TREONINA: CARACTERÍSTIQUES, FUNCIONS, DEGRADACIÓ, BENEFICIS - BIOLOGIA - 2025

La treonina (Thr, T) o l'àcid treo-Ls-α-amino-β-butíric, és un dels aminoàcids constituents de les proteïnes cel·lulars. Ja que l'home i altres animals vertebrats no posseeixen rutes biosintètiques per a la seva producció, la treonina és considerada com un dels 9 aminoàcids essencials que han de ser adquirits amb la dieta.

La treonina va ser l'últim dels 20 aminoàcids comuns descoberts en les proteïnes, fet que va tenir lloc en la història més d'un segle després de la descoberta de l'asparagina (1806), que va ser el primer aminoàcid descrit.

Estructura de l'aminoàcid Treonina (Font: Clavecin via Wikimedia Commons)

Va ser descobert per William Cumming Rose en l'any 1936, qui va encunyar el terme "treonina" per la semblança estructural que va trobar entre aquest aminoàcid i l'àcid treónico, un compost derivat de l'sucre treosa.

Com aminoàcid proteic, la treonina té múltiples funcions en les cèl·lules, entre les que destaquen la de lloc d'unió per a les cadenes carbohidratadas típiques de les glucoproteïnes i la de lloc de reconeixement per proteïnes quinases amb funcions específiques (proteïnes treonina / serina quinases).

De la mateixa manera, la treonina és component essencial de proteïnes com l'esmalt dental, l'elastina i el col·lagen i també té importants funcions en el sistema nerviós. És emprada com a suplement alimentari i com a "mitigador" dels estats fisiològics d'ansietat i depressió.

Característiques

La treonina pertany a el grup dels aminoàcids polars que posseeixen un grup R o cadena lateral que no té càrregues positives o negatives (aminoàcids polars no carregats).

Les característiques del seu grup R el fan un aminoàcid altament soluble en aigua (hidrofílic o hidròfil), el que també és cert per als altres membres d'aquest grup, com són la cisteïna, la serina, l'asparagina i la glutamina.

Juntament amb el triptòfan, la fenilalanina, la isoleucina i la tirosina, la treonina és un dels cinc aminoàcids que té funcions tant glucogénicas com cetogénicas, doncs a partir del seu metabolisme es produeixen intermediaris rellevants com són el piruvat i el succinil-CoA.

Aquest aminoàcid té un pes molecular aproximat de 119 g / mol; com molts dels aminoàcids sense càrrega, té un punt isoelèctric al voltant de 5.87 i la seva freqüència en les estructures proteiques és propera a el 6%.

Alguns autors agrupen la treonina juntament amb altres aminoàcids de gust "dolç", entre els quals estan, per exemple, la serina, la glicina i l'alanina.

estructura

Els α-aminoàcids com la treonina posseeixen una estructura general, és a dir, que és comú per a tots. Aquesta es distingeix per la presència d'un àtom de carboni conegut com el "carboni α", que és quiral i a el qual s'uneixen quatre tipus de molècules o substituents diferents.

Aquest carboni comparteix un dels seus enllaços amb un àtom d'hidrogen, un altre amb el grup R, que és característic per a cada aminoàcid, i els altres dos estan ocupats pels grups amino (NH2) i carboxil (COOH), que són comuns per a tots els aminoàcids.

El grup R de la treonina posseeix un grup hidroxil que li permet formar ponts d'hidrogen amb altres molècules en mitjans aquosos. La seva identitat pot definir-se com un grup alcohòlic (1 etanol, de dos àtoms de carboni), que ha perdut un dels seus hidrògens per unir-se a l'àtom de carboni α (-CHOH-CH3).

Aquest grup -OH pot servir com a "pont" o lloc d'unió per a gran varietat de molècules (a aquest poden unir-se, per exemple, cadenes oligosacáridas durant la formació de les glicoproteïnes) pel que és un dels responsables de la formació dels derivats modificats de la treonina.

La forma biològicament activa d'aquest aminoàcid és la L-treonina i és aquesta la que participa tant en la conformació de les estructures proteiques com en els diversos processos metabòlics on actua.

funcions

Com aminoàcid proteic, la treonina forma part de l'estructura de moltes proteïnes en la naturalesa, on la seva importància i la seva riquesa depenen de la identitat i de la funció de la proteïna a la qual pertany.

