HIDROLASES: ESTRUCTURA, FUNCIONS, EXEMPLES - BIOLOGIA - 2026

Les hidrolases són enzims que s'encarreguen de hidrolitzar diferents tipus d'enllaços químics en molts compostos diferents. Entre els principals enllaços que hidrolitzen es troben els enllaços èster, els glicosídics i els peptídics.

Dins el grup de les hidrolases s'han classificat a més de 200 enzims diferents, agrupades a l'almenys en 13 conjunts individuals; la seva classificació es basa essencialment en el tipus de compost químic que els serveix de substrat.

Modelatge gràfic amb eines bioinformàtiques de l'estructura d'una hidrolasa (Font: Jawahar Swaminathan and MSD staff at the European Bioinformatics Institute Via Wikimedia Commons)

Les hidrolases són indispensables per a la digestió dels aliments a l'intestí dels animals, ja que s'encarreguen de degradar gran part dels enllaços que componen les estructures carbonades dels aliments que aquests ingereixen.

Aquests enzims funcionen en mitjans aquosos, ja que necessiten molècules d'aigua al seu voltant per afegir als compostos un cop escindeixen les molècules. En paraules simples, les hidrolases realitzen una catàlisi hidrolítica dels compostos sobre els quals actuen.

Per exemple, quan una hidrolasa trenca un enllaç covalent CC, el resultat és, usualment, un grup C-OH i un grup CH.

estructura

A l'igual que molts enzims, les hidrolases són proteïnes globulars organitzades en estructures complexes que s'organitzen per mitjà d'interaccions intramoleculars.

Les hidrolases, com tots els enzims, s'uneixen a una o diverses molècules de substrat en una regió de la seva estructura que es coneix com a "lloc actiu". Aquest lloc és una butxaca o esquerda envoltada per molts residus d'aminoàcids que faciliten l'adherència o la unió de l'substrat.

Cada tipus de hidrolasa és específica per a un substrat donat, el que està determinat per la seva estructura terciària i per la conformació dels aminoàcids que fan el seu lloc actiu. Aquesta especificitat va ser plantejada de forma didàctica per Emil Fischer com una mena de "clau i pany".

En l'actualitat se sap que el substrat, generalment, indueix canvis o distorsions en la conformació dels enzims i que els enzims, al seu torn, distorsionen l'estructura de l'substrat per aconseguir que aquest "encaix" en el seu lloc actiu.

funcions

Totes les hidrolases tenen la funció principal de trencar enllaços químics entre dos compostos o dins de l'estructura d'una mateixa molècula.

Hi hidrolases per trencar gairebé qualsevol tipus d'enllaç: algunes degraden els enllaços èster entre els carbohidrats, altres els enllaços peptídics entre els aminoàcids de les proteïnes, altres els enllaços carboxílics, etc.

La finalitat de l'procés d'hidròlisi d'enllaços químics catalitzat per un enzim hidrolasa varia considerablement. La lisozima, per exemple, s'encarrega de la hidròlisi d'enllaços químics amb propòsits de protecció de l'organisme que la sintetitza.

Aquest enzim degrada els enllaços que mantenen units als compostos a la paret cel·lular dels bacteris, amb l'objectiu de protegir el cos humà de la proliferació bacteriana i una possible infecció.

Les nucleases són enzims "fosfatases" que tenen la capacitat de degradar als àcids nucleics, el que també pot representar un mecanisme de defensa cel·lular contra virus d'ADN o d'ARN.

Altres hidrolases, com les de l'tipus "serin proteases", degraden els enllaços peptídics de les proteïnes en el tracte digestiu per fer assimilables als aminoàcids en l'epiteli gastrointestinal.

Fins i tot, les hidrolases estan implicades en diversos esdeveniments de producció d'energia en el metabolisme cel·lular, ja que les fosfatases catalitzen l'alliberament de molècules de fosfat dels substrats d'alta energia com el piruvat, en la glucòlisi.

Exemples d'hidrolases

Entre la gran diversitat de hidrolases que han identificat els científics, algunes s'han estudiat amb més èmfasi que altres, ja que estan implicades en molts processos essencials per a la vida cel·lular.

