- Característiques
- Formades per apoenzims i cofactors
- Admeten varietat de cofactors
- Unió temporal o permanent
- funció
- Exemples d'holoenzim comuns
- ARN polimerasa
- ADN polimerasa
- anhidrasa carbònica
- hemoglobina
- citocrom oxidasa
- piruvat quinasa
- piruvat carboxilasa
- Acetil CoA carboxilasa
- monoamina oxidasa
- lactat deshidrogenasa
- catalasa
- referències
Una holoenzima és un enzim que està formada per una part proteica anomenada apoenzima combinada amb una molècula no proteica anomenada cofactor. Ni la apoenzima ni el cofactor són actius quan estan per separat; és a dir, per poder funcionar han de acoblar-se.
Així, les holoenzim són els enzims combinades i, en conseqüència, són catalíticament actives. Els enzims són un tipus de biomolècules la funció és bàsicament incrementar la velocitat de les reaccions cel·lulars. Algunes enzims necessiten l'ajuda d'altres molècules, anomenades cofactors.
Apoenzima + cofactor = holoenzima
Els cofactors es complementen amb les apoenzims i formen una holoenzima activa que realitzi la catàlisi. Aquelles enzims que requereixen un cofactor particular es coneixen com enzims conjugades. Aquestes tenen dos components principals: el cofactor, que pot ser un ió metàl·lic (inorgànic) o una molècula orgànica; la apoenzima, part proteica.
Característiques
Formades per apoenzims i cofactors
Les apoenzims són la part proteica de l'complex, i els cofactors poden ser ions o molècules orgàniques.
Admeten varietat de cofactors
Hi ha diversos tipus de cofactors que ajuden a formar les holoenzim. Alguns exemples són les coenzims i vitamines comuns, per exemple: vitamina B, FAD, NAD +, vitamina C t coenzim A.
Alguns cofactors amb ions metàl·lics, per exemple: coure, ferro, zinc, calci i magnesi, entre d'altres. Una altra classe de cofactors són els anomenats grups prostètics.
Unió temporal o permanent
Els cofactors es poden unir a les apoenzims amb diferent intensitat. En alguns casos la unió és feble i temporal, mentre que, en altres casos la unió és tan forta que és permanent.
En els casos on la unió és temporal, quan el cofactor s'elimina de la holoenzima, aquesta es converteix de nou en apoenzima i deixar d'estar activa.
funció
La holoenzima és un enzim llista per exercir la seva funció catalítica; és a dir, per accelerar certes reaccions químiques que es generen en diferents àmbits.
Les funcions poden variar segons l'acció específica de la holoenzima. Entre les més importants destaca l'ADN polimerasa, la funció és garantir que el copiat de l'ADN es faci de forma correcta.
Exemples d'holoenzim comuns
ARN polimerasa
L'ARN polimerasa és una holoenzima que catalitza la reacció de síntesi de l'ARN. Aquesta holoenzima és necessària per construir cadenes d'ARN a partir de cadenes motlle d'ADN que funcionen com plantilles durant el procés de la transcripció.
La seva funció és afegir ribonucleòtids a l'extrem 3 d'una molècula creixent d'ARN. En procariotes, la apoenzima de l'ARN polimerasa necessita un cofactor anomenat sigma 70.
ADN polimerasa
La ADN polimerasa és també una holoenzima que catalitza la reacció de polimerització de l'ADN. Aquest enzim compleix una funció molt important per a les cèl·lules perquè és l'encarregada de replicar la informació genètica.
La ADN polimerasa necessita un ió amb càrrega positiva, normalment magnesi, per poder realitzar la seva funció.
Hi ha diversos tipus d'ADN polimerasa: l'ADN polimerasa III és una holoenzima que té dos enzims centrals (Pol III), cadascuna composta de tres subunitats (α, ɛ i θ), una pinça lliscant que té dues subunitats beta i un complex d' fixació de càrrega que té múltiples subunitats (δ, τ, γ, ψ, i χ).
anhidrasa carbònica
La anhidrasa carbònica, també anomenada deshidratasa de carbonat, pertany a una família de holoenzim que catalitzen la conversió ràpida de l'diòxid de carboni (CO2) i l'aigua (H20) en bicarbonat (H2CO3) i protons (H +).
L'enzim requereix un ió de zinc (Zn + 2) com a cofactor per poder realitzar la seva funció. La reacció catalitzada per l'anhidrasa carbònica és reversible, per aquesta raó la seva activitat es considera important donat que ajuda a mantenir l'equilibri àcid-base entre la sang i els teixits.
hemoglobina
L'hemoglobina és una holoenzima molt important per al transport de gasos en els teixits animals. Aquesta proteïna present en els glòbuls vermells conté ferro (Fe + 2), i la seva funció és transportar l'oxigen des dels pulmons cap a altres àrees de el cos.
