CISTEÏNA: CARACTERÍSTIQUES, ESTRUCTURA, FUNCIONS, BIOSÍNTESI - BIOLOGIA - 2025

La cisteïna (Cys, C) és un dels 22 aminoàcids trobats en la naturalesa com a part de les cadenes polipeptídiques que conformen a les proteïnes dels éssers vius. És fonamental per a l'estabilitat de les estructures terciàries de les proteïnes, ja que ajuda a la formació dels ponts disulfur intramoleculars.

Així com és cert per a altres aminoàcids com l'alanina, l'arginina, l'asparagina, el glutamat i la glutamina, la glicina, la prolina, la serina i la tirosina, els éssers humans som capaços de sintetitzar cisteïna, de manera que aquesta no és considerada com un aminoàcid essencial.

Estructura de l'aminoàcid Cisteïna (Font: Hattrich via Wikimedia Commons)

Tot i això, i en vista que les taxes de síntesi no sempre proveeixen els requeriments corporals, alguns autors descriuen a la cisteïna com un aminoàcid "condicionalment" essencial.

Aquest aminoàcid va ser nomenat per la "cistina", un component dels càlculs vesiculars descobert en 1810, el nom va ser encunyat en 1832 per A. Baudrimont i F. Malaguti. Pocs anys després, en 1884, I. Baumann va descobrir que la cisteïna era el producte de la reducció de la cistina.

Després dels treballs realitzats per Bauman, el 1899, es va determinar que la cisteïna és el principal constituent de la proteïna que conforma les banyes de diversos animals, el que va suggerir el seu possible ús per a la síntesi de polipèptids.

En l'actualitat se sap que la cisteïna corporal prové dels aliments, de l'reciclatge de proteïnes i de la síntesi endògena, que ocorre principalment en els hepatòcits.

Característiques

La cisteïna té un pes molecular de 121.16 g / mol i es troba, juntament amb la leucina, la isoleucina, la valina, la fenilalanina, el triptòfan, la metionina i la tirosina, entre els aminoàcids més hidrofòbics.

Pertany a el grup dels aminoàcids polars sense càrrega i, com altres aminoàcids, pot ser degradada per hidròlisi alcalina a elevades temperatures.

Com el triptòfan, la serina, la glicina i la treonina, la cisteïna és un precursor metabòlic per a la gluconeogènesi i la cetogènesi (formació de cossos cetònics).

Aquest aminoàcid existeix com a part de la seqüència peptídica de les proteïnes, però també pot trobar-se lliure en el plasma sanguini com disulfurs homogenis (cistina, un derivat) o mixtes, compostos per la forma homocisteïna-cisteïna.

La diferència principal entre la cisteïna lliure i la que es troba en l'estructura proteica és que la primera es troba en un estat redox molt rovellat, mentre que l'última està usualment bastant reduïda.

estructura

Tal com passa amb la resta dels aminoàcids descrits fins ara, la cisteïna posseeix un àtom de carboni central, que és quiral i que es coneix com a carboni α.

A aquest àtom de carboni s'uneixen quatre espècies químiques diferents:

- un grup amino (-NH3 +)

- un grup carboxil (-COO-)

- un àtom d'hidrogen i

- 1 substituent (-R).

El grup substituent és el que li atorga la identitat a cada aminoàcid i el de la cisteïna es caracteritza per contenir un àtom de sofre com a part d'un grup tiol o sulfhidrilo (-CH2-SH).

És aquest grup el que li permet participar en la formació de ponts disulfur intra- i intermoleculars. Ja que és un nucleòfil, també pot participar en reaccions de substitució.

De fet, aquesta cadena lateral de la cisteïna pot ser modificada per a la formació de dos compostos coneguts com "selenocisteína" i "lantionina". El primer és un aminoàcid que també participa en la formació de proteïnes i el segon és un derivat aminoacídic no proteic.

El grup tiol de la cisteïna també està caracteritzat per la seva gran afinitat als ions de plata i mercuri (Ag + i Hg2 +).

funcions

Les principals funcions de la cisteïna en els organismes vius tenen a veure amb la seva participació en la formació de proteïnes. Concretament, la cisteïna participa en l'establiment de ponts disulfur, que són essencials per a la formació de l'estructura proteica terciària.

A més, aquest aminoàcid no només és útil per a la síntesi de proteïnes, sinó que també participa en la síntesi de glutatió (GSH) i proporciona el sofre reduït per la metionina, l'àcid lipoic, la tiamina, el coenzim A (CoA), la molibdopterina (un cofactor) i altres compostos amb importància biològica.

En condicions d'excessiva quantitat d'aminoàcids sulfurats, la cisteïna i altres aminoàcids relacionats poden ser emprats per a la producció de piruvat i sofre inorgànic. El piruvat aconsegueix ser redirigit cap a la ruta gluconeogénica, servint per a la producció de glucosa.