A més de les seves funcions estructurals en la conformació de la seqüència peptídica de les proteïnes, la treonina compleix altres funcions tant en el sistema nerviós com en el fetge, on participa en el metabolisme dels greixos i prevé la seva acumulació en aquest òrgan.

La treonina forma part de les seqüències reconegudes pels enzims serín / treonina quinases, que s'encarreguen de nombrosos processos de fosforilació de proteïnes, essencials per a la regulació de multiplicitat de funcions i esdeveniments de senyalització intracel·lulars.

També és emprada per al tractament d'alguns desordres intestinals i digestius i s'ha demostrat la seva utilitat en l'atenuació de condicions patològiques com l'ansietat i la depressió.

La L-treonina, així mateix, és un dels aminoàcids requerits per mantenir l'estat pluripotent de les cèl·lules mare embrionàries de ratolí, fet que aparentment està relacionat amb el metabolisme de la S-adenosil-metionina i amb els esdeveniments de metilació de les histones, que estan implicats directament en l'expressió dels gens.

En la indústria

Una propietat comuna per a molts aminoàcids és la seva capacitat de reaccionar amb altres grups químics com aldehids o cetones per a la formació dels "sabors" característics de molts compostos.

Entre aquests aminoàcids hi ha la treonina, que tal com la serina, reacciona amb la sacarosa durant la tostión de certs aliments i dóna origen a les "pirazines", uns compostos aromàtics típics de productes torrats com el cafè.

La treonina està present en molts fàrmacs d'origen natural i també en moltes formulacions de suplements alimentaris que són receptades a pacients amb malnutrició o que tenen dietes pobres en aquest aminoàcid.

Una altra de les funcions més notòries de la L-treonina, i que ha anat creixent en el temps, és la d'additiu en la preparació d'aliments concentrats per a bestiar porcí i indústries de producció avícola.

La L-treonina s'empra en aquestes indústries com a suplement alimentari en formulacions pobres des del punt de vista proteic, ja que això proveeix avantatges econòmics i alleuja les deficiències en proteïna crua que consumeixen aquests animals de granja.

La principal forma de producció d'aquest aminoàcid és, normalment, per fermentació microbiana i les xifres de producció mundial amb fins agropecuaris per a l'any 2009 van superar les 75 tones.

biosíntesi

La treonina és un dels nou aminoàcids essencials per a l'home, el que significa que no pot ser sintetitzat per les cèl·lules de el cos i, per tant, que ha de ser adquirit a partir de les proteïnes d'origen animal o vegetal que són subministrades amb la dieta diària.

Les plantes, els fongs i els bacteris sintetitzen treonina a partir de rutes similars que poden presentar algunes discrepàncies entre si. No obstant això, la major part d'aquests organismes parteixen de l'aspartat com a precursor, no només per a la treonina, sinó també per la metionina i de la lisina.

Ruta biosintètica en els microbis

La ruta de biosíntesi de L-treonina en microorganismes com els bacteris consisteix en cinc passos catalitzats per enzims diferents. El substrat de partida, com es va comentar, és el aspartat, que és fosforilat per un enzim aspartat quinasa ATP-depenent.

Aquesta reacció produeix el metabòlit L-aspartil fosfat (L-aspartil-P) que serveix de substrat per l'enzim aspartil semialdehid deshidrogenasa, que catalitza la seva conversió en aspartil semialdehid de forma NADPH depenent.

El aspartil semialdehid pot ser emprat tant per a la biosíntesi de la L-lisina com per a la biosíntesi de la L-treonina; en aquest cas, la molècula és emprada per un enzim homoserina deshidrogenasa NADPH-dependent per a la producció de L-homoserina.

La L-homoserina és fosforilada a L-homoserina fosfat (L-homoserina-P) per una homoserina quinasa ATP-depenent i el producte de reacció, al seu torn, és substrat de l'enzim treonina sintasa, capaç de sintetitzar L-treonina.

La L-metionina pot ser sintetitzada a partir de la L-homoserina produïda en el pas anterior, pel que representa una via "competitiva" per a la síntesi de L-treonina.