L'estructura molecular de l'hemoglobina és un tetràmer, la qual cosa vol dir que està composta per 4 cadenes polipeptídiques o subunitats.
Cada subunitat d'aquesta holoenzima conté un grup hemo, i cada grup hemo conté un àtom de ferro que pot unir-se a les molècules d'oxigen. El grup hemo de l'hemoglobina és el seu grup prostètic, necessari per a la seva funció catalítica.
citocrom oxidasa
La citocrom oxidasa és un enzim que participa en els processos d'obtenció d'energia, els quals es duen a terme a les mitocòndries de gairebé tots els éssers vius.
És una holoenzima complexa que requereix la col·laboració de certs cofactors, ions de ferro i coure, per poder catalitzar la reacció de transferència d'electrons i producció d'ATP.
piruvat quinasa
La piruvat quinasa és una altra holoenzima important per a totes les cèl·lules, a causa de que participa en una de les rutes metabòliques universals: la glucòlisi.
La seva funció és catalitzar la transferència d'un grup fosfat d'una molècula anomenada fosfoenolpiruvat a una altra molècula anomenada adenosina difosfat, per formar ATP i piruvat.
La apoenzima requereix cations de potassi (K`) i magnesi (Mg + 2) com a cofactors per formar l'holoenzim funcional.
piruvat carboxilasa
Una altra exemple important el constitueix la piruvat carboxilasa, un holoenzim que catalitza la transferència d'un grup carboxil a una molècula de piruvat. Així, el piruvat es converteix en oxalacetat, un intermediari important en el metabolisme.
Per ser funcionalment activa, la apoenzima de la piruvat carboxilasa requereix un cofactor anomenat biotina.
Acetil CoA carboxilasa
La acetil-CoA carboxilasa és una holoenzima el cofactor, com ho indica el seu nom, és el coenzim A.
Quan la apoenzima i el coenzim A s'acoblen, l'holoenzim està catalíticament activa per realitzar la seva funció: transferir un grup carboxil a l'acetil-CoA per convertir-lo en malonil coenzim A (malonil-CoA).
La acetil-CoA realitza funcions importants tant en cèl·lules animals com en cèl·lules vegetals.
monoamina oxidasa
Aquesta és una holoenzima important en el sistema nerviós humà, la seva funció és promoure la degradació de certs neurotransmissors.
Perquè la monoamina oxidasa sigui catalíticament activa, necessita unir-se covalentment al seu cofactor, el dinucleòtid de flavina i adenina (FAD).
lactat deshidrogenasa
La lactat deshidrogenasa és una holoenzima important per a tots els éssers vius, particularment en els teixits que consumeixen molta energia, com cor, cervell, fetge, múscul esquelètic, pulmons, entre d'altres.
Aquest enzim requereix la presència del seu cofactor, el dinucleòtid de nicotinamida i adenina (NAD), per poder catalitzar la reacció de conversió de piruvat a lactat.
catalasa
La catalasa és una holoenzima important en la prevenció de la toxicitat cel·lular. La seva funció és descompondre el peròxid d'hidrogen, producte de el metabolisme cel·lular, en oxigen i aigua.
La apoenzima de la catalasa requereix de dos cofactors per activar-: un ion de manganès i un grup prostètic HEMO, similar a el de l'hemoglobina.
referències
- Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminary Study on Serum Lactate Dehydrogenase (LDH) -Prognostic Biomarker in Carcinoma Breast. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
- Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Structure of the biotinyl domain of acetyl-coenzyme A carboxylase determined by MAD phasing. Structure, 3 (12), 1407-1419.
- Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Bioquímica (8th ed.). WH Freeman and Company.
- Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). The association of sèrum Lactate dehydrogenase level with selected opportunistic Infections and HIV PROGRESSION. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178-181.
- Fegler, J. (1944). Function of Carbonic Anhydrase in Blood. Nature, 137-38.
- Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Structures and mechanism of the monoamine oxidase family. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365-377.
- Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Human pyruvate kinase M2: A Multifunctional protein. Protein Science, 19 (11), 2031-2044.
- Jitrapakdee, S., St Maurici, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Structure, mechanism and regulation of pyruvate carboxylase. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
- Muirhead, H. (1990). Isoenzymes of pyruvate kinase. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
- Solomon, I., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biology (7th ed.) Cengage Learning.
- Supuren, CT (2016). Structure and function of carbonic anhydrases. Biochemical Journal, 473 (14), 2023-2032.
- Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamine oxidases: certainties and Uncertainties. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965-1982.
- Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (5th ed.). Wiley.
- Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Is Higher Lactate an Indicator of Tumor Metastatic Riskα A Pilot MRS Study Using Hyperpolarized13C-Pyruvate. Academic Radiology, 21 (2), 223-231.