AMILASA: CARACTERÍSTIQUES, CLASSIFICACIÓ, ESTRUCUTURA, FUNCIONS - BIOLOGIA - 2025

Amilasa és el terme emprat per identificar un important grup d'enzims que s'encarrega de la hidròlisi dels enllaços glicosídics entre les molècules de glucosa presents en carbohidrats, com el midó i altres relacionats, que són ingerits en la dieta de molts organismes vius.

Aquest tipus d'enzims és produït per bacteris, fongs, animals i plantes, on catalitzen bàsicament les mateixes reaccions i tenen variades funcions, principalment relacionades amb el metabolisme energètic.

Representació gràfica d'una Alfa Amilasa d'origen animal (Font: Jawahar Swaminathan and MSD staff at the European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Els productes de les reaccions d'hidròlisi dels enllaços glicosídics poden considerar com a característics per a cada tipus d'enzim amilolítica, de manera que moltes vegades aquest és un important paràmetre per a la seva classificació.

La importància d'aquests enzims, antropocéntricamente parlant, no és només fisiològica, ja que en l'actualitat aquest tipus d'enzims té gran transcendència biotecnològica tant en la producció industrial d'aliments, paper, tèxtils, sucres i altres.

El terme "amilasa" deriva de el grec "amylon", que significa midó, i va ser encunyat en 1833 pels científics Payen i Persoz, els qui van estudiar les reaccions hidrolítics d'aquest enzim sobre el midó.

Característiques

Algunes amilases en la naturalesa són multiméricas, com ara la β-amilasa de batata dolça, que es comporta com un tetràmer. No obstant això, el pes molecular aproximat dels monòmers d'amilasa està pel rang dels 50 kDa.

En general, tant els enzims vegetals com les animals posseeixen una composició relativament "comú" d'aminoàcids i tenen activitats òptimes a pH entre les 5.5 i 8 unitats (sent les amilases animals més actives a pH més neutrals).

Les amilases són enzims capaços d'hidrolitzar enllaços glicosídics de gran quantitat de polisacàrids, generalment produint disacàrids, però no són capaços d'hidrolitzar complexos com la cel·lulosa.

Característiques de l'substrat

El motiu pel qual les amilases són tan importants en la naturalesa, especialment en la digestió dels carbohidrats, està relacionat amb la ubiqua presència del seu substrat natural (el midó) en els teixits dels vegetals "superiors", que serveixen com a font d'aliment per a múltiples tipus d'animals i microorganismes.

Aquest polisacàrid es compon, al seu torn, de dos complexos macromoleculars coneguts com amilosa (insoluble) i amilopectina (soluble). Les porcions d'amilosa estan conformades per cadenes lineals de residus de glucosa units per enllaços α-1,4 i són degradades per α-amilases.

L'amilopectina és un compost d'alt pes molecular, està conformat per cadenes ramificades de residus de glucosa units per enllaços α-1,4, les ramificacions es sostenen per enllaços α-1,6.

classificació

Els enzims amilases es classifiquen d'acord a el lloc on són capaços de trencar els enllaços glicosídics com endoamilasas o exoamilasas. Les primeres hidrolitzen enllaços en regions internes dels carbohidrats, mentre que les segones només poden catalitzar la hidròlisi de residus en els extrems dels polisacàrids.

A més, la classificació tradicional es relaciona amb l'estereoquímica dels seus productes de reacció, de manera que aquestes proteïnes amb activitat enzimàtica també es classifiquen com α-amilases, β-amilases o γ-amilases.

-Les α-amilases (α-1,4-glucans 4-glucans hidrolases) són endoamilasas que actuen sobre enllaços interns de substrats de conformació lineal i els productes posseeixen configuració α i són barreges d'oligosacàrids.

-Les β-amilases (α-1,4-glucans maltohidrolasas) són exoamilasas vegetals que actuen sobre enllaços en els extrems no reductors dels polisacàrids com el midó i els productes hidrolítics són residus de β-maltosa.

-Finalment, les γ-amilases són una tercera classe de amilases també anomenades glucoamilasas (α-1,4-glucans glucohidrolasas) que, a l'igual que les β-amilases, són exoamilasas capaços de remoure unitats simples de glucosa dels extrems no reductors dels polisacàrids i invertir la seva configuració.

