de peix i diversos tipus de vegetals i verdures.

Beneficis de la seva ingesta

La valina, com a gran part dels aminoàcids, és un aminoàcid glucogènic, és a dir, pot incorporar-se en la ruta gluconeogénica, i molts neuròlegs afirmen que la seva ingesta ajuda a mantenir la salut mental, la coordinació muscular ia disminuir l'estrès.

Molts atletes consumeixen comprimits rics en valina, ja que ajuden a la regeneració dels teixits, especialment els teixits musculars. A l'ésser un aminoàcid capaç de incorporar-se en la gluconeogènesi ajuda a la producció d'energia, el que no només és important per a l'activitat física sinó per al funcionament nerviós.

Els aliments rics en valina ajuden a mantenir l'equilibri dels compostos nitrogenats en el cos. Aquest equilibri és essencial per a la generació d'energia a partir de les proteïnes ingerides, per al creixement de el cos i la cicatrització.

El seu consum prevé danys en el fetge i la vesícula biliar, així com contribueix a l'optimització de moltes funcions corporals.

Un dels suplements dietètics més populars entre els atletes per augmentar el volum muscular i la recuperació muscular és el BCAA.

Aquest tipus de comprimits consisteix en pastilles amb barreges de diferents aminoàcids entre els quals s'inclouen, generalment, aminoàcids de cadena ramificada com la L-valina, la L-isoleucina i la L-leucina; també són rics en vitamina B12 i en altres vitamines.

Alguns experiments realitzats amb porcs han demostrat que els requeriments de valina són molt més alts i limitants per a les mares durant l'etapa de lactància, ja que aquest aminoàcid ajuda a la secreció de la llet i produeix millores en la taxa de creixement de nounats lactants.

Trastorns per deficiència

La ingesta d'valina diària recomanada per a infants ronda els 35 mg per cada gram de proteïna consumida, mentre que per a adults la quantitat és una mica menor (al voltant de 13 mg).

La malaltia més comuna relacionada amb la valina i amb altres aminoàcids de cadena ramificada es coneix com "malaltia de l'orina amb olor de xarop d'auró" o "Cetoaciduria".

Aquesta és una condició hereditària causada per un defecte en els gens que codifiquen per a enzims deshidrogenases dels α-cetoàcids derivats de la leucina, la isoleucina i la valina, que són necessàries per metabolitzar-los.

En aquesta malaltia l'organisme no pot assimilar cap d'aquests tres aminoàcids quan són obtinguts de la dieta, per tant, els cetoácidos derivats s'acumulen i són expulsats en l'orina (també es poden detectar en el sèrum sanguini i en el líquid cefaloraquidi).

D'altra banda, una dieta deficient en valina ha estat relacionada amb patologies neurològiques com l'epilèpsia. També pot ocasionar pèrdua de pes, malaltia de Huntington i fins i tot pot acabar en el desenvolupament de certs tipus de càncer, ja que el sistema de reparació de teixits i la síntesi de biomolècules es veu compromès.

referències

1. Abu-Baker, S. (2015). Review of Biochemistry: Concepts and Connections
2. Nelson, DL, Lehninger, A EL, & Cox, MM (2008). Lehninger principles of biochemistry. Macmillan.
3. Plimmer, RHA, & Phillips, H. (1924). The Analysis of Proteins. III. Estimation of Histidine and Tyrosine by Bromination. Biochemical Journal, 18 (2), 312
4. Plimmer, RHA (1912). The chemical constitution of the proteins (Vol. 1). Longmans, Green.
5. Torii, KAZUO, & Iitaka, I. (1970). The crystal structure of L-valine. Acta Crystallographica Section B: Structural Crystallography and Crystal Chemistry, 26 (9), 1317-1326.
6. Tosti, V., Bertozzi, B., & Fontana, L. (2017). Health benefits of the mediterranean diet: Metabolic and molecular mechanisms. The Journals of Gerontology: Sèries A, 73 (3), 318-326.