- Característiques principals
- Són estructures proteiques
- Formen part dels enzims conjugades
- Admeten varietat de cofactors
- Funcions de les apoenzims
- crear holoenzim
- Donar lloc a l'acció catalítica
- exemples
- anhidrasa carbònica
- hemoglobina
- citocrom oxidasa
- Alcohol deshidrogenasa
- piruvat quinasa
- piruvat carboxilasa
- Acetil Coenzim A carboxilasa
- monoamina oxidasa
- lactat deshidrogenasa
- catalasa
- referències
Una apoenzima és la part proteica d'un enzim, per això també se'l coneix com apoproteína. La apoenzima és inactiva, és a dir, no pot realitzar la seva funció de dur a terme certa reacció bioquímica, i està incompleta fins que s'uneixi a altres molècules conegudes com a cofactors.
La part proteica (apoenzima) juntament amb un cofactor formen un enzim completa (holoenzim). Els enzims són proteïnes que poden incrementar la velocitat dels processos bioquímics. Alguns enzims necessiten els seus cofactors per dur a terme la catàlisi, mentre que d'altres no els necessiten.
Característiques principals
Són estructures proteiques
Les apoenzims corresponen a la part proteica d'un enzim, que són les molècules que tenen la funció de servir de catalitzadores davant de certes reaccions químiques en l'organisme.
Formen part dels enzims conjugades
Els enzims que no requereixen cofactors es coneixen com a simples, com la pepsina, la tripsina i la ureasa. En canvi, els enzims que requereixen un cofactor particular es coneixen com enzims conjugades. Aquestes es componen de dos components principals: el cofactor, que és l'estructura no proteica; i la apoenzima, l'estructura proteica.
El cofactor pot ser un compost orgànic (per exemple, una vitamina) o un compost inorgànic (per exemple, un ió metàl·lic). El cofactor orgànic pot ser un coenzim o un grup protèsic. Una coenzim és un cofactor que està dèbilment unit a l'enzim i, per tant, pot alliberar-se fàcilment des del lloc actiu de l'enzim.
Admeten varietat de cofactors
Hi ha molts cofactors que s'uneixen amb apoenzims per produir holoenzim. Les coenzims comuns són NAD +, FAD, coenzim A, vitamina B i vitamina C. Els ions metàl·lics comuns que s'uneixen amb apoenzims són ferro, coure, calci, zinc i magnesi, entre d'altres.
Els cofactors s'uneixen estreta o lleugerament amb la apoenzima per convertir la apoenzima en holoenzima. Una vegada que el cofactor s'elimina de la holoenzima es converteix de nou en apoenzima, que està inactiva i incompleta.
Funcions de les apoenzims
crear holoenzim
La funció principal de les apoenzims és donar lloc a les holoenzim: les apoenzims s'uneixen amb un cofactor i d'aquest vincle es genera una holoenzima.
Donar lloc a l'acció catalítica
La catàlisi es refereix a el procés a través del qual és possible accelerar algunes reaccions químiques. Gràcies a les apoenzims, les holoenzim es completen i són capaços d'activar la seva acció catalítica.
exemples
anhidrasa carbònica
La anhidrasa carbònica és un enzim crucial en cèl·lules animals, cèl·lules vegetals i en el medi ambient per estabilitzar les concentracions de diòxid de carboni.
Sense aquest enzim, la conversió de diòxid de carboni a bicarbonat -i viceversa- seria extremadament lenta, per la qual cosa seria gairebé impossible dur a terme processos vitals, com la fotosíntesi en les plantes i la exhalació durant la respiració.
hemoglobina
L'hemoglobina és una proteïna globular present en els glòbuls vermells dels vertebrats i en el plasma de molts invertebrats, la funció és transportar oxigen i diòxid de carboni.
La unió de l'oxigen i el diòxid de carboni a l'enzim passa en un lloc anomenat grup hemo, el qual és responsable d'atorgar el color vermell a la sang dels vertebrats.
hemoglobina globular
citocrom oxidasa
La citocrom oxidasa és un enzim que es troba present en la majoria de les cèl·lules. Conté ferro i una porfirina.
Aquest enzim oxidant és molt important per als processos d'obtenció d'energia. Es troba a la membrana mitocondrial on catalitza la transferència d'electrons de citocrom a l'oxigen, el que finalment condueix a la formació d'aigua i ATP (molècula energètica).
Alcohol deshidrogenasa
L'alcohol deshidrogenasa és un enzim que es troba principalment en el fetge i l'estómac. Aquesta apoenzima catalitza el primer pas en el metabolisme de l'alcohol; és a dir, l'oxidació de l'etanol i altres alcohols. D'aquesta manera, els transforma en acetaldehid.