Aquesta última classe d'enzims pot hidrolitzar tant enllaços α-1,4 com enllaços α, 1-6, convertint substrats com el midó a D-glucosa. En els animals es troben principalment en el teixit hepàtic.

classificació actual

Amb l'adveniment de les noves tècniques d'anàlisi bioquímic tant dels enzims com dels seus substrats i productes, certs autors han determinat que existeixen a el menys sis classes d'enzims amilases:

1-Endoamilasas que hidrolitzen enllaços glicosídics α-1,4 i que poden "saltar-se" (bypass) enllaços α-1,6. Exemple d'aquest grup són les α-amilases.

2-Exoamilasas capaços d'hidrolitzar α-1,4 el principals productes són residus de maltosa i no poden "saltar-se" els enllaços α-1,6. Exemple de el grup són les β-amilases.

3-Exoamilasas capaços d'hidrolitzar enllaços α-1,4 i α-1,6 com ara les amiloglucosidasas (glucoamilasas) i altres exoamilasas.

4-Amilases que només hidrolitzen enllaços glicosídics α-1,6. En aquest grup estan enzims "desrramificadoras" i altres conegudes com pululanasas.

5-Amilases com les α-glucosidases, que preferencialment hidrolitzen enllaços α-1,4 d'oligosacàrids curts produïts per l'acció d'altres enzims sobre substrats com l'amilosa o l'amilopectina.

6-Enzims que hidrolitzen midó fins polímers cíclics no reductors de residus D-glicosídics coneguts com ciclodextrines, com algunes amilases bacterianes.

funcions

Moltes són les funcions que són adjudicades als enzims amb activitat amilasa, no només des del punt de vista natural o fisiològic, sinó també des del punt de vista comercial i industrial, relacionat directament amb l'home.

En els animals

Les amilases en els animals són presents essencialment en la saliva, el fetge i el pàncrees, on intervenen la degradació dels diferents polisacàrids consumits en la dieta (d'origen animal (glucógenos) o vegetal (midons)).

La α-amilasa present a la saliva s'empra com a indicador de l'estat fisiològic de les glàndules salivals, ja que constitueix més de l'40% de la producció proteica d'aquestes glàndules.

En el compartiment bucal, aquest enzim s'encarrega de la "pre digestió" de l'midó, produint residus de maltosa, maltotriosa i dextrina.

A les plantes

En les plantes el midó és un polisacàrid de reserva i la seva hidròlisi, mediada per enzims amilases, té moltes funcions importants. Entre elles es poden destacar:

• La germinació de les llavors de cereals per digestió de la capa d'aleurona.
• La degradació de les substàncies de reserva per a l'adquisició d'energia en forma d'ATP.

En els microorganismes

Molts microorganismes empren amilases per a l'obtenció de carboni i energia a partir de diverses fonts de polisacàrids. En la indústria, aquests microorganismes són explotats per a la producció a gran escala d'aquestes enzims, que serveixen per satisfer diferents demandes comercials de l'home.

usos industrials

En la indústria les amilases s'empren amb diversos propòsits, entre els quals destaquen la manufactura de maltosa, de xarops amb alt contingut de fructosa, de barreges d'oligosacàrids, de dextrines, etc.

Són emprades també per a la fermentació alcohòlica directa de midó fins etanol en la indústria cervesera, i per a l'aprofitament de les aigües de rebuig produïdes durant el processament aliments d'origen vegetal com a font d'aliment per al creixement de microorganismes, per exemple.

referències

1. Aiyer, PV (2005). Amylases and their applications. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525-1529.
2. Azcón-Bieto, J., & Taló, M. (2008). Fonaments de fisiologia vegetal (2a ed.). Madrid: McGraw-Hill Interamericana d'Espanya.
3. De l'Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Saliva Composition and Functions: A comprehensive review. The Journal of Contemporary Dental Practice, 9 (3), 72-80.
4. Naidu, MA, & Saranraj, P. (2013). Bacterial amylase: A Review. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4 (2), 274-287.
5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amylase- Its clinical significance: a Review of the Literature. Medicine, 55 (4), 269-289.
6. Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Fungal amylase - A Review. International Journal of Microbiological Research, 4 (2), 203-211.
7. Solomon, I., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biology (5th ed.). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Plant and Animal Amylases. Ann. Chem., 1, 115-189.