La L-treonina sintetitzada d'aquesta manera pot ser emprada per a la síntesi de proteïnes o també pot ser utilitzada aigües avall per a la síntesi de glicina i L-leucina, dos aminoàcids rellevants també des del punt de vista proteic.

Regulació

És important ressaltar que tres de les cinc enzims que participen de la biosíntesi de L-treonina en els bacteris són regulades pel producte de la reacció mitjançant retroalimentació negativa. Aquestes són la aspartat quinasa, la homoserina deshidrogenasa i la homoserina quinasa.

A més, la regulació d'aquesta ruta biosintètica també depèn dels requeriments cel·lulars dels altres productes biosintètics relacionats amb la mateixa, ja que la formació de L-lisina, L-metionina, L-isoleucina i glicina és depenent de la ruta de producció de L-treonina.

degradació

La treonina pot ser degradada per dues rutes diferents per produir piruvat o succinil-CoA. Aquest últim és el producte més important de l'catabolisme de la treonina en els éssers humans.

El metabolisme de treonina ocorre principalment en el fetge, però el pàncrees, tot i que menys, també participa en aquest procés. Aquesta ruta comença amb el transport de l'aminoàcid a través de la membrana plasmàtica dels hepatòcits per mitjà de transportadors específics.

Producció de piruvat a partir de treonina

La conversió de treonina a piruvat passa gràcies a la seva transformació en glicina, el que té lloc en dos passos catalítics que comencen amb la formació de 2-amino-3-cetobutirato a partir de la treonina i per acció de l'enzim treonina deshidrogenasa.

En l'ésser humà, aquesta ruta representa només entre el 10 i el 30% de l'catabolisme de la treonina, però, la seva importància és relativa a l'organisme que es consideri ja que, en altres mamífers, per exemple, aquesta és molt més rellevant catabólicamente parlant.

Producció de succinil-CoA a partir de treonina

Tal com succeeix amb la metionina, la valina i la isoleucina, els àtoms de carboni de la treonina també són emprats per a la producció d'succunil-CoA. Aquest procés comença amb la conversió de l'aminoàcid en α-cetobutirato, que posteriorment és emprat com a substrat de l'enzim α-cetoàcid deshidrogenasa per retre propionil-CoA.

La transformació de treonina en α-cetobutirato és catalitzada per l'enzim treonina deshidratasa, el que implica la pèrdua d'una molècula d'aigua (H2O) i una altra d'un ió amoni (NH4 +).

El propionil-CoA és carboxilado en metilmalonil-CoA a través d'una reacció de dos passos que requereixen d'l'ingrés d'un àtom de carboni en forma de bicarbonat (HCO3). Aquest producte serveix de substrat per a una metilmalonil-CoA mutasa-coenzim B12 dependent, que "epimeriza" la molècula per produir succinil-CoA.

Altres productes catabòlics

Addicionalment, l'esquelet carbonat de la treonina pot ser emprat catabólicamente per a la producció d'acetil-CoA, que també té importants implicacions des del punt de vista energètic en les cèl·lules de el cos.

En determinats organismes la treonina també funciona com a substrat d'algunes rutes biosintètiques com la de la isoleucina, per exemple. En aquest cas, a través de 5 passos catalítics, l'α-cetobutirato derivat de l'catabolisme de la treonina pot ser dirigit cap a la formació d'isoleucina.

Aliments rics en treonina

Tot i que la major part dels aliments abundants en proteïnes tenen cert percentatge de tots els aminoàcids, s'ha determinat que els ous, la llet, la soja i la gelatina són especialment rics en l'aminoàcid treonina.

La treonina també està en les carns d'animals com el pollastre, el porc, el conill, el xai i diferents tipus d'aus. En els aliments d'origen vegetal és abundant en les cols, a la ceba, l'all, la bleda i les albergínies.

També es troba en l'arròs, el blat de moro, el segó de blat, els grans de lleguminoses i en moltes fruites com les maduixes, les bananes, el raïm, la pinya, les prunes i altres fruites seques rics en proteïnes com ara les nous o els pistatxos, entre d'altres.