Les queratines, que són un dels tipus més abundants de proteïnes estructurals en el regne animal, són riques en residus de cisteïna. Per exemple, la llana d'ovelles conté més de 4% de sofre provinent d'aquest aminoàcid.

La cisteïna també participa en moltes reaccions d'òxid-reducció, pel que forma part de el lloc actiu d'alguns enzims.

A l'reaccionar amb la glucosa, aquest aminoàcid genera productes de reacció que introdueixen gustos i aromes atractius a algunes preparacions culinàries.

biosíntesi

La biosíntesi dels aminoàcids en el cos humà i en el d'altres animals (mamífers i no mamífers) té lloc de forma teixit- i cèl·lula-específica; és un procés que mereix energia i usualment està separat entre diferents òrgans.

El fetge és un dels principals òrgans involucrats en la síntesi de la major part dels aminoàcids no essencials, independentment de l'espècie que es consideri.

En aquest no només es sintetitza la cisteïna, sinó també l'aspartat, l'asparagina, el glutamat i la glutamina, la glicina, la serina, la tirosina i altres a partir dels seus precursors aminoacídicos específics.

En 1935, Erwin Brand va determinar que la cisteïna, en els mamífers, és sintetitzada naturalment a partir de la metionina, el que té lloc exclusivament en el teixit hepàtic.

Aquest procés pot ocórrer per una "transmetilación" de la metionina, on els grups metil són transferits al turó i la creatina. No obstant, la cisteïna també pot formar-se a partir de la metionina gràcies a una trans-sulfuració.

Posteriorment es va demostrar que, a més de la metionina, alguns compostos sintètics com la N-acetil cisteïna, la cisteamina i la cistamina, són precursors útils per a síntesi de cisteïna.

En el cas de la N-acetil cisteïna, aquesta és presa per les cèl·lules, on és convertida a cisteïna per un enzim deacetilasa en el citosol.

Mecanisme de síntesi

El mecanisme de síntesi de la cisteïna a partir de metionina més conegut és el de la trans-sulfuració. Això passa principalment en el fetge, però també s'ha determinat en l'intestí i el pàncrees.

Això passa a partir de la homocisteïna, un compost derivat de l'aminoàcid metionina; i la primera reacció d'aquesta ruta biosintètica és una condensació catalitzada per l'enzim cistationina β-sintasa (CBS).

Aquest enzim representa el pas de "compromís" de la ruta i condensa una homocisteïna amb un residu de serina, un altre aminoàcid proteic, el que produeix cistationina. Posteriorment, aquest compost és "tallat" o "escindit" per l'enzim cistationasa, el que comporta a l'alliberament de cisteïna.

La regulació de l'activitat enzimàtica CBS està intervinguda per la disponibilitat de metionina i per l'estat redox de la cèl·lula on passa aquest procés.

A través de la ruta de síntesi de cisteïna, les cèl·lules poden manejar l'excés de metionina, ja que la seva conversió a cisteïna és un procés irreversible.

Síntesi de cisteïna en plantes i microorganismes

En aquests organismes, la cisteïna és sintetitzada principalment a partir de sofre inorgànic, que és la font més abundant de sofre utilitzable en la biosfera aeròbica.

Aquest és pres, ingressa a les cèl·lules i és després reduït a sulfur (S2-), que és incorporat a la cisteïna de manera similar al que passa amb l'amoni en la síntesi de l'glutamat o la glutamina.

Metabolisme i degradació

El catabolisme la cisteïna ocorre principalment en les cèl·lules hepàtiques (hepatòcits), encara que també pot ocórrer en un altre tipus de cèl·lules com les neurones, les cèl·lules endotelials i les cèl·lules musculars llises de la vasculatura corporal.

Certs defectes en el catabolisme de la cisteïna produeixen una malaltia hereditària coneguda com la "cistinúria", caracteritzada per la presència de càlculs de cistina en els ronyons, la bufeta i l'urèter.

La cistina és un aminoàcid derivat de la cisteïna i els càlculs es formen per la unió de dues molècules d'aquestes a través dels seus àtoms de sofre.

Part de el metabolisme de la cisteïna resulta en la formació d'àcid cientínsulfínico, a partir d'el qual es forma la taurina, un aminoàcid no-proteic. La reacció és catalitzada per l'enzim cisteïna dioxigenasa.

Addicionalment, la cisteïna pot ser oxidada pel formaldehid per produir N-formil cisteïna, el processament posterior pot portar a la formació de "mercapturato" (producte de la condensació de cisteïnes amb compostos aromàtics).

En els animals, la cisteïna també és emprada, així com el glutamat i la glutamina, per a la síntesi de la coenzim A, de glutatió (GSH), de piruvat, de sulfat i d'àcid sulfhídric.

Un dels mètodes per a la conversió de cisteïna a piruvat passa en dos passos: el primer implica la remoció de l'àtom de sofre i el segon una reacció de transaminació.

