- Característiques estructurals
- Formes o estructures de l'hemoglobina
- comportament cooperatiu
- Efectes de l'monòxid de carboni
- Quins factors poden afectar l'afinitat de l'hemoglobina per l'oxigen?
- implicacions funcionals
- referències
La carboxihemoglobina és l'hemoglobina unida a el monòxid de carboni (CO). L'hemoglobina és la proteïna que transporta l'oxigen a través de la sang en els éssers humans i en molts altres vertebrats.
Per transportar l'oxigen, l'hemoglobina ha de unir-se a aquest. Max Perutz, un químic i premi Nobel nascut a Viena el 1914 i mort a Cambridge l'any 2002, va denominar "immoral" a l'comportament ligador d'oxigen de l'hemoglobina.
Estructura de l'hemoglobina (Font: Bielabio via Wikimedia Commons)
Imagini dues molècules d'hemoglobina capaços d'unir-se cadascuna a quatre molècules d'oxigen. Una té ja tres molècules d'oxigen i l'altra cap. Si apareix una altra molècula d'oxigen la pregunta és la següent: ¿s'uneix a la "rica" que ja té tres, o la "pobra" que no té cap? La probabilitat és 100 a 1 que es dirigeixi a la molècula rica.
Imagini ara altres dues molècules d'hemoglobina. Una té 4 molècules d'oxigen (està saturada) i l'altra només té un. Quina de les molècules és més probable que cedeixi l'oxigen als teixits, la rica o la pobra? La més pobra lliurarà amb més facilitat l'oxigen que la rica.
El repartiment de l'oxigen en la molècula d'hemoglobina es pot veure com la paràbola bíblica: "… a què té, a aquest se li donarà i a què no té, fins i tot el que té li serà pres…" (Mt, 13:12). Des del punt de vista fisiològic aquest comportament "immoral" de la molècula d'hemoglobina està ple de significat, ja contribueix a l'aportació d'oxigen als teixits.
El monòxid de carboni, però, sigui quin sigui el nombre d'àtoms d'oxigen units a una molècula d'hemoglobina, "arrasa" amb tots. És a dir, en presència d'abundant CO, tot l'oxigen unit a l'hemoglobina és reemplaçat per CO.
Característiques estructurals
Per parlar de la carboxihemoglobina, que no és més que un estat de l'hemoglobina associat amb monòxid de carboni, cal primer referir-se a l'hemoglobina en termes generals.
L'hemoglobina és una proteïna composta de quatre subunitats formades cadascuna per una cadena polipeptídica coneguda com globina i un grup de naturalesa no proteica (grup prostètic) anomenat grup hemo.
Cada grup hemo conté un àtom de ferro en estat ferrós (Fe 2+). Aquests són els àtoms capaços d'unir-se a l'oxigen sense oxidar-se.
El tetràmer de l'hemoglobina està constituït per dues subunitats de globina alfa, de 141 aminoàcids cadascuna, i dues subunitats de globina beta, de 146 aminoàcids cadascuna.
Formes o estructures de l'hemoglobina
Quan l'hemoglobina no està unida a cap àtom d'oxigen, l'estructura de l'hemoglobina és rígida o tensa, producte de la formació de ponts salins al seu interior.
L'estructura quaternària de l'hemoglobina sense oxigen (desoxigenada) es coneix com a estructura "T" o tensa, i l'hemoglobina oxigenada (oxihemoglobina) es coneix com a estructura "R" o relaxada.
La transició de l'estructura T a l'estructura R ocorre per mitjà de la unió de l'oxigen a l'àtom de ferro ferrós (Fe 2+) de el grup hemo unit a cada cadena de globina.
comportament cooperatiu
Les subunitats que componen l'estructura de l'hemoglobina mostren un comportament cooperatiu que es pot explicar amb el següent exemple.
Es pot imaginar a la molècula d'hemoglobina desoxigenada (en estructura T) com un cabdell de llana amb els llocs d'unió a l'oxigen (grups hemo) molt amagats dins d'ell mateix.
Quan aquesta estructura tensa s'uneix a una molècula d'oxigen, la velocitat d'unió és molt lenta, però aquesta unió és suficient per afluixar una mica el cabdell i apropar el següent grup hemo cap a la superfície, fent que la velocitat amb la qual s'uneix el següent oxigen sigui més gran, repetint-se el procés i augmentant l'afinitat amb cada unió.