El seu nom indica el mecanisme d'acció en aquest procés: el prefix «donis» vol dir «no», i «hidro» es refereix a un àtom d'hidrogen. Així, la funció de l'alcohol deshidrogenasa és eliminar un àtom d'hidrogen de l'alcohol.
piruvat quinasa
La piruvat quinasa és la apoenzima que catalitza el pas final de l'procés cel·lular de degradació de la glucosa (glucòlisi).
La seva funció és accelerar la transferència d'un grup fosfat de l'fosfoenolpiruvat a l'difosfat d'adenosina, produint una molècula d'piruvat i una d'ATP.
La piruvat quinasa té 4 formes diferents (isoenzims) en els diferents teixits dels animals, cadascuna de les quals té propietats cinètiques particulars necessàries per acoblar-se als requisits metabòlics d'aquests teixits.
piruvat carboxilasa
La piruvat carboxilasa és l'enzim que catalitza la carboxilació; és a dir, la transferència d'un grup carboxil a una molècula de piruvat per formar oxalacetat.
Catalitza de manera específica en els diferents teixits, per exemple: en fetge i ronyó accelera les reaccions inicials per a la síntesi de la glucosa, mentre que a teixit adipós i cervell promou la síntesi de lípids a partir de piruvat.
També està involucrada en altres reaccions que formen part de la biosíntesi de carbohidrats.
Acetil Coenzim A carboxilasa
La acetil-CoA carboxilasa és un enzim important en el metabolisme dels àcids grassos. És una proteïna que es troba tant en animals com en plantes, presentant diverses subunitats que catalitzen diferents reaccions.
La seva funció consisteix bàsicament en transferir un grup carboxil a l'acetil-CoA per convertir-lo en malonil coenzim A (malonil-CoA).
Posseeix 2 isoformes, trucades ACC1 i ACC2, les quals difereixen en la seva funció i en la seva distribució en teixits de mamífers.
monoamina oxidasa
La monoamina oxidasa és un enzim que està present en els teixits nerviosos on compleix funcions importants per a la inactivació de certs neurotransmissors, com serotonina, melatonina i epinefrina.
Participa en reaccions bioquímiques de degradació de diverses monoamines en el cervell. En aquestes reaccions oxidatives, l'enzim utilitza l'oxigen per eliminar un grup amino d'una molècula i produir un aldehid (o una cetona), i l'amoníac corresponent.
lactat deshidrogenasa
La lactat deshidrogenasa és un enzim que es troba en les cèl·lules d'animals, plantes i procariotes. La seva funció és promoure la conversió de lactat a àcid pirúvic, i viceversa.
Aquest enzim és important en la respiració cel·lular durant la qual la glucosa, provinent dels aliments, es degrada per obtenir energia útil per a les cèl·lules.
Tot i que la lactat deshidrogenasa és abundant en els teixits, els nivells d'aquest enzim són baixos en sang. No obstant això, quan hi ha una lesió o malaltia, s'alliberen moltes molècules a el torrent sanguini. Així, la lactat deshidrogenasa és un indicador de certes lesions i malalties, com atacs cardíacs, anèmia, càncer, VIH, entre altres.
catalasa
La catalasa es troba en tots els organismes que viuen en presència d'oxigen. És un enzim que accelera la reacció per la qual el peròxid d'hidrogen es descompon en aigua i oxigen. D'aquesta manera prevé l'acumulació compostos tòxics.
Així, ajuda a protegir els òrgans i teixits de el dany causat pel peròxid, un compost que es produeix contínuament en nombroses reaccions metabòliques. En els mamífers es troba predominantment en el fetge.
referències
- Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminary Study on Serum Lactate Dehydrogenase (LDH) -Prognostic Biomarker in Carcinoma Breast. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
- Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Structure of the biotinyl domain of acetyl-coenzyme A carboxylase determined by MAD phasing. Structure, 3 (12), 1407-1419.
- Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Bioquímica (8th ed.). WH Freeman and Company.
- Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). The association of sèrum Lactate dehydrogenase level with selected opportunistic Infections and HIV PROGRESSION. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178-181.
- Fegler, J. (1944). Function of Carbonic Anhydrase in Blood. Nature, 137-38.
- Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Structures and mechanism of the monoamine oxidase family. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365-377.
- Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Human pyruvate kinase M2: A Multifunctional protein. Protein Science, 19 (11), 2031-2044.
- Jitrapakdee, S., St Maurici, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Structure, mechanism and regulation of pyruvate carboxylase. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
- Muirhead, H. (1990). Isoenzymes of pyruvate kinase. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
- Solomon, I., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biology (7th ed.) Cengage Learning.
- Supuren, CT (2016). Structure and function of carbonic anhydrases. Biochemical Journal, 473 (14), 2023-2032.
- Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamine oxidases: certainties and Uncertainties. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965-1982.
- Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (5th ed.). Wiley.
- Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Is Higher Lactate an Indicator of Tumor Metastatic Riskα A Pilot MRS Study Using Hyperpolarized13C-Pyruvate. Academic Radiology, 21 (2), 223-231.