Els ronyons s'encarreguen de l'excreció dels sulfats i els sulfits derivats de l'metabolisme de compostos sulfurats com la cisteïna, mentre que els pulmons exhalen diòxid de sofre i àcid sulfhídric.

glutatió

El glutatió, una molècula formada per tres residus aminoacídics (glicina, glutamat i cisteïna) és una molècula que està present en les plantes, els animals i els bacteris.

Té propietats especials que el fan un excel·lent "buffer" redox, ja que protegeix a les cèl·lules de diferents tipus d'estrès oxidatiu.

Aliments rics en cisteïna

La cisteïna és trobada naturalment en aliments que conté sofre tal com els rovells (grogues) dels ous, els pebrots vermells, l'all, les cebes, el bròquil, la coliflor, la col arrissada i les cols de Brussel·les, els créixens i les fulles de mostassa.

També està present majoritàriament en els aliments rics en proteïnes com les carns, els llegums i els lactis, entre els quals destaquen:

- Carn de vaca, de porc, de pollastre i de peix

- Civada i llenties

- Llavors de gira-sol

- Iogurt i formatge

Beneficis de la ingesta de cisteïna

Es considera que la seva ingesta prevé la caiguda de cabells i estimula el seu creixement. En la indústria alimentària és molt emprada com a agent millorant de masses panificables i també per "reproduir" els sabors similars a la carn.

Altres autors han ressenyat que la ingesta de suplements dietètics o aliments rics en cisteïna disminueix les lesions bioquímiques ocasionades pel consum excessiu d'aliments contaminats amb elements metàl·lics, ja la mateixa participa en reaccions de "quelació".

Alguns suplements nutricionals relacionats amb la cisteïna són emprats pels éssers humans com antioxidants, el que es considera beneficiós des del punt de vista del "retard" de l'envelliment.

La N-acetil cisteïna (un precursor en la síntesi de la cisteïna) per exemple, és presa com a suplement nutricional, ja que això resulta en un increment de la biosíntesi de l'glutatió (GSH).

malalties relacionades

Hi ha algunes publicacions científiques que relacionen elevats nivells de cisteïna plasmàtica amb l'obesitat i altres patologies relacionades com malalties cardiovasculars i altres síndromes metabòlics.

La cistinúria, com es va comentar anteriorment, és una patologia que es relaciona amb la presència de pedres de cistina, un derivat de la cisteïna, a causa d'un defecte genètic en la reabsorció renal dels aminoàcids dibàsics com la cistina.

Trastorns per deficiència

La deficiència de cisteïna ha estat relacionada amb l'estrès oxidatiu, ja que aquesta és un dels precursors principals per a la síntesi de glutatió. Per tant, deficiències en aquest aminoàcid poden comportar a un envelliment prematur ia tots els bemolls que això significa.

S'ha demostrat experimentalment que la suplementació amb cisteïna millora les funcions de l'múscul esquelètic, disminueix la relació entre la massa corporal greix i no greix, disminueix els nivells plasmàtics de citocines inflamatòries, millora les funcions de sistema immune, etc.

A mitjans de la dècada de 1990, alguns estudis van suggerir que la Síndrome d'immunodeficiència adquirida (sida) podria ser conseqüència d'una deficiència de cisteïna induïda pel virus.

Aquestes afirmacions van estar recolzades en el fet que els pacients VIH-positius examinats posseïen baixos nivells de cistina i cisteïna plasmàtic, a més de concentracions intracel·lulars reduïdes de glutatió.

referències

1. Dröge, W. (1993). Cysteine ​​and Glutathione Deficiency in AIDS Patients: A Rationale for Treatment with N-Acetil-cysteine. Pharmacology, 46, 61-65.
2. Dröge, W. (2005). Oxidative stress and ageing: Is ageing a cysteine ​​deficiency syndrome? Transaccions filosòfiques de la Royal Society B: Biological Sciences, 360 (1464), 2355-2372.
3. Elshorbagy, AK, Smith, AD, Kozich, V., & Refsum, H. (2011). Cysteine ​​and Obesity. Obesity, 20 (3), 1-9.
4. Kredich, N. (2013). Biosynthesis of cysteine. EcoSal Plus, 1-30.
5. McPherson, RA, & Hardy, G. (2011). Clinical and nutritional benefits of cysteine-enriched protein supplements. Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care, 14, 562-568.
6. Mokhtari, V., Afsharian, P., Shahhoseini, M., Kalantar, SM, & Moini, A. (2017). A review on various facis servir of N-acetyl cysteine. Cell Journal, 19 (1), 11-17.
7. Piste, P. (2013). Cysteine-màster antioxidant. International Journal of Pharmaceutical, Chemical and Biological Sciences, 3 (1), 143-149.
8. Quig, D. (1998). Cysteine ​​metabolism and metall toxicity. Alternative Medicine Review, 3 (4), 262-270.
9. Wu, G. (2013). Amino àcids. Bioquímica and Nutrition. Boca Raton, FL: Taylor & Francis Group.