Efectes de l'monòxid de carboni
Per poder estudiar els efectes de l'monòxid de carboni en el transport sanguini de gasos primer és necessari descriure les característiques de la corba de l'oxihemoglobina, que descriu la seva dependència amb la pressió parcial d'oxigen per "carregar-se" o no de molècules d'oxigen.
La corba de l'oxihemoglobina té una forma sigmoide o de "S" que varia en funció de la pressió parcial d'oxigen. El gràfic de la corba es desprèn de les anàlisis que es fan a les mostres de sang que s'utilitzen per construir-la.
La regió més inclinada de la corba s'obté amb pressions inferiors a 60 mmHg ja grans pressions que aquesta, la corba tendeix a aplanar, com si arribés a un altiplà.
Quan s'està en presència de certes substàncies, la corba pot mostrar desviacions significatives. Aquestes desviacions mostren canvis que es donen en l'afinitat de l'hemoglobina per l'oxigen a la mateixa PO febrer.
Per quantificar aquest fenomen es va introduir la mesura de l'afinitat de l'hemoglobina per l'oxigen, coneguda com el valor P 50, que és el valor de pressió parcial d'oxigen a el qual l'hemoglobina està 50% saturada; és a dir, quan la meitat dels seus grups hemo estan units a una molècula d'oxigen.
En condicions estàndard, que s'han d'entendre com pH 7.4, pressió parcial d'oxigen de 40 mmHg i temperatura de 37 ° C, la P 50 baix d'un home adult és de 27 mmHg o 3,6 kPa.
Quins factors poden afectar l'afinitat de l'hemoglobina per l'oxigen?
L'afinitat per l'oxigen de l'hemoglobina continguda en els eritròcits pot disminuir en presència de 2,3 difosfoglicerat (2-3DPG), de diòxid de carboni (CO 2), d'altes concentracions de protons o per augment de temperatura; i el mateix passa amb el monòxid de carboni (CO).
implicacions funcionals
El monòxid de carboni és capaç d'interferir amb la funció de transport d'oxigen a la sang arterial. Aquesta molècula és capaç d'unir-se a l'hemoglobina i formar la carboxihemoglobina. Això es deu al fet que té una afinitat per l'hemoglobina unes 250 vegades més gran que l'O 2, de manera que és capaç de desplaçar-ho tot i que està unit a ella.
L'organisme produeix monòxid de carboni permanentment, encara que en petites quantitats. Aquest gas, incolor i inodor, s'uneix a el grup hemo de la mateixa forma en què ho fa l'O 2, i normalment hi ha al voltant d'1% de l'hemoglobina en sang com carboxihemoglobina.
Ja que la combustió incompleta de la matèria orgànica produeix CO, la proporció de carboxihemoglobina en els fumadors és molt més alta, podent arribar a valors entre el 5 i el 15% de l'hemoglobina total. L'increment crònic de la concentració de carboxihemoglobina és nociu per a la salut.
Un augment en la quantitat de CO que es inhali que generi més de l'40% de carboxihemoglobina amenaça la vida. Quan el lloc d'unió de l'ferro ferrós està ocupat per un CO, no es pot enganxar el O 2.
La unió de CO produeix la transició de l'hemoglobina cap a l'estructura R, de manera tal que l'hemoglobina redueix encara més la capacitat de lliurament d'O 2 en els capil·lars sanguinis.
La carboxihemoglobina té un color vermell clar. Llavors, els pacients enverinats amb CO adopten un color rosat, fins i tot en condició de coma i paràlisi respiratòria. El millor tractament per intentar salvar la vida d'aquests pacients és fer que inhalin oxigen pur, fins i tot hiperbàric, per intentar desplaçar la unió de l'ferro amb el CO.
referències
- Fox, SI (2006). Human Physiology 9th Edition (pp. 501-502). McGraw-Hill press, New York, USA.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Harper 's illustrated biochemistry. McGraw-Hill.
- Rawn, JD (1998). Bioquímica (1989). Burlington, North Carolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, I. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
- Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fisiologia. (3r Ed.) Edicions Harcourt, SA
- West, JB (1991). Physiological basis of medical practice. Williams & Wilkins