Entre aquestes es troben la lisozima, les serín proteases, les fosfatases de tipus endonucleases i les glucosidases o glicosilasas.

la lisozima

Els enzims d'aquest tipus trenquen les capes de peptidoglucano de la paret cel·lular dels bacteris grampositius. Això en general acaba provocant una lisi total del bacteri.

Les lisozimas defensen el cos dels animals de les infeccions bacterianes i són abundants en les secrecions corporals en els teixits que es troben en contacte amb l'ambient, com, per exemple, les llàgrimes, la saliva i les mucositats.

La lisozima de l'ou de gallina va ser la primera estructura proteica que es va cristal·litzar a través de raigs X. Aquesta cristal·lització va ser realitzada per David Phillips, el 1965, a l'Institut Reial de Londres.

El lloc actiu d'aquest enzim està compost pel pèptid Asparagina-Alanina-Metionina-Asparagina-Alanina-Glicina-Asparagina-Alanina-Metionina (NAM-NAG-NAM).

serín proteases

Els enzims d'aquest grup s'encarreguen d'hidrolitzar els enllaços peptídics en pèptids i proteïnes. Les més comunament estudiades són la tripsina i la quimotripsina; però, hi ha molts tipus diferents de serín proteases, les quals varien respecte a l'especificitat de l'substrat i al seu mecanisme de catàlisi.

Les "serín proteases" es caracteritzen per posseir un aminoàcid nucleofílic de tipus serina al seu lloc actiu, el qual funciona a la ruptura de l'enllaç peptídic entre els aminoàcids. Les serín proteases també són capaços de trencar una gran varietat d'enllaços èsters.

Esquema gràfic de l'acció d'una serin proteasa trencant un enllaç peptídic en l'aminoàcid histidina (Font: Zephyris at the English language Wikipedia Via Wikimedia Commons)

Aquests enzims tallen pèptids i proteïnes de forma inespecífica. No obstant això, tots els pèptids i proteïnes a tallar han d'unir per l'extrem N-terminal de l'enllaç peptídic a el lloc actiu de l'enzim.

Cada proteasa serina talla de forma precisa l'enllaç amida que es forma entre l'extrem C-terminal de l'aminoàcid en l'extrem carboxil i l'amina de l'aminoàcid que es troba cap a l'extrem N-terminal de l'pèptid.

Fosfatases de l'tipus nucleases

Aquests enzims catalitzen l'escissió dels enllaços fosfodiésteres dels sucres i els fosfats de les bases nitrogenades que componen als nucleòtids. Hi ha molts tipus diferents d'aquests enzims, ja que són específiques per al tipus d'àcid nucleic i el lloc de tall.

Esquema gràfic de l'acció d'una endonucleasa hidrolitzant un enllaç fosfodiéster (Font: J3D3 Via Wikimedia Commons)

Les endonucleases són indispensables en el camp de la biotecnologia, ja que els permeten als científics modificar els genomes dels organismes tallant i substituint fragments de la informació genètica de gairebé qualsevol cèl·lula.

Les endonucleases realitzen el tall de les bases nitrogenades en tres passos. El primer és a través d'un aminoàcid nucleofílic, després es forma una estructura intermediària amb càrrega negativa que atrau el grup fosfat i finalment trenca l'enllaç entre les dues bases.

referències

1. Davies, G., & Henrissat, B. (1995). Structures and mechanisms of glycosyl hydrolases. Structure, 3 (9), 853-859.
2. Lehninger, A EL, Nelson, DL, Cox, MM, & Cox, MM (2005). Lehninger principles of biochemistry. Macmillan.
3. Mathews, AP (1936). Principles of biochemistry. W. Wood.
4. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, P., & Rodwell, V. (2009). Harper 's illustrated biochemistry. 28 (pàg. 588). New York: McGraw-Hill.
5. Ollis, DL, Cheah, E., Cygler, M., Dijkstra, B., Frolow, F., Franken, SM,… & Sussman, JL (1992). The α / β hydrolase fold. Protein Engineering, Design and Selection, 5 (3), 197-211.