Beneficis de la seva ingesta

Segons el comitè d'experts de l'Organització Mundial de la Salut per a l'Agricultura i l'Alimentació (WHO, FAO), el requeriment diari de treonina per a un ésser humà adult mitjana està al voltant dels 7 mg per quilogram de pes corporal, que ha de ser adquirida a partir dels aliments ingerits amb la dieta.

Aquestes xifres deriven de dades experimentals obtingudes a partir d'estudis realitzats amb homes i dones, on aquesta quantitat de treonina és suficient per aconseguir un balanç positiu de nitrogen en les cèl·lules corporals.

No obstant això, estudis realitzats amb nens entre 6 mesos i un any d'edat han demostrat que per a aquests requeriments mínims de L-treonina estan entre els 50 i 60 mg per quilogram de pes per dia.

Entre els principals beneficis de la ingesta de suplements nutricionals o fàrmacs amb formulacions especials riques en L-treonina estan al tractament de l'esclerosi amiotròfica lateral o malaltia de Lou Gehrig.

El subministrament addicional de treonina afavoreix l'absorció de nutrients en l'intestí i també contribueix en la millora de les funcions hepàtiques. És important, a més, per al transport de grups fosfat a través de les cèl·lules.

Trastorns per deficiència

En els nens petits hi ha defectes nats en el metabolisme de la treonina que causen retard en el creixement i altres desordres metabòlics relacionats.

Deficiències en aquest aminoàcid han estat associades amb algunes falles en el guany de pes infantil, a més d'altres patologies relacionades amb la falta de retenció de nitrogen i la seva pèrdua en l'orina.

Els éssers humans sotmesos a dietes pobres en treonina poden tenir una major propensió a patir de fetge gras i algunes infeccions intestinals relacionades amb aquest aminoàcid.

referències

1. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Amino Acids and Peptides. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Threonine requirement of healthy adults, derived with a 24-h indicator amino acid balanç technique. American Journal of Clinical Nutrition, 75 (4), 698-704.
3. Bradford, H. (1931). The History of the Discovery of the Amino Acids. II. A Review of Amino Acids Described Since 1931 es Components of Native Proteins. Advances in Protein Chemistry, 81-171.
4. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Amino Acids Amino Acids. In Lippincott 's Illustrated Reviews: Bioquímica (3rth ed., Pp. 1-12). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM, & Simpson, GJ (2001). Influence of threonine intake on whole-body protein deposition and threonine utilization in growing pigs fed Purified Diets. Journal of Animal Science, 79, 3087-3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D., & Krebs, I. (1987). Protein serine / Threonine kinases. Annu. Rev., 56, 567-613.
7. Edsall, J. (1960). Amino Acids, Proteins and Cancer Bioquímica (Vol. 241). London: Academic Press, Inc.
8. House, JD, Hall, BN, & Brosnan, JT (2001). Threonine metabolism in isolated rat hepatocytes. American Journal of Physiology - Endocrinology and Metabolism, 281, 1300-1307.
9. Hudson, B. (1992). Bioquímica of food proteins. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M., & Flavin, M. (1965). Threonine Biosynthesis. On the Pathway in Fungi and Bacteri and the Mechanism of the Isomerization Reaction. The Journal of Biological Chemistry, 240 (10), 3928-3933.
11. Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-Threonine for Poultry: a Review. Applied Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Pratt, I., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, I. (1954). The Threonine Requirement of the normal infant. The Journal of Nutrition, 10 (56), 231-251.
13. Rigo, J., & Senterre, J. (1980). Optimal Threonine Intake for Preterm Infants Fed on Oral or Parenteral Nutrition. Journal of Parenteral and Enteral Nutrition, 4 (1), 15-17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, I., Teo, RI, Ratanasirintrawoot, S.,… Cantley, LC (2013). Influence of Threonine Metabolism on S-adenosylmethionine and histone Methylation. Science, 339, 222-226.
15. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). The history of the discovery of the amino àcids. Chemical Reviews, 9 (2), 169-318.
16. Web MD. (Nd). Retrieved September 10, 2019 from www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
17. Wormser, IH, & Pardee, AB (1958). Regulation of threonine biosynthesis in Escherichia coli. Archives of Biochemistry and Biophysics, 78 (2), 416-432.
18. Xunyan, X., Quinn, P., & Xiaoyuan, X. (2012). Researchgate. Retrieved September 10, 2019